Abstrakt

Keratyna należy do najbardziej powszechnie występujących białek strukturalnych pochodzenia zwierzęcego. Stanowi ok. 90% masy piór wytwarzanych w dużych ilościach przez przemysł drobiarski. Ten odpadowy produkt pozostaje w dużym stopniu niezagospodarowany. Celem pracy była analiza bioinformatyczna pierwszorzędowej struktury keratyny z piór kurzych pod kątem występowania w niej peptydów bioaktywnych. Sekwencję aminokwasową białka pobrano z bazy UniProt. Wykorzystując narzędzia informatyczne dostępne w bazie BIOPEP–UWM białko poddano proteolizie in silico z wykorzystaniem subtylizyny i pepsyny oraz przeprowadzono analizę fragmentomiczną teoretycznych produktów hydrolizy. Prawdopodobieństwo wykazywania przez uzyskane peptydy aktywności biologicznej oszacowano za pomocą serwera Peptide Ranker. W badanych hydrolizatach wykryto peptydy o jedenastu różnych aktywnościach biologicznych, wśród których znaczną większość stanowiły peptydy o aktywności inhibitora dipeptydylopeptydazy IV oraz inhibitora enzymu konwertującego angiotensynę. Duża część otrzymanych peptydów o wysokim prawdopodobieństwie wykazywania bioaktywności zawierała reszty fenyloalaniny, argininy, glicyny oraz leucyny. Stopień hydrolizy keratyny przy udziale pepsyny był zbyt duży, dlatego stwierdzono, że enzymem bardziej przydatnym do wytwarzania bioaktywnych peptydów z tego białka jest subtylizyna. W pracy wykazano, że keratyna piór drobiowych jest obiecującym źródłem peptydów o aktywności biologicznej oraz przedstawiono ich prawdopodobną strukturę.

Autorzy (3)