Wyszukiwarka
A Novel Cryptic Clostridial Peptide That Kills Bacteria by a Cell Membrane Permeabilization Mechanism
Abstrakt
This work reports detailed characteristics of the antimicrobial peptide Intestinalin (P30), which is derived from the LysC enzyme of Clostridium intestinale strain URNW. The peptide shows a broader antibacterial spectrum than the parental enzyme, showing potent antimicrobial activity against clinical strains of Gram-positive staphylococci and Gram-negative pathogens and causing between 3.04 ± 0.12 log kill for Pseudomonas aeruginosa PAO1 and 7.10 ± 0.05 log kill for multidrug-resistant Acinetobacter baumannii KPD 581 at a 5 μM concentration. Moreover, Intestinalin (P30) prevents biofilm formation and destroys 24-h and 72-h biofilms formed by Acinetobacter baumannii CRAB KPD 205 (reduction levels of 4.28 and 2.62 log CFU/mL, respectively). The activity of Intestinalin is combined with both no cytotoxicity and little hemolytic effect against mammalian cells. The nuclear magnetic resonance and molecular dynamics (MD) data show a high tendency of Intestinalin to interact with the bacterial phospholipid cell membrane. Although positively charged, Intestinalin resides in the membrane and aggregates into small oligomers. Negatively charged phospholipids stabilize peptide oligomers to form water- and ion-permeable pores, disrupting the integrity of bacterial cell membranes. Experimental data showed that Intestinalin interacts with negatively charged lipoteichoic acid (logK based on isothermal titration calorimetry, 7.45 ± 0.44), causes membrane depolarization, and affects membrane integrity by forming large pores, all of which result in loss of bacterial viability.
Cytowania
-
4
CrossRef
-
0
Web of Science
-
5
Scopus
Autorzy (15)
-
Monika Szadkowska
-
Anna Kloska
-
Elzbieta Jankowska
-
Malgorzata Kapusta
-
Dariusz Wyrzykowski
-
Wioletta Zmudzinska
-
Artur Gieldon
-
Aleksandra Kocot
-
Joanna Makowska
-
Tadeusz Kaczorowski
Cytuj jako
Pełna treść
- Wersja publikacji
- Accepted albo Published Version
- DOI:
- Cyfrowy identyfikator dokumentu elektronicznego (otwiera się w nowej karcie) 10.1128/spectrum.01657-22
- Licencja
-
otwiera się w nowej karcie
Słowa kluczowe
Informacje szczegółowe
- Kategoria:
- Publikacja w czasopiśmie
- Typ:
- artykuły w czasopismach
- Opublikowano w:
-
Microbiology Spectrum
nr 10,
ISSN: - Język:
- angielski
- Rok wydania:
- 2022
- Opis bibliograficzny:
- Szadkowska M., Olewniczak M., Kloska A., Jankowska E., Kapusta M., Rybak B., Wyrzykowski D., Zmudzinska W., Gieldon A., Kocot A., Kaczorowska A., Nierzwicki Ł., Makowska J., Kaczorowski T., Płotka M.: A Novel Cryptic Clostridial Peptide That Kills Bacteria by a Cell Membrane Permeabilization Mechanism// Microbiology Spectrum -Vol. 10,iss. 5 (2022),
- DOI:
- Cyfrowy identyfikator dokumentu elektronicznego (otwiera się w nowej karcie) 10.1128/spectrum.01657-22
- Źródła finansowania:
-
- COST_FREE
- Weryfikacja:
- Politechnika Gdańska
wyświetlono 92 razy
Publikacje, które mogą cię zainteresować
Peptide dendrimers as antifungal agents and carriers for potential antifungal agent—N3‐(4‐methoxyfumaroyl)‐(S)‐2,3‐ diaminopropanoic acid—synthesis and antimicrobial activity
- M. Stolarska,
- K. Gucwa,
- Z. Urbańczyk-Lipkowska
- + 1 autorów
Antimicrobial Activity of Chimera Peptides Composed of Human Neutrophil Peptide 1 (HNP-1) Truncated Analogues and Bovine Lactoferrampin
- N. Ptaszyńska,
- K. M. Gucwa,
- A. Łęgowska
- + 9 autorów
Anticancer Properties of Amino Acid and Peptide Derivatives of Mycophenolic Acid
- A. Siebert,
- M. Deptuła,
- M. Cichorek
- + 3 autorów