Wyszukiwarka
Abstrakt
Gen mutS z termofilnej bakterii Thermus thermophilus zamplifikowano przy użyciu PCR, sklonowano i przeprowadzono jego ekspresję w E. coli. Rekombinantowe białko MutS zawierające oligohistydynową domenę na N-końcu oczyszczono w jednoetapowej procedurze przy wykorzystaniu chromatografii powinowactwaNi(2+). Zdolność do rozpoznania niekomplementarności białka his(6)-MutS potwierdzono w eksperymentach ochrony DNA przed trawieniem egzonukleazą oraz za pomocą retardancji DNA. Wyniki analitycznej filtracji żelowej wskazują, że główną formą MutS z T. therophilus MutS w stężeniu mikromolowym jest tetramer.
Autorzy (4)
Cytuj jako
Pełna treść
pełna treść publikacji nie jest dostępna w portalu
Słowa kluczowe
Informacje szczegółowe
- Kategoria:
- Publikacja w czasopiśmie
- Typ:
- artykuł w czasopiśmie z listy filadelfijskiej
- Opublikowano w:
-
PROTEIN EXPRESSION AND PURIFICATION
nr 28,
strony 69 - 77,
ISSN: 1046-5928 - Język:
- angielski
- Rok wydania:
- 2003
- Opis bibliograficzny:
- Stanisławska-Sachadyn A., Sachadyn P., Jędrzejczak R., Kur J.: Construction and purification of his6-Thermus thermophilus MutS protein. // PROTEIN EXPRESSION AND PURIFICATION. -Vol. 28., (2003), s.69-77
- Weryfikacja:
- Politechnika Gdańska
wyświetlono 122 razy