Rola wody solwatacyjnej w kształtowaniu aktywności białek z grupy przeciwdziałających zamarzaniu. - Projekt - MOST Wiedzy

Wyszukiwarka

Rola wody solwatacyjnej w kształtowaniu aktywności białek z grupy przeciwdziałających zamarzaniu.

Projekt ma na celu badanie roli wody solwatacyjnej białek z grupy przeciwdziałających zamarzaniu (AFP) w procesie wiązania się tych białek z lodem. Przeznaczeniem białek AFP jest zabezpieczenie płynów zawartych w organizmach żywych przed szkodliwym działaniem niskich temperatur. Tworzące się podczas zamarzania kryształy lodu, a także towarzyszący zamarzaniu wzrost objętości, rozrywają błony komórek i (niszcząc przez to ich strukturę) powodują śmierć. Przeciwdziałanie zamarzaniu polega na utrzymywaniu płynów fizjologicznych w stanie przechłodzonym. Powszechnie akceptowany mechanizm działania białek AFP zakłada, że cząsteczki białka adsorbują się na powierzchni kryształów lodu powstających wewnątrz organizmu, co uniemożliwia ich dalszy wzrost. Mimo starań badaczy wciąż nie udało się do końca wyjaśnić w jaki sposób białka przeciwdziałające zamarzaniu są w wstanie rozpoznać kryształ lodu w otoczeniu znacznego nadmiaru ciekłej wody. Wydaje się, że znaczącą rolę w tym procesie może odgrywać woda solwatacyjna białek AFP. Struktura wody solwatującej obszar aktywny białek przeciwdziałających zamarzaniu zauważalnie różni się od struktury wody zawartej w sąsiedztwie pozostałych obszarów na jego powierzchni i wykazuje pewne podobieństwa do struktury lodu. Efekt ten może z jednej strony ułatwiać krzepnięcie wody znajdującej się między białkiem i lodem, prowadząc do ich nieodwracalnego związania, a z drugiej umożliwiać dokonanie rozróżnienia między wodą w stanie ciekłym i stałym, co jest niezbędne, aby białko mogło pełnić swoją funkcję. Celem proponowanych badań jest poznanie struktury i roli wody solwatacyjnej białek przeciwdziałających zamarzaniu w procesie wiązania się tych białek z powierzchnią lodu. Aby to osiągnąć przeprowadzone zostaną symulacje komputerowe układów, w których znajdować się będzie kryształ lodu oraz wybrane białko AFP, oddzielone od siebie warstwą ciekłej wody. Badania prowadzone będą dla kilku temperatur z zakresu 270 – 250 K oraz dla kilku różnych odległości między cząsteczką białka i lodem. Analiza obejmować będzie właściwości strukturalne wody solwatacyjnej powierzchni aktywnej białka AFP oraz wody znajdującej się w bezpośrednim sąsiedztwie kryształu lodu. Przeprowadzone badania pozwolą na lepsze poznanie procesu mechanizmu wiązania się białek przeciwdziałających z powierzchnią lodu. Planowane jest opublikowanie uzyskanych rezultatów w czasopismach o zasięgu międzynarodowym.

Informacje szczegółowe

Finansowanie projektu:
PRELUDIUM
Porozumienie:
UMO-2017/27/N/ST4/02519 UMO-2017/27/N/ST4/02519 z dnia 2018-07-31
Okres realizacji:
2018-07-31 - 2020-07-30
Kierownik projektu:
Joanna Grabowska
Realizowany w:
Katedra Chemii Fizycznej
Typ zgłoszenia:
Krajowy Program Badawczy
Pochodzenie:
Projekt krajowy

wyświetlono 13 razy