Abstrakt
Cytochromy P450 (CYP) należą do enzymatycznych białek hemowych występujących we wszystkich organizmach żywych. W komórkach eukariotycznych katalizują biosyntezę związków endogennych, głównie lipidów i ich pochodnych, ale także metabolizm ksenobiotyków, w tym leków. W reakcjach tych substraty ulegają C-oksydacji (hydroksylacja, epoksydacja, peroksydacja), N-oksydacji, S-oksydacji oraz oksydacyjnej O-, S-, i N-dealkilacji. W konsekwencji wymienionych prosesów monooksygenacji powstają też produkty dimeryzacji, izomeryzacji oraz struktury cykliczne. Izoenzymy cytochromu P450, kodowane w organizmie człowieka przez 57 genów, różnią się specyficznością substratową. Na przykład CYP51A1 pełni kluczowa rolę w biosyntezie cholesterolu, CYP7A1, 7B1, 8B1, 27A1 i 39A1, w biosyntezie kwasów żółciowych, a CYP46A1 w metabolizmie oksysteroli. Za metabolizm leków odpowiedzialne są głównie CYP3A4, 2D6, 2C9 i 2C19 oraz dodatkowo CYP2E1 związany też z metabolizmem etanolu, a także CYP1A2 znany z metabolizmu związków kancerogennych.
Autorzy (2)
Cytuj jako
Pełna treść
pełna treść publikacji nie jest dostępna w portalu
Słowa kluczowe
Informacje szczegółowe
- Kategoria:
- Publikacja w czasopiśmie
- Typ:
- artykuły w czasopismach recenzowanych i innych wydawnictwach ciągłych
- Opublikowano w:
-
Postępy Biochemii
nr 55,
strony 259 - 271,
ISSN: 0032-5422 - Język:
- polski
- Rok wydania:
- 2009
- Opis bibliograficzny:
- Wiśniewska A., Mazerska Z.: Izoenzymy cytochromu P450 w metabolizmie związków endo- i egzogennych.// Postępy Biochemii. -Vol. 55., nr. nr 3 (2009), s.259-271
- Weryfikacja:
- Politechnika Gdańska
wyświetlono 1522 razy
Publikacje, które mogą cię zainteresować
The role of cytochrome P450 reductase (CPR) in metabolism of potent nitroacridine antitumor, C-1748
- A. Wiśniewska,
- P. Presz,
- A. Chrapkowska
- + 3 autorów
Cytochrome P450 izoenzymes involved in metabolism of antitumor 9-amino-1-nitroacridine derivatives, C-857, C-1748
- A. Wiśniewska,
- K. Zbieć,
- A. Chrapkowska
- + 2 autorów
Reduktaza NADPH:cytochrom P450 - nie tylko partner cytochromu P450.
- A. Wiśniewska,
- K. Jagiełło,
- Z. Mazerska