Abstrakt

Candida albicans jest elementem naturalnej flory drobnoustrojowej człowieka. Podobieństwo komórek grzybowych i ssaczych, wzrost częstości występowania infekcji grzybiczych wraz ze stopniowym wzrostem pojawiania się oporności patogenów stwarza potrzebę poszukiwania nowych związków przeciwgrzybowych. Jedną z dróg obraną przez naukowców jest analiza szlaków biosyntezy aminokwasów egzogennych dla człowieka. Przedmiotem badań w ramach rozprawy doktorskiej były enzymy o aktywności α-aminotransferazy L-α-aminoadypinowej (AmAA) ze szlaku biosyntezy L-Lys z C.albicans. Wykazano, że w przypadku C. albicans aktywność AmAA wykazują białka CaAro8p oraz CaAro9p. Białko CaAro8p jest najbardziej wszechstronną aminotransferazą spośród przebadanych. Jest zaangażowane w katabolizm His, Lys, aromatycznych aminokwasów jak również biosyntezę Lys, Phe i Tyr. CaAro9p jest mniej ważnym enzymem uczestniczącym w katabolizmie aromatycznych aminokwasów i Lys, pełni rolę wspomagającą w sytuacji nadmiernej ilości wspomnianych amino kwasów w komórce. Badane aminotransferazy: CaAro8p, CaAro9p, CaYer152Cp, CaBna3p nie pełnią pojedynczo kluczowej roli w żadnym szlaku biosyntezy aminokwasów białkowych w komórce. Usunięcie genów kodujących poszczególne enzymy nie wpłynęło na przeżywalność szczepu, ani na jego procesy biochemiczne czy zjadliwość. Wyklucza to tym samym badane białka, jako istotne cele molekularne w terapii przeciwgrzybowej. Wyniki przedstawionych badań potwierdzają jednak wszechstronność aminotransferaz, stanowiącą podstawę dla żywieniowej elastyczności C. albicans.

Autor (1)