Molecular and structural characteristics of cod gelatin films modifiedwith EDC and TGase - Publikacja - MOST Wiedzy


Molecular and structural characteristics of cod gelatin films modifiedwith EDC and TGase


Cod gelatin films before and after cross-linking of gelatin with 1-ethyl-3-(3-dimethylaminopropyl) carbodiimide (EDC) or transglutaminase (TGase) have been characterized by FT-IR spectroscopy and DSC analysis. For comparison, a film prepared from unmodified pig gelatin has been also analysed. The difference spectra showed that cod gelatin during the film formation involved first of all water-to-amide hydrogen bonds, and the film from pig gelatin contained water-to-amide, amide-to-amide and water-to-water hydrogen bonds. A higher number of hydrogen bonds in the structure of the film from pig gelatin contributed to much better recovering of the helical structure in this film than in the film from cod gelatin. The recovered helical structure, in turn, resulted in a significantly higher melting enthalpy value in the case of the film from the pig gelatin. After modification of cod gelatin with EDC or TGase, the interchain cross-linkages formed in the films led to the conformation of gelatin with no indications of helical ordering. An increase of melting temperature of gelatin films by 7C on EDC and by 10C on the TGase modifications was related to the formation of covalent cross-links, and a decrease of glass temperature by 28C and 7C on EDC and TGase cross-linking, respectively, demonstrated the plasticizing effect of water.


  • 9 5


  • 9 2

    Web of Science

  • 9 7


Cytuj jako

Pełna treść

pobierz publikację
pobrano 330 razy
Wersja publikacji
Accepted albo Published Version
Creative Commons: CC-BY-NC-ND otwiera się w nowej karcie

Słowa kluczowe

Informacje szczegółowe

Publikacja w czasopiśmie
artykuł w czasopiśmie wyróżnionym w JCR
Opublikowano w:
FOOD CHEMISTRY nr 130, wydanie 2, strony 335 - 345,
ISSN: 0308-8146
Rok wydania:
Opis bibliograficzny:
Staroszczyk H., Pielichowska J., Sztuka K., Stangret J., Kołodziejska I.: Molecular and structural characteristics of cod gelatin films modifiedwith EDC and TGase// FOOD CHEMISTRY. -Vol. 130, iss. 2 (2012), s.335-345
Cyfrowy identyfikator dokumentu elektronicznego (otwiera się w nowej karcie) 10.1016/j.foodchem.2011.07.047
Bibliografia: test
  1. Achet, D., & He, X. W. (1995). Determination of the renaturation level in gelatin films. Polymer, 36, 787-791. otwiera się w nowej karcie
  2. Bigi, A., Borghi, M., Cojazzi, G., Fichera, A. M., Panzavolta, S., & Roveri, N. (2000). Structural and mechanical properties of crosslinked drawn gelatin films. Journal of Thermal Analysis and Calorimetry, 61, 451-459. otwiera się w nowej karcie
  3. Bigi, A., Bracci, B., Cojazzi, G., Panzavolta, S., & Roveri, N. (1998). Drawn gelatin films with improved mechanical properties. Biomaterials, 19, 2335-2340. otwiera się w nowej karcie
  4. Bigi, A., Cojazzi, G., Panzavolta, S., Rubini, K., & Roveri, N. (2001). Mechanical and thermal properties of gelatin films at different degrees of glutaraldehyde crosslinking. Biomaterials, 22, 763-768. otwiera się w nowej karcie
  5. Bigi, A., Panzavolta, S., & Rubini, K. (2004). Relationship between triple-helix content and mechanical properties of gelatin films. Biomaterials, 25, 5675-5680. otwiera się w nowej karcie
  6. Byler, D. M., & Susi, H. (1988). Application of computerized infrared and Raman spectroscopy to conformation studies of casein and other food proteins. Journal of Industrial Microbiology, 3, 73-88. otwiera się w nowej karcie
  7. de Carvalho, R. A., & Grosso, C. R. F. (2004). Characterization of gelatin based films modified with transglutaminase, glyoxal and formaldehyde. Food Hydrocolloids, 18, 717-726. otwiera się w nowej karcie
  8. Chiou, B.-S., Avena-Bustillos, R. J., Bechtel, P. J., Jafri, H., Narayan, R., Imam, S. H., et al. (2008). Cold water fish gelatin films: Effects of cross-linking on thermal, mechanical, barrier, and biodegradation properties. European Polymer Journal, 44, 3748-3753. otwiera się w nowej karcie
  9. Cristiano, C. M. Z., Fayad, S. J., Porto, L. C., & Soldi, V. (2010). Protein-based films cross-linked with 1-ethyl-3-(3-dimethylamino-propyl) carbodiimide hydrochloride (EDC): Effects of the cross-linker and film composition on the permeation rate of p-hydroxyacetanilide as a model drug. Journal of the Brazilian Chemical Society, 21, 340-348. otwiera się w nowej karcie
  10. Eastone, J. E. (1955). The amino acid composition of mammalian collagen and gelatin. Biochemical Journal, 61, 589-600. otwiera się w nowej karcie
  11. Garcia, Y., Collighan, R., Griffin, M., & Pandit, A. (2007). Assessment of cell viability in a three-dimensional enzymatically cross-linked collagen scaffold. Journal of Materials Science. Materials in Medicine, 18, 1991-2001. otwiera się w nowej karcie
  12. Go 9 mez-Estaca, J., Montero, P., Fernández-Martín, F., & Go 9 mez-Guillén, M. C. (2009). Physico-chemical and film-forming properties of bovine-hide and tuna-skin gelatin: A comparative study. Journal of Food Engineering, 90, 480-486.
  13. Go 9 mez-Guillén, M. C., Pérez-Mateos, M., Go 9 mez-Estaca, J., Lo 9 pez-Caballero, E., Giménez, B., & Montero, P. (2009). Fish gelatin: A renewable material for developing active biodegradable films. Trends in Food Science & Technology, 20, 3-16.
  14. Gómez-Guillén, M. C., Turnay, J., Fernández-Díaz, M. D., Ulmo, N., Lizarbe, M. A., & Montero, P. (2002). Structural and physical properties of gelatin extracted from different marine species: A comparative study. Food Hydrocolloids, 16, 25-34. otwiera się w nowej karcie
  15. Gudmunsson, M., & Hafssteinsson, H. (1997). Gelatin from cod skins as affected by chemical treatments. Journal of Food Science, 62(1), 37-39. and 47. otwiera się w nowej karcie
  16. Haris, P. I., & Severcan, F. (1999). FTIR spectroscopic characterization of protein structure in aqueous and non-aqueous media. Journal of Molecular Catalysis B: Enzymatic, 7, 201-221. otwiera się w nowej karcie
  17. Harrington, W. F., & Rao, N. V. (1970). Collagen structure in solution. Part 1. Kinetics of helix regeneration in single chain gelatins. Biochemistry, 9, 3714-3723. otwiera się w nowej karcie
  18. Kim, S., Nimni, M. E., Yang, Z., & Han, B. (2005). Chitosan/gelatin-based films crosslinked by proanthocyanidin. Journal of Biomedical Materials Research. Part B: Applied Biomaterials, 75B, 442-450. otwiera się w nowej karcie
  19. Kołodziejska, I., Kaczorowski, K., Piotrowska, B., & Sadowska, M. (2004). Modification of the properties of gelatin from skins of Baltic cod (Gadus morhua) with transglutaminase. Food Chemistry, 86, 203-209. otwiera się w nowej karcie
  20. Kong, J., & Yu, S. (2007). Fourier transform infrared spectroscopic analysis of protein secondary structures. Acta Biochimica et Biophysica Sinica, 39, 549-559. otwiera się w nowej karcie
  21. Kuijpers, A. J., Engbers, G. H. M., Krijgsveld, J., Zaat, S. A. J., Dankert, J., & Feijen, J. (2000). Cross-linking and characterisation of gelatin matrices for biomedical applications. Journal of Biomaterial Science, Polymer Edition, 11, 225-243. otwiera się w nowej karcie
  22. Levine, H., & Slade, L. (1990). Influences of the glassy and rubbery states on the thermal, mechanical, and structural properties of doughs and baked products. In H. Faridi & J. M. Faubion (Eds.), Dough rheology and baked product texture: Theory and practice (pp. 157-330). New York: Van Nostrand Rheinhold/AVI. otwiera się w nowej karcie
  23. Li, B., Kennedy, J. F., Jiang, Q. G., & Xie, B. J. (2006). Quick dissolvable, edible and heatsealable blend films based on konjac glucomannan-gelatin. Food Research International, 39, 544-549. otwiera się w nowej karcie
  24. Muyonga, J. H., Cole, C. G. B., & Duodu, K. G. (2004). Fourier transform infrared (FTIR) spectroscopic study of acid soluble collagen from skin and bones of young and adult Nile perch (Lates niloticus). Food Chemistry, 86, 325-332. otwiera się w nowej karcie
  25. Nevskaya, N. A., Chirgadze, Yu., & Yu, N. (1976). Infrared spectra and resonance interactions of amide-I and II vibrations of a-helix. Biopolymers, 15, 637-648. otwiera się w nowej karcie
  26. Nielsen, P. M. (1995). Reactions and potential industrial applications of transglutaminase. Review of literature and patents. Food Biotechnology, 9(33), 119-156. otwiera się w nowej karcie
  27. Payne, K. J., & Veis, A. (1988). Fourier transform IR spectroscopy of collagen and gelatin solutions: Deconvolution of the amide I band for conformational studies. Biopolymers, 27, 1749-1760. otwiera się w nowej karcie
  28. Piotrowska, B., Sztuka, K., Kołodziejska, I., & Dobrosielska, E. (2008). Influence of transglutaminase or 1-ethyl-3-(3-dimethylaminopropyl) carbodiimide (EDC) on the properties of fish-skin gelatin films. Food Hydrocolloids, 22, 1362-1371. otwiera się w nowej karcie
  29. Privalov, P. L., & Tiktopulo, E. I. (1970). Thermal conformational transformation of tropocollagen. Part I. Calorimetric study. Biopolymers, 9, 127-139. otwiera się w nowej karcie
  30. Rahman, M. S., Al-Saidi, G. S., & Guizani, N. (2008). Thermal characterization of gelatin extracted from yellowfin tuna skin and commercial mammalian gelatin. Food Chemistry, 108, 472-481. otwiera się w nowej karcie
  31. Schenz, T. W. (1995). Glass transition and product stability -An overview. Food Hydrocolloids, 9, 307-315. otwiera się w nowej karcie
  32. Silva, G. G. D., Sobral, P. J. A., Carvalho, R. A., Bergo, P. V. A., Mendieta-Taboada, O., & Habitante, A. M. Q. B. (2008). Biodegradable films based on blends of gelatin and poly (vinyl alcohol): Effect of PVA type or concentration on some physical properties of films. Journal of Polymers and the Environment, 16, 276-285. otwiera się w nowej karcie
  33. Sionkowska, A. (2000). Modification of collagen films by ultraviolet irradiation. Polymer Degradation and Stability, 68, 147-151. otwiera się w nowej karcie
  34. Sionkowska, A., Wiśniewski, M., Skopiń ska, J., & Mantovani, D. (2006). Effects of solar radiation on collagen-based biomaterials. International Journal of Photoenergy, 2006, 1-6. otwiera się w nowej karcie
  35. Sobral, P. J. A., & Habitane, A. M. Q. B. (2001). Phase transition of pigskin gelatin. Food Hydrocolloids, 15, 377-382. otwiera się w nowej karcie
  36. Stainsby, G. (1987). Gelatin gels. In A. M. Pearson, T. R. Dutson, & A. J. Bailey (Eds.), Collagen as food: Vol. 4. Advances in meat research (pp. 209-222). New York: Van Nostrand Reinhold Company Inc..
  37. Sztuka, K., & Kołodziejska, I. (2008a). Edible films and surface coatings made of natural polymers for food packaging. Part I. Properties. Polimery, 53 (in Polish). otwiera się w nowej karcie
  38. Sztuka, K., & Kołodziejska, I. (2008b). Edible films and surface coatings made of natural polymers for food packaging. Part II. Modifications. Polimery, 53, 725-729 (in Polish). otwiera się w nowej karcie
  39. te Nijenhuis, K. (1997). Thermoreversible networks. Gelatin. Advances in Polymer Science, 130, 160-193. otwiera się w nowej karcie
  40. Tang, C.-H., Cheng, Z., Li, L., & Yang, X.-Q. (2006). Effects of transglutaminase treatment on the thermal properties of soy protein isolates. Food Research International, 39, 704-711. otwiera się w nowej karcie
  41. Taravel, M. N., & Domard, A. (1995). Collagen and its interaction with chitosan. Biomaterials, 16, 865-871. otwiera się w nowej karcie
  42. Wang, X. H., Li, D. P., Wang, W. J., Feng, Q. L., Cui, F. Z., Xu, Y. X., et al. (2003). Crosslinked collagen/chitosan matrix for artificial livers. Biomaterials, 19, 3213-3220. otwiera się w nowej karcie
  43. Yakimets, I., Wellner, N., Smith, C. C., Wilson, R. H., Farthat, I., & Mitchell, J. (2005). Mechanical properties with respect to water content of gelatin films in glassy state. Polymer, 46, 12577-12585. otwiera się w nowej karcie
  44. Yakimets, I., Paes, S. S., Wellner, N., Smith, A. C., Wilson, R. H., & Mitchell, J. (2007). Effect of water on the structural reorganization and elastic properties of biopolymer films: A comparative study. Biomacromolecules, 8, 1710-1722. otwiera się w nowej karcie
  45. Yi, J. B., Kim, Y. T., Bae, H. J., Whiteside, W. S., & Park, H. J. (2006). Influence of transglutaminase-induced cross-linking on properties of fish gelatin films. Journal of Food Science, 71, 376-383. otwiera się w nowej karcie
Politechnika Gdańska

wyświetlono 145 razy

Publikacje, które mogą cię zainteresować

Meta Tagi