Cloning, expression, and purification of a recombinant cold-adapted β-galactosidase from antarctic bacterium Pseudoalteromonas sp. 22b - Publikacja - MOST Wiedzy

Wyszukiwarka

Cloning, expression, and purification of a recombinant cold-adapted β-galactosidase from antarctic bacterium Pseudoalteromonas sp. 22b

Abstrakt

Antarktyczny szczep, gram-ujemnych bakterii Pseudoalteromonas sp. 22b, wyizolowanych z przewodu pokarmowego kryla z gatunku Thyssanoessa macrura, jest producentem wewnątrzkomórkowej zimnolubnej beta-galaktozydazy. Białko to jest homotetramerem, w którym każda z jednostek monomeru zbudowana jest z 1028 reszt aminokwasowych. Gen kodujący ten enzym został sklonowany i eksprymowany w komórkach E. coli. Następnie z zastosowaniem procedury oczyszczania, opierającej się, między innymi na wykorzystaniu chromatografii powinowactwowej na złożu "PABTG-Sepharose" uzyskano wysoce hommogenny preparat rekombinantowej zimnolubnej beta-galaktozydazy szczepu Pseudoalteromonas sp. 22b, który wykorzystano do scharakteryzowania właściwości enzymatycznych tego białka. Enzymatyczne właściwości rekombinantowego enzymu są identyczne z właściwościami jego natywnego odpowiednika. Rekombinantowa beta-galaktozydaza Pseudoalteromonas sp. 22b jest atrakcyjnym biokatalizatorem użytecznym w produkcji bezlaktozowych produktów przemysłu mleczarskiego.

Cytowania

  • 5 4

    CrossRef

  • 0

    Web of Science

  • 5 7

    Scopus

Pełna treść

Informacje szczegółowe

Kategoria:
Publikacja w czasopiśmie
Typ:
artykuł w czasopiśmie z listy filadelfijskiej
Język:
angielski
Rok wydania:
2005
Opis bibliograficzny:
Cieśliński H., Kur J., Białkowska A., Baran I., Makowski K., Turkiewicz M.: Cloning, expression, and purification of a recombinant cold-adapted β-galactosidase from antarctic bacterium Pseudoalteromonas sp. 22b// . -., (2005),
DOI:
Cyfrowy identyfikator dokumentu elektronicznego (otwiera się w nowej karcie) 10.1016/j.pep.2004.09.002
Weryfikacja:
Politechnika Gdańska

wyświetlono 8 razy

Publikacje, które mogą cię zainteresować

Meta Tagi