Structural, functional, and stability change predictions in human telomerase upon specific point mutations, - Publikacja - MOST Wiedzy

Wyszukiwarka

Structural, functional, and stability change predictions in human telomerase upon specific point mutations,

Abstrakt

Overexpression of telomerase is one of the hallmarks of human cancer. Telomerase is important for maintaining the integrity of the ends of chromosomes, which are called telomeres. A growing number of human disease syndromes are associated with organ failure caused by mutations in telomerase (hTERT or hTR). Mutations in telomerase lead to telomere shortening by decreasing the stability of the telomerase complex, reducing its accumulation, or directly affecting its enzymatic activity. In this work, potential human telomerase mutations were identified by a systematic computational approach. Moreover, molecular docking methods were used to predict the effects of these mutations on the affinity of certain ligands (C_9i, C_9k, 16A, and NSC749234). The C_9k inhibitor had the best binding affinity for wild-type (WT) telomerase. Moreover, C_9i and C_9k had improved interactions with human telomerase in most of the mutant models. The R631 and Y717 residues of WT telomerase formed interactions with all studied ligands and these interactions were also commonly found in most of the mutant models. Residues forming stable interactions with ligands in molecular dynamics (MD) were traced, and the MD simulations showed that the C_9k ligand formed different conformations with WT telomerase than the C_9i ligand.

Cytowania

  • 2

    CrossRef

  • 2

    Web of Science

  • 2

    Scopus

Informacje szczegółowe

Kategoria:
Publikacja w czasopiśmie
Typ:
artykuły w czasopismach
Opublikowano w:
Scientific Reports nr 9, strony 1 - 13,
ISSN: 2045-2322
Język:
angielski
Rok wydania:
2019
Opis bibliograficzny:
Kalathiya U., Padariya M., Bagiński M.: Structural, functional, and stability change predictions in human telomerase upon specific point mutations,// Scientific Reports -Vol. 9, (2019), s.1-13
DOI:
Cyfrowy identyfikator dokumentu elektronicznego (otwiera się w nowej karcie) 10.1038/s41598-019-45206-y
Bibliografia: test
  1. Shay, J. W. & Wright, W. E. Role of telomeres and telomerase in cancer. Semin. Cancer Biol. 21, 349-353 (2011). otwiera się w nowej karcie
  2. Blackburn, E. H. Telomeres: no end in sight. Cell 77, 621-623 (1994). otwiera się w nowej karcie
  3. Greider, C. W. & Blackburn, E. H. Identification of a specific telomere terminal transferase activity in tetrahymena extracts. Cell 43, 405-413 (1985). otwiera się w nowej karcie
  4. Wright, W. & Hayflick, L. Nuclear control of cellular aging demonstrated by hybridization of anucleate and whole cultured normal human fibroblasts. Exp. Cell Res. 96, 113-121 (1975). otwiera się w nowej karcie
  5. Wright, W. E. & Shay, J. W. Cellular senescence as a tumor-protection mechanism: the essential role of counting. Curr. Opin. Genet. Dev. 11, 98-103 (2001). otwiera się w nowej karcie
  6. Bodnar, A. G. Extension of life-span by introduction of telomerase into normal human cells. Science 279, 349-352 (1998). otwiera się w nowej karcie
  7. Campisi, J., Kim, S., Lim, C. & Rubio, M. Cellular senescence, cancer and aging: the telomere connection. Exp. Gerontol. 36, 1619-1637 (2001). otwiera się w nowej karcie
  8. Shay, J. & Bacchetti, S. A survey of telomerase activity in human cancer. Eur. J. Cancer 33, 787-791 (1997). otwiera się w nowej karcie
  9. Hahn, W. C. et al. Inhibition of telomerase limits the growth of human cancer cells. Nat. Med. 5, 1164-1170 (1999). otwiera się w nowej karcie
  10. Zhang, X., Mar, V., Zhou, W., Harrington, L. & Robinson, M. O. Telomere shortening and apoptosis in telomerase-inhibited human tumor cells. Genes Dev. 13, 2388-2399 (1999). otwiera się w nowej karcie
  11. Gillis, A. J., Schuller, A. P. & Skordalakes, E. Structure of the tribolium castaneum telomerase catalytic subunit TERT. Nature 455, 633-637 (2008). otwiera się w nowej karcie
  12. Fogarty, P. F. et al. Late presentation of dyskeratosis congenita as apparently acquired aplastic anaemia due to mutations in telomerase RNA. Lancet 362, 1628-1630 (2003). otwiera się w nowej karcie
  13. Armanios, M. Y. et al. Telomerase mutations in families with idiopathic pulmonary fibrosis. N. Eng. J. Med. 356, 1317-1326 (2007). otwiera się w nowej karcie
  14. Vulliamy, T. J. Mutations in dyskeratosis congenita: their impact on telomere length and the diversity of clinical presentation. Blood 107, 2680-2685 (2006). otwiera się w nowej karcie
  15. Kelleher, C., Teixeira, M., Förstemann, K. & Lingner, J. Telomerase: biochemical considerations for enzyme and substrate. Trends Biochem. Sci. 27, 572-579 (2002). otwiera się w nowej karcie
  16. Autexier, C. & Lue, N. F. The Structure and function of telomerase reverse transcriptase. Annu. Rev. Biochem. 75, 493-517 (2006). otwiera się w nowej karcie
  17. Wyatt, H. D., West, S. C. & Beattie, T. L. In TERTpreting telomerase structure and function. Nucleic Acids Res. 38, 5609-5622 (2010). otwiera się w nowej karcie
  18. Sekaran, V. G., Soares, J. & Jarstfer, M. B. Structures of telomerase subunits provide functional insights. Biochim. Biophys. Acta Proteins Proteom. 1804, 1190-1201 (2010). otwiera się w nowej karcie
  19. Steczkiewicz, K. et al. Human telomerase model shows the role of the TEN domain in advancing the double helix for the next polymerization step. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 108, 9443-9448 (2011). otwiera się w nowej karcie
  20. Xia, J., Peng, Y., Mian, I. S. & Lue, N. F. Identification of functionally important domains in the N-Terminal region of telomerase reverse transcriptase. Mol. Cell Biol. 20, 5196-5207 (2000). otwiera się w nowej karcie
  21. Ji, H., Platts, M. H., Dharamsi, L. M. & Friedman, K. L. Regulation of telomere length by an N-terminal region of the yeast telomerase reverse transcriptase. Mol. Cell Biol. 25, 9103-9114 (2005). otwiera się w nowej karcie
  22. Bosoy, D., Peng, Y., Mian, I. S. & Lue, N. F. Conserved N-terminal motifs of telomerase reverse transcriptase required for ribonucleoprotein assembly in Vivo. J. Biol. Chem. 278, 3882-3890 (2002). otwiera się w nowej karcie
  23. Moriarty, T. J., Huard, S., Dupuis, S. & Autexier, C. Functional multimerization of human telomerase requires an RNA interaction domain in the N terminus of the catalytic subunit. Mol. Cell Biol. 22, 1253-1265 (2002). otwiera się w nowej karcie
  24. Banik, S. S. et al. C-terminal regions of the human telomerase catalytic subunit essential for In Vivo enzyme activity. Mol. Cell Biol. 22, 6234-6246 (2002). otwiera się w nowej karcie
  25. Lue, N. F., Lin, Y. & Mian, I. S. A conserved telomerase motif within the catalytic domain of telomerase reverse transcriptase is specifically required for repeat addition processivity. Mol. Cell Biol. 23, 8440-8449 (2003). otwiera się w nowej karcie
  26. Lingner, J. Reverse transcriptase motifs in the catalytic subunit of telomerase. Science 276, 561-567 (1997). otwiera się w nowej karcie
  27. Bosoy, D. & Lue, N. F. Functional analysis of conserved residues in the putative "Finger" domain of telomerase reverse transcriptase. J. Biol. Chem. 276, 46305-46312 (2001). otwiera się w nowej karcie
  28. Xin, Z. et al. Functional characterization of natural telomerase mutations found in patients with hematologic disorders. Blood 109, 524-532 (2007). otwiera się w nowej karcie
  29. Dokal, I. & Vulliamy, T. Dyskeratosis congenita: its link to telomerase and aplastic anaemia. Blood Rev. 17, 217-225 (2003). otwiera się w nowej karcie
  30. Yamaguchi, H. et al. Mutations in TERT, the gene for telomerase reverse transcriptase, in aplastic anemia. N. Eng. J. Med. 352, 1413-1424 (2005). otwiera się w nowej karcie
  31. Vulliamy, T. J. et al. Mutations in the reverse transcriptase component of telomerase (TERT) in patients with bone marrow failure. Blood Cells Mol. Dis. 34, 257-263 (2005). otwiera się w nowej karcie
  32. Mitchell, M., Gillis, A., Futahashi, M., Fujiwara, H. & Skordalakes, E. Structural basis for telomerase catalytic subunit TERT binding to RNA template and telomeric DNA. Nat. Struct. Mol. Biol. 17, 513-518 (2010). otwiera się w nowej karcie
  33. Kalathiya, U., Padariya, M. & Baginski, M. Molecular modeling and evaluation of novel dibenzopyrrole derivatives as telomerase inhibitors and potential drug for cancer therapy. IEEE/ACM Trans. Comput. Biol. Bioinform. 11, 1196-1207 (2014). otwiera się w nowej karcie
  34. Luo, Y. et al. Synthesis, biological evaluation, 3D-QSAR studies of novel aryl-2H-pyrazole derivatives as telomerase inhibitors. Bioorg. Med. Chem. Lett. 23, 1091-1095 (2013). otwiera się w nowej karcie
  35. Zhang, Y. et al. Design, synthesis and biological evaluation of heterocyclic azoles derivatives containing pyrazine moiety as potential telomerase inhibitors. Bioorg. Med. Chem. 20, 6356-6365 (2012). otwiera się w nowej karcie
  36. Chen, C. et al. Structure-based design, synthesis and evaluation of novel anthra[1,2-d]imidazole-6,11-dione derivatives as telomerase inhibitors and potential for cancer polypharmacology. Eur. J. Med. Chem. 60, 29-41 (2013). otwiera się w nowej karcie
  37. Boutet, E., Lieberherr, D., Tognolli, M., Schneider, M. & Bairoch, A. UniProtKB/Swiss-Prot. Plant Bioinform. 406, 89-112 (2007). otwiera się w nowej karcie
  38. Long, W. F. & Labute, P. Calibrative approaches to protein solubility modeling of a mutant series using physicochemical descriptors. J. Comput. Aided Mol. Des. 24, 907-916 (2010). otwiera się w nowej karcie
  39. Ginalski, K., von Grotthuss, M., Grishin, N. V. & Rychlewski, L. Detecting distant homology with Meta-BASIC. Nucleic Acids Res. 32, W576-W581 (2004). otwiera się w nowej karcie
  40. Webb, B. & Sali, A. Comparative protein structure modeling using MODELLER. Curr. Protoc. Bioinform. 54, 5.6.1-5.6.37 (2016). otwiera się w nowej karcie
  41. Spassov, V. Z., Yan, L. & Flook, P. K. The dominant role of side-chain backbone interactions in structural realization of amino acid code. ChiRotor: a side-chain prediction algorithm based on side-chain backbone interactions. Protein Sci. 16, 494-506 (2007). otwiera się w nowej karcie
  42. Brooks, B. R. et al. CHARMM: the biomolecular simulation program. J. Comput. Chem. 30, 1545-614 (2009).
  43. Wu, G., Robertson, D. H., Brooks, C. L. & Vieth, M. Detailed analysis of grid-based molecular docking: a case study of CDOCKER-a CHARMm-based MD docking algorithm. J. Comput. Chem. 24, 1549-1562 (2003). otwiera się w nowej karcie
  44. Kitchen, D. B., Decornez, H., Furr, J. R. & Bajorath, J. Docking and scoring in virtual screening for drug discovery: methods and applications. Nat. Rev. Drug Disc. 3, 935-949 (2004). otwiera się w nowej karcie
  45. Wojciechowski, M. & Lesyng, B. Generalized born model: analysis, refinement, and applications to proteins. J. Phys. Chem. B 108, 18368-18376 (2004). otwiera się w nowej karcie
  46. Labute, P. The generalized Born/volume integral implicit solvent model: estimation of the free energy of hydration using london dispersion instead of atomic surface area. J. Comput. Chem. 29, 1693-1698 (2008). otwiera się w nowej karcie
  47. Hess, B., Kutzner, C., Spoel, D. V. & Lindahl, E. GROMACS 4: algorithms for highly efficient, load-balanced, and scalable molecular simulation. J. Chem. Theory Comput. 4, 435-447 (2008). otwiera się w nowej karcie
  48. Schuler, L. D., Daura, X. & Gunsteren, W. F. An improved GROMOS96 force field for aliphatic hydrocarbons in the condensed phase. J. Comput. Chem. 22, 1205-1218 (2001). otwiera się w nowej karcie
  49. Schüttelkopf, A. W. & Aalten, D. M. PRODRG: a tool for high-throughput crystallography of protein-ligand complexes. Acta Crystallogr D Biol Crystallogr. 60, 1355-1363 (2004). otwiera się w nowej karcie
  50. Darden, T., York, D. & Pedersen, L. Particle mesh Ewald: an N⋅log(N) method for Ewald sums in large systems. J Chem. Phys. 98, 10089-10092 (1993). otwiera się w nowej karcie
  51. Hess, B., Bekker, H., Berendsen, H. J. & Fraaije, J. G. LINCS: a linear constraint solver for molecular simulations. J. Comput. Chem. 18, 1463-1472 (1997). otwiera się w nowej karcie
  52. Bussi, G., Donadio, D. & Parrinello, M. Canonical sampling through velocity rescaling. J. Chem. Phys. 126, 014101 (2007). otwiera się w nowej karcie
  53. Parrinello, M. & Rahman, A. Polymorphic transitions in single crystals: a new molecular dynamics method. J. Appl. Phys. 52, 7182-7190 (1981). otwiera się w nowej karcie
  54. Gunsteren, W. F. & Berendsen, H. J. A Leap-frog algorithm for stochastic dynamics. Mol Simul. 1, 173-185 (1988). (2019) 9:8707 | https://doi.org/10.1038/s41598-019-45206-y www.nature.com/scientificreports otwiera się w nowej karcie
  55. Kollman, P. A. et al. Calculating structures and free energies of complex molecules: combining molecular mechanics and continuum models. Acc. Chem. Res. 33, 889-897 (2000). otwiera się w nowej karcie
  56. Kumari, R., Kumar, R. & Lynn, A. G_mmpbsa -a GROMACS tool for high-throughput MM-PBSA calculations. J. Chem. Inf. Model. 54, 1951-1962 (2014). otwiera się w nowej karcie
  57. Amadei, A., Linssen, A. B. & Berendsen, H. J. Essential dynamics of proteins. Proteins 17, 412-425 (1993). otwiera się w nowej karcie
  58. Aalten, D., Findlay, J., Amadei, A. & Berendsen, H. Essential dynamics of the cellular retinol-binding protein evidence for ligand- induced conformational changes. Protein Eng. Des. Sel. 8, 1129-1135 (1995). otwiera się w nowej karcie
  59. Drosopoulos, W. C. & Prasad, V. R. The active site residue Valine 867 in human telomerase reverse transcriptase influences nucleotide incorporation and fidelity. Nucleic Acids Res. 35, 1155-1168 (2007). otwiera się w nowej karcie
  60. Smith, R. A., Anderson, D. J. & Preston, B. D. Hypersusceptibility to substrate analogs conferred by mutations in human immunodeficiency virus type 1 reverse transcriptase. J. Virol. 80, 7169-7178 (2006). otwiera się w nowej karcie
Źródła finansowania:
Weryfikacja:
Politechnika Gdańska

wyświetlono 37 razy

Publikacje, które mogą cię zainteresować

Meta Tagi