Inhibition of amyloid fibril formation of hen egg white lysozyme by trimethylamine N-oxide at low pH - Publikacja - MOST Wiedzy

Wyszukiwarka

Inhibition of amyloid fibril formation of hen egg white lysozyme by trimethylamine N-oxide at low pH

Abstrakt

In vitro inhibition of the formation of fibrous aggregates of proteins (amyloids) has gained increasing attention due to the number of diseases associated with protein misfolding and fibrillation. An interesting group of compounds for which pronounced activity against this phenomenon can be expected consists of low molecular weight substances (osmolytes) which have the ability to change protein stability. Here we investigate the influence of trimethylamine N-oxide (TMAO) in acidic solution (pH = 2) on the fibrillation of hen egg white lysozyme (HEWL). The process was monitored by five techniques: circular dichroism inthe UV region, atomic force microscopy, dynamic light scattering, densimetry and gel electrophoresis. The obtained results show that protonated TMAO in a concentration of 400 mM inhibits amyloidogenesis. In the conditions of the experiment the HEWL molecules form clusters about 30 nm in diameter containing a relatively high fraction of covalent-bonded dimers.

Cytowania

  • 3 9

    CrossRef

  • 3 5

    Web of Science

  • 3 8

    Scopus

Cytuj jako

Pełna treść

pobierz publikację
pobrano 104 razy
Wersja publikacji
Accepted albo Published Version
Licencja
Creative Commons: CC-BY-NC-ND otwiera się w nowej karcie

Słowa kluczowe

Informacje szczegółowe

Kategoria:
Publikacja w czasopiśmie
Typ:
artykuł w czasopiśmie wyróżnionym w JCR
Opublikowano w:
INTERNATIONAL JOURNAL OF BIOLOGICAL MACROMOLECULES nr 70, strony 214 - 221,
ISSN: 0141-8130
Język:
angielski
Rok wydania:
2014
Opis bibliograficzny:
Wawer J., Krakowiak J., Szociński M., Lustig Z., Olszewski M., Szostak K.: Inhibition of amyloid fibril formation of hen egg white lysozyme by trimethylamine N-oxide at low pH// INTERNATIONAL JOURNAL OF BIOLOGICAL MACROMOLECULES. -Vol. 70, (2014), s.214-221
DOI:
Cyfrowy identyfikator dokumentu elektronicznego (otwiera się w nowej karcie) 10.1016/j.ijbiomac.2014.06.057
Bibliografia: test
  1. L.N. Arnaudov, R. de Vries, Biophys. J. 88 (2005) 515-526. otwiera się w nowej karcie
  2. F. Chiti, C.M. Dobson, Annu. Rev. Biochem. 75 (2006) 333-366. otwiera się w nowej karcie
  3. F. Macchi, M. Eisenkolb, H. Kiefer, D.E. Otzen, Int. J. Mol. Sci. 13 (2012) 3801-3819. otwiera się w nowej karcie
  4. S. Ghosh, N.K. Pandey, S. Bhattacharya, A. Roy, S. Dasgupta, Int. J. Biol. Macromol. 51 (2012) 1-6. otwiera się w nowej karcie
  5. K. Sasahara, H. Yagi, H. Naiki, Y. Goto, J. Mol. Biol. 372 (2007) 981-991. otwiera się w nowej karcie
  6. H.R. Kalhor, M. Kamizi, J. Akbari, A. Heydari, Biomacromolecules 10 (2009) 2468-2475. otwiera się w nowej karcie
  7. S.S.S. Wang, Y.-T. Hung, W.-S. Wen, K.-C. Lin, G.-Y. Chen, Biochim. Biophys. Acta 1811 (2011) 301-313. otwiera się w nowej karcie
  8. J.M. Khan, S.K. Chaturvedi, S.K. Rahman, M. Ishtikhar, A. Qadeer, E. Ahmada, R.H. Khan, Soft Matter 10 (2014) 2591-2599. otwiera się w nowej karcie
  9. S.S.S. Wang, Y.T. Hung, P. Wang, J.W. Wu, Korean J. Chem. Eng. 24 (2007) 787-795. otwiera się w nowej karcie
  10. B.A. Vernaglia, J. Huang, E.D. Clark, Biomacromolecules 5 (2004) 1362-1370. otwiera się w nowej karcie
  11. B.R. Zhou, Z. Zhou, Q.L. Hu, J. Chen, Y. Liang, Biochim. Biophys. Acta 1784 (2008) 472-480. otwiera się w nowej karcie
  12. S. Bahramikia, R. Yazdanparast, Int. J. Biol. Macromol. 50 (2012) 187-197. otwiera się w nowej karcie
  13. Z. Gazova, A. Bellova, Z. Daxnerova, J. Imrich, P. Kristian, J. Tomascikova, J. Bagelova, D. Fedunova, M. Antalik, Eur. Biophys. J. 37 (2008) 1261-1270. otwiera się w nowej karcie
  14. J. Krakowiak, J. Wawer, A. Panuszko, J. Chem. Thermodyn. 60 (2013) 179-190. otwiera się w nowej karcie
  15. P. Bruzdziak, P. Rakowska, J. Stangret, Appl. Spectrosc. 66 (2012) 1302-1310. otwiera się w nowej karcie
  16. P. Bruździak, A. Panuszko, J. Stangret, J. Phys. Chem. B 117 (2013) 11502-11508. otwiera się w nowej karcie
  17. T. Härd, C. Lendel, J. Mol. Biol. 421 (2012) 441-465. otwiera się w nowej karcie
  18. S.H. Khan, N. Ahmad, F. Ahmad, R. Kumar, IUBMB Life 62 (2010) 891-895. otwiera się w nowej karcie
  19. V. Granata, P. Palladino, B. Tizzano, A. Negro, R. Berisio, A. Zagari, Biopolymers 82 (2006) 234-240. otwiera się w nowej karcie
  20. R. Singh, I. Haque, F. Ahmad, J. Biol. Chem. 280 (2005) 11035-11042. otwiera się w nowej karcie
  21. L. Whitmore, B.A. Wallace, Nucleic Acids Res. 32 (2004) W668-W673. otwiera się w nowej karcie
  22. L. Whitmore, B.A. Wallace, Biopolymers 89 (2008) 392-400. otwiera się w nowej karcie
  23. M.A. Andrade, P. Chacon, J.J. Merelo, F. Moran, Protein Eng. 6 (1993) 383-390. otwiera się w nowej karcie
  24. S.E. Hill, T. Miti, T. Richmond, M. Muschol, PLoS ONE 6 (2011) e18171. otwiera się w nowej karcie
  25. M. Bartolini, C. Bertucci, M.L. Bolognesi, A. Cavalli, C. Melchiorre, V. Andrisano, ChemBioChem 8 (2007) 2152-2161. otwiera się w nowej karcie
  26. B. Maroufi, B. Ranjbar, K. Khajeh, H. Naderi-Manesh, H. Yaghoubi, Biochim. Biophys. Acta 1784 (2008) 1043-1049. otwiera się w nowej karcie
  27. B.L. Simons, M.C. King, T. Cyr, M.A. Hefford, H. Kaplan, Protein Sci. 11 (2002) 1558-1564. otwiera się w nowej karcie
  28. Y. Desfougères, J. Jardin, V. Lechevalier, S. Pezennec, F. Nau, Biomacromolecules 12 (2011) 156-166. otwiera się w nowej karcie
  29. J. Xie, M. Qin, Y. Cao, W. Wang, Proteins 79 (2011) 2505-2516. otwiera się w nowej karcie
  30. K. Sasahara, M. Sakurai, K. Nitta, J. Mol. Biol. 291 (1999) 693-701. otwiera się w nowej karcie
  31. V.A. Sirotkin, R. Winter, J. Phys. Chem. B 114 (2010) 16881-16886. otwiera się w nowej karcie
  32. L. Mitra, J.-B. Rouget, B. Garcia-Moreno, C.A. Royer, R. Winter, ChemPhysChem 9 (2008) 2715-2721. otwiera się w nowej karcie
  33. V. Smirnovas, R. Winter, T. Funck, W. Dzwolak, ChemPhysChem 7 (2006) 1046-1049. otwiera się w nowej karcie
  34. K. Akasaka, A.R.A. Latif, A. Nakamura, K. Matsuo, H. Tachibana, K. Gekko, Bio- chemistry 46 (2007) 10444-10450. otwiera się w nowej karcie
  35. Zetasizer Nano: User Manual, Malvern Instruments Ltd., Worcestershire, 2007 (Issue 3.1). otwiera się w nowej karcie
Weryfikacja:
Politechnika Gdańska

wyświetlono 106 razy

Publikacje, które mogą cię zainteresować

Meta Tagi