Search
Abstract
Określono strukturę krystaliczną domeny izomerazowej syntazy glukozamino-6-fosforanu z Candida albicans w stanie natywnym, oraz w kompleksie z inhibitorem allosterycznym UDP-GlcNAc, fruktozo-6-P, glukozo-6-P oraz analogiem stanu przejściowego reakcji enzymatycznej - 2-amino-2-deoksy-D-mannitolo-6-P (ADMP). Na podstawie wyników badań metodą niskokątowego rozpraszania promieni X (SAXS) wydedukowano przypuszczalną strukturę kompletnej syntazy GlcN-6-P w roztworze. Tetrameryczna cząsteczka może być opisana jako dimer dimerów. Rdzeń białka stanowi tetramer domen izomerazowych. UDP-GlcNAc wiąże się wraz z kationem metalu na powierzchni domeny izomerazowej w dobrze zdefiniowanej niszy. Reszty odpowiedzialne za tworzenie tetrameru oraz za wiązanie UDP-GlcNAc występują tylko w sekwencjach syntazy GlcN-6-P pochodzenia eukariotycznego.
Citations
-
3 3
CrossRef
-
0
Web of Science
-
3 3
Scopus
Authors (6)
Cite as
Full text
full text is not available in portal
Keywords
Details
- Category:
- Articles
- Type:
- artykuł w czasopiśmie z listy filadelfijskiej
- Published in:
-
JOURNAL OF MOLECULAR BIOLOGY
no. 372,
pages 672 - 688,
ISSN: 0022-2836 - Language:
- English
- Publication year:
- 2007
- Bibliographic description:
- Raczyńska J., Olchowy J., Konariev P., Svergun D., Milewski S., Rypniewski W.: The crystal and solution studies of glucosamine-6-phosphate synthase from Candida albicans// JOURNAL OF MOLECULAR BIOLOGY. -Vol. 372., (2007), s.672-688
- DOI:
- Digital Object Identifier (open in new tab) 10.1016/j.jmb.2007.07.002
- Verified by:
- Gdańsk University of Technology
seen 94 times