Enzymatic cross-linking of β-lactoglobulin in solution and at air–water interface: Structural constraints - Publikacja - MOST Wiedzy

Wyszukiwarka

Enzymatic cross-linking of β-lactoglobulin in solution and at air–water interface: Structural constraints

Abstrakt

Effective and controlled use of cross-linking enzymes in structure engineering of food systems depends on characterization of the favorable conditions for enzyme-substrate complex and the limiting factors for the desired modification. In this respect, we analyzed the susceptibility of bovine β-lactoglobulin (BLG) to enzymatic cross-linking by Trichoderma reesei tyrosinase (TrTyr) and transglutaminase (TG). Changes in BLG molecular structure were determined at pH 6.8, 7.5 and 9.0 before and after high-temperature heat treatment. The conformational change was linked to efficiency of protein cross-linking. BLG was not susceptible to TrTyr without heat treatment. TG, however, induced inter-molecular cross-links at pH 7.5 and 9.0. After the heat treatments, BLG molecules adopted a molten-globule-like conformation. Both of the enzymes were able to form inter-molecular cross-links between heat-denatured BLG molecules. Electrophoretic mobility and broadness of the oligomer bands created by both enzymes on SDS-PAGE gels showed differences which were linked to the availability and number of target amino acid residues. Evidence for intra-molecular cross-linking was obtained. Once adsorbed to air/water interface, BLG formed a viscoelastic surface film which was characterized by surface shear rheology. Application of cross-linking enzymes under a dense layer of BLG molecules at the interface led to decreasing G′ with time. Intra-molecular links were most probably favored against inter-molecular on packed BLG layer leading to constrained molecules. Results in general emphasize the importance of structural and colloidal aspects of protein molecules in controlling inter/intra-molecular bond formation by cross-linking enzymes.

Cytowania

  • 3 4

    CrossRef

  • 0

    Web of Science

  • 3 5

    Scopus

Autorzy (10)

  • Zdjęcie użytkownika  Dilek Ercili-Cura

    Dilek Ercili-Cura

  • Zdjęcie użytkownika  Riitta Partanen

    Riitta Partanen

  • Zdjęcie użytkownika  Fiona Husband

    Fiona Husband

  • Zdjęcie użytkownika  Mike Ridout

    Mike Ridout

  • Zdjęcie użytkownika dr hab. inż. Adam Macierzanka

    Adam Macierzanka dr hab. inż.

    • Norwich Research Park
  • Zdjęcie użytkownika  Martina Lille

    Martina Lille

  • Zdjęcie użytkownika  Harry Boer

    Harry Boer

  • Zdjęcie użytkownika  Raija Lantto

    Raija Lantto

  • Zdjęcie użytkownika  Johanna Buchert

    Johanna Buchert

  • Zdjęcie użytkownika  Alan Mackie

    Alan Mackie

Cytuj jako

Pełna treść

pełna treść publikacji nie jest dostępna w portalu

Słowa kluczowe

Informacje szczegółowe

Kategoria:
Publikacja w czasopiśmie
Typ:
artykuł w czasopiśmie wyróżnionym w JCR
Opublikowano w:
FOOD HYDROCOLLOIDS nr 28, wydanie 1, strony 1 - 9,
ISSN: 0268-005X
Język:
angielski
Rok wydania:
2012
Opis bibliograficzny:
Ercili-Cura D., Partanen R., Husband F., Ridout M., Macierzanka A., Lille M., Boer H., Lantto R., Buchert J., Mackie A.: Enzymatic cross-linking of β-lactoglobulin in solution and at air–water interface: Structural constraints// FOOD HYDROCOLLOIDS. -Vol. 28, iss. 1 (2012), s.1-9
DOI:
Cyfrowy identyfikator dokumentu elektronicznego (otwiera się w nowej karcie) 10.1016/j.foodhyd.2011.11.010
Weryfikacja:
Politechnika Gdańska

wyświetlono 73 razy

Publikacje, które mogą cię zainteresować

Meta Tagi