Unieruchamianie rekombinowanej beta-galaktozydazy w reakcjach katalizowanych transglutaminazą - Publikacja - MOST Wiedzy

Wyszukiwarka

Unieruchamianie rekombinowanej beta-galaktozydazy w reakcjach katalizowanych transglutaminazą

Abstrakt

Termostabilną beta-galaktozydazę wyizolowaną z Escherichia coli zawierającej gen enzymu z Pyrococcus woesei, sieciowano transgluta-minazą na żelu krzemionkowym. Otrzymany preparat wykazuje w 70 st.C aktywność hydrolizy ONPG wynoszącą 11,573 U/g nośnika. Optymalne pH i temperatura działania enzymu wynosi odpowiednio 5,5 oraz 95 st.C. Preparat unieruchomionego enzymu zachowuje około 70 % początkowej aktywności po 1 godzinie inkubacji w 100 st.C w 0,1 M buforze fosforanowo cytrynianowym o pH 5,5

Cytuj jako

Autorzy (2)

Pełna treść

pełna treść publikacji nie jest dostępna w portalu

Informacje szczegółowe

Kategoria:
Publikacja w czasopiśmie
Typ:
artykuł w czasopiśmie z listy filadelfijskiej
Język:
polski
Rok wydania:
2005
Opis bibliograficzny:
Wołosowska S., Synowiecki J.: Unieruchamianie rekombinowanej beta-galaktozydazy w reakcjach katalizowanych transglutaminazą// . -., (2005),
Weryfikacja:
Politechnika Gdańska

wyświetlono 6 razy

Publikacje, które mogą cię zainteresować

Meta Tagi