Wyszukiwarka
Abstrakt
Termostabilną beta-galaktozydazę wyizolowaną z Escherichia coli zawierającej gen enzymu z Pyrococcus woesei, sieciowano transgluta-minazą na żelu krzemionkowym. Otrzymany preparat wykazuje w 70 st.C aktywność hydrolizy ONPG wynoszącą 11,573 U/g nośnika. Optymalne pH i temperatura działania enzymu wynosi odpowiednio 5,5 oraz 95 st.C. Preparat unieruchomionego enzymu zachowuje około 70 % początkowej aktywności po 1 godzinie inkubacji w 100 st.C w 0,1 M buforze fosforanowo cytrynianowym o pH 5,5
Autorzy (2)
Cytuj jako
Pełna treść
pełna treść publikacji nie jest dostępna w portalu
Słowa kluczowe
Informacje szczegółowe
- Kategoria:
- Publikacja w czasopiśmie
- Typ:
- artykuł w czasopiśmie z listy filadelfijskiej
- Język:
- polski
- Rok wydania:
- 2005
- Opis bibliograficzny:
- Wołosowska S., Synowiecki J.: Unieruchamianie rekombinowanej beta-galaktozydazy w reakcjach katalizowanych transglutaminazą// . -., (2005),
- Weryfikacja:
- Politechnika Gdańska
wyświetlono 96 razy
Publikacje, które mogą cię zainteresować
Charakterystyka preparatów beta- galaktozydazy z Sulfolobus shibatae.
- S. Wołosowska,
- J. Synowiecki
2003
Immobilized preparation of cold-adapted and halotolerant Antarctic β-galactosidase as a highly stable catalyst in lactose hydrolysis
- K. Makowski,
- A. Białkowska,
- M. Szczęsna-Antczak
- + 4 autorów
2007
The Imidazoacridinone Antitumor Drug, C-1311, Is Metabolized by Flavin Monooxygenases but Not by Cytochrome P450s.
- A. Potęga,
- E. Dąbrowska,
- M. Niemira
- + 5 autorów
2011
A cold-adapted esterase from psychrotrophic Pseudoalteromonas sp. strain 643A
- H. Cieśliński,
- A. Białkowska,
- A. Długołęcka
- + 5 autorów
2007