Inhibition of amyloid fibril formation of hen egg white lysozyme by trimethylamine N-oxide at low pH
Abstrakt
In vitro inhibition of the formation of fibrous aggregates of proteins (amyloids) has gained increasing attention due to the number of diseases associated with protein misfolding and fibrillation. An interesting group of compounds for which pronounced activity against this phenomenon can be expected consists of low molecular weight substances (osmolytes) which have the ability to change protein stability. Here we investigate the influence of trimethylamine N-oxide (TMAO) in acidic solution (pH = 2) on the fibrillation of hen egg white lysozyme (HEWL). The process was monitored by five techniques: circular dichroism inthe UV region, atomic force microscopy, dynamic light scattering, densimetry and gel electrophoresis. The obtained results show that protonated TMAO in a concentration of 400 mM inhibits amyloidogenesis. In the conditions of the experiment the HEWL molecules form clusters about 30 nm in diameter containing a relatively high fraction of covalent-bonded dimers.
Cytowania
-
3 9
CrossRef
-
0
Web of Science
-
3 8
Scopus
Autorzy (6)
Cytuj jako
Pełna treść
- Wersja publikacji
- Accepted albo Published Version
- Licencja
- otwiera się w nowej karcie
Słowa kluczowe
Informacje szczegółowe
- Kategoria:
- Publikacja w czasopiśmie
- Typ:
- artykuł w czasopiśmie wyróżnionym w JCR
- Opublikowano w:
-
INTERNATIONAL JOURNAL OF BIOLOGICAL MACROMOLECULES
nr 70,
strony 214 - 221,
ISSN: 0141-8130 - Język:
- angielski
- Rok wydania:
- 2014
- Opis bibliograficzny:
- Wawer J., Krakowiak J., Szociński M., Lustig Z., Olszewski M., Szostak K.: Inhibition of amyloid fibril formation of hen egg white lysozyme by trimethylamine N-oxide at low pH// INTERNATIONAL JOURNAL OF BIOLOGICAL MACROMOLECULES. -Vol. 70, (2014), s.214-221
- DOI:
- Cyfrowy identyfikator dokumentu elektronicznego (otwiera się w nowej karcie) 10.1016/j.ijbiomac.2014.06.057
- Bibliografia: test
-
- L.N. Arnaudov, R. de Vries, Biophys. J. 88 (2005) 515-526. otwiera się w nowej karcie
- F. Chiti, C.M. Dobson, Annu. Rev. Biochem. 75 (2006) 333-366. otwiera się w nowej karcie
- F. Macchi, M. Eisenkolb, H. Kiefer, D.E. Otzen, Int. J. Mol. Sci. 13 (2012) 3801-3819. otwiera się w nowej karcie
- S. Ghosh, N.K. Pandey, S. Bhattacharya, A. Roy, S. Dasgupta, Int. J. Biol. Macromol. 51 (2012) 1-6. otwiera się w nowej karcie
- K. Sasahara, H. Yagi, H. Naiki, Y. Goto, J. Mol. Biol. 372 (2007) 981-991. otwiera się w nowej karcie
- H.R. Kalhor, M. Kamizi, J. Akbari, A. Heydari, Biomacromolecules 10 (2009) 2468-2475. otwiera się w nowej karcie
- S.S.S. Wang, Y.-T. Hung, W.-S. Wen, K.-C. Lin, G.-Y. Chen, Biochim. Biophys. Acta 1811 (2011) 301-313. otwiera się w nowej karcie
- J.M. Khan, S.K. Chaturvedi, S.K. Rahman, M. Ishtikhar, A. Qadeer, E. Ahmada, R.H. Khan, Soft Matter 10 (2014) 2591-2599. otwiera się w nowej karcie
- S.S.S. Wang, Y.T. Hung, P. Wang, J.W. Wu, Korean J. Chem. Eng. 24 (2007) 787-795. otwiera się w nowej karcie
- B.A. Vernaglia, J. Huang, E.D. Clark, Biomacromolecules 5 (2004) 1362-1370. otwiera się w nowej karcie
- B.R. Zhou, Z. Zhou, Q.L. Hu, J. Chen, Y. Liang, Biochim. Biophys. Acta 1784 (2008) 472-480. otwiera się w nowej karcie
- S. Bahramikia, R. Yazdanparast, Int. J. Biol. Macromol. 50 (2012) 187-197. otwiera się w nowej karcie
- Z. Gazova, A. Bellova, Z. Daxnerova, J. Imrich, P. Kristian, J. Tomascikova, J. Bagelova, D. Fedunova, M. Antalik, Eur. Biophys. J. 37 (2008) 1261-1270. otwiera się w nowej karcie
- J. Krakowiak, J. Wawer, A. Panuszko, J. Chem. Thermodyn. 60 (2013) 179-190. otwiera się w nowej karcie
- P. Bruzdziak, P. Rakowska, J. Stangret, Appl. Spectrosc. 66 (2012) 1302-1310. otwiera się w nowej karcie
- P. Bruździak, A. Panuszko, J. Stangret, J. Phys. Chem. B 117 (2013) 11502-11508. otwiera się w nowej karcie
- T. Härd, C. Lendel, J. Mol. Biol. 421 (2012) 441-465. otwiera się w nowej karcie
- S.H. Khan, N. Ahmad, F. Ahmad, R. Kumar, IUBMB Life 62 (2010) 891-895. otwiera się w nowej karcie
- V. Granata, P. Palladino, B. Tizzano, A. Negro, R. Berisio, A. Zagari, Biopolymers 82 (2006) 234-240. otwiera się w nowej karcie
- R. Singh, I. Haque, F. Ahmad, J. Biol. Chem. 280 (2005) 11035-11042. otwiera się w nowej karcie
- L. Whitmore, B.A. Wallace, Nucleic Acids Res. 32 (2004) W668-W673. otwiera się w nowej karcie
- L. Whitmore, B.A. Wallace, Biopolymers 89 (2008) 392-400. otwiera się w nowej karcie
- M.A. Andrade, P. Chacon, J.J. Merelo, F. Moran, Protein Eng. 6 (1993) 383-390. otwiera się w nowej karcie
- S.E. Hill, T. Miti, T. Richmond, M. Muschol, PLoS ONE 6 (2011) e18171. otwiera się w nowej karcie
- M. Bartolini, C. Bertucci, M.L. Bolognesi, A. Cavalli, C. Melchiorre, V. Andrisano, ChemBioChem 8 (2007) 2152-2161. otwiera się w nowej karcie
- B. Maroufi, B. Ranjbar, K. Khajeh, H. Naderi-Manesh, H. Yaghoubi, Biochim. Biophys. Acta 1784 (2008) 1043-1049. otwiera się w nowej karcie
- B.L. Simons, M.C. King, T. Cyr, M.A. Hefford, H. Kaplan, Protein Sci. 11 (2002) 1558-1564. otwiera się w nowej karcie
- Y. Desfougères, J. Jardin, V. Lechevalier, S. Pezennec, F. Nau, Biomacromolecules 12 (2011) 156-166. otwiera się w nowej karcie
- J. Xie, M. Qin, Y. Cao, W. Wang, Proteins 79 (2011) 2505-2516. otwiera się w nowej karcie
- K. Sasahara, M. Sakurai, K. Nitta, J. Mol. Biol. 291 (1999) 693-701. otwiera się w nowej karcie
- V.A. Sirotkin, R. Winter, J. Phys. Chem. B 114 (2010) 16881-16886. otwiera się w nowej karcie
- L. Mitra, J.-B. Rouget, B. Garcia-Moreno, C.A. Royer, R. Winter, ChemPhysChem 9 (2008) 2715-2721. otwiera się w nowej karcie
- V. Smirnovas, R. Winter, T. Funck, W. Dzwolak, ChemPhysChem 7 (2006) 1046-1049. otwiera się w nowej karcie
- K. Akasaka, A.R.A. Latif, A. Nakamura, K. Matsuo, H. Tachibana, K. Gekko, Bio- chemistry 46 (2007) 10444-10450. otwiera się w nowej karcie
- Zetasizer Nano: User Manual, Malvern Instruments Ltd., Worcestershire, 2007 (Issue 3.1). otwiera się w nowej karcie
- Weryfikacja:
- Politechnika Gdańska
wyświetlono 140 razy