Utilizing Genome-Wide mRNA Profiling to Identify the Cytotoxic Chemotherapeutic Mechanism of Triazoloacridone C-1305 as Direct Microtubule Stabilization - Publikacja - MOST Wiedzy


Utilizing Genome-Wide mRNA Profiling to Identify the Cytotoxic Chemotherapeutic Mechanism of Triazoloacridone C-1305 as Direct Microtubule Stabilization


Rational drug design and in vitro pharmacology profiling constitute the gold standard in drug development pipelines. Problems arise, however, because this process is often dicult due to limited information regarding the complete identification of a molecule’s biological activities. The increasing aordability of genome-wide next-generation technologies now provides an excellent opportunity to understand a compound’s diverse eects on gene regulation. Here, we used an unbiased approach in lung and colon cancer cell lines to identify the early transcriptomic signatures of C-1305 cytotoxicity that highlight the novel pathways responsible for its biological activity. Our results demonstrate that C-1305 promotes direct microtubule stabilization as a part of its mechanism of action that leads to apoptosis. Furthermore, we show that C-1305 promotes G2 cell cycle arrest by modulating gene expression. The results indicate that C-1305 is the first microtubule stabilizing agent that also is a topoisomerase II inhibitor. This study provides a novel approach and methodology for delineating the antitumor mechanisms of other putative anticancer drug candidates.


  • 1


  • 2

    Web of Science

  • 2


Autorzy (16)

Cytuj jako

Pełna treść

pobierz publikację
pobrano 10 razy
Wersja publikacji
Accepted albo Published Version
Creative Commons: CC-BY otwiera się w nowej karcie

Słowa kluczowe

Informacje szczegółowe

Publikacja w czasopiśmie
artykuły w czasopismach
Opublikowano w:
Cancers nr 12,
ISSN: 2072-6694
Rok wydania:
Opis bibliograficzny:
Króliczewski, J., Bartoszewska S., Dudkowska M., Janiszewska D., Biernatowska A., Crossman D., Krzymiński K., Wysocka m., Romanowska A., Bagiński M., Markuszewski M., Ochocka R., Collawn J., Sikorski A., Sikora E., Bartoszewski R.: Utilizing Genome-Wide mRNA Profiling to Identify the Cytotoxic Chemotherapeutic Mechanism of Triazoloacridone C-1305 as Direct Microtubule Stabilization// Cancers -Vol. 12,iss. 4 (2020), s.864-
Cyfrowy identyfikator dokumentu elektronicznego (otwiera się w nowej karcie) 10.3390/cancers12040864
Bibliografia: test
  1. Bowes, J.; Brown, A.J.; Hamon, J.; Jarolimek, W.; Sridhar, A.; Waldron, G.; Whitebread, S. Reducing safety-related drug attrition: the use of in vitro pharmacological profiling. Nat. Rev. Drug Discov. 2012, 11, 909-922. [CrossRef] [PubMed] otwiera się w nowej karcie
  2. Bartoszewski, R.; Sikorski, A.F. Editorial focus: understanding off-target effects as the key to successful RNAi therapy. Cell. Mol. Biol. Lett. 2019, 24, 69. [CrossRef] [PubMed] otwiera się w nowej karcie
  3. Shapiro, E.; Biezuner, T.; Linnarsson, S. Single-cell sequencing-based technologies will revolutionize whole-organism science. Nat. Rev. Genet. 2013, 14, 618-630. [CrossRef] [PubMed] otwiera się w nowej karcie
  4. Wu, H.J.; Wang, C.; Wu, S.X. Single-Cell Sequencing for Drug Discovery and Drug Development. Curr. Top. Med. Chem. 2017, 17, 1769-1777. [CrossRef] otwiera się w nowej karcie
  5. Elmore, S. Apoptosis: A review of programmed cell death. Toxicol. Pathol. 2007, 35, 495-516. [CrossRef] otwiera się w nowej karcie
  6. Cholody, W.M.; Martelli, S.; Konopa, J. 8-Substituted 5-[(aminoalkyl)amino]-6H-v-triazolo[4,5,1-de]acridin- 6-ones as potential antineoplastic agents. Synthesis and biological activity. J. Med. Chem. 1990, 33, 2852-2856. [CrossRef] otwiera się w nowej karcie
  7. Kusnierczyk, H.; Cholody, W.M.; Paradziej-Lukowicz, J.; Radzikowski, C.; Konopa, J. Experimental antitumor activity and toxicity of the selected triazolo-and imidazoacridinones. Arch. Immunol. Ther. Exp. (Warsz) 1994, 42, 415-423.
  8. Lemke, K.; Poindessous, V.; Skladanowski, A.; Larsen, A.K. The antitumor triazoloacridone C-1305 is a topoisomerase II poison with unusual properties. Mol. Pharmacol. 2004, 66, 1035-1042. [CrossRef] otwiera się w nowej karcie
  9. Bram, E.E.; Ifergan, I.; Grimberg, M.; Lemke, K.; Skladanowski, A.; Assaraf, Y.G. C421 allele-specific ABCG2 gene amplification confers resistance to the antitumor triazoloacridone C-1305 in human lung cancer cells. Biochem. Pharmacol. 2007, 74, 41-53. [CrossRef] otwiera się w nowej karcie
  10. Capps, D.B.; Dunbar, J.; Kesten, S.R.; Shillis, J.; Werbel, L.M.; Plowman, J.; Ward, D.L. 2-(aminoalkyl)-5- nitropyrazolo[3,4,5-kl]acridines, a new class of anticancer agents. J. Med. Chem. 1992, 35, 4770-4778. [CrossRef] otwiera się w nowej karcie
  11. Bartoszewski, R.; Gebert, M.; Janaszak-Jasiecka, A.; Cabaj, A.; Kroliczewski, J.; Bartoszewska, S.; Sobolewska, A.; Crossman, D.K.; Ochocka, R.; Kamysz, W.; et al. Genome-wide mRNA profiling identifies RCAN1 and GADD45A as regulators of the transitional switch from pro-survival to apoptosis during ER stress. FEBS J. 2019. [CrossRef] otwiera się w nowej karcie
  12. Bartoszewska, S.; Cabaj, A.; Dabrowski, M.; Collawn, J.F.; Bartoszewski, R. miR-34c-5p modulates X-box-binding protein 1 (XBP1) expression during the adaptive phase of the unfolded protein response. FASEB J. 2019, 33, 11541-11554. [CrossRef] otwiera się w nowej karcie
  13. Xi, B.A.; Wang, T.X.; Li, N.; Ouyang, W.; Zhang, W.; Wu, J.Y.; Xu, X.; Wang, X.B.; Abassi, Y.A. Functional Cardiotoxicity Profiling and Screening Using the xCELLigence RTCA Cardio System. Jala 2011, 16, 415-421. [CrossRef] [PubMed] otwiera się w nowej karcie
  14. Moniri, M.R.; Young, A.; Reinheimer, K.; Rayat, J.; Dai, L.J.; Warnock, G.L. Dynamic assessment of cell viability, proliferation and migration using real time cell analyzer system (RTCA). Cytotechnology 2015, 67, 379-386. [CrossRef] [PubMed] otwiera się w nowej karcie
  15. Wesierska-Gadek, J.; Schloffer, D.; Gueorguieva, M.; Uhl, M.; Skladanowski, A. Increased susceptibility of poly(ADP-ribose) polymerase-1 knockout cells to antitumor triazoloacridone C-1305 is associated with permanent G2 cell cycle arrest. Cancer Res. 2004, 64, 4487-4497. [CrossRef] [PubMed] otwiera się w nowej karcie
  16. Gazdar, A.F.; Gao, B.N.; Minna, J.D. Lung cancer cell lines: Useless artifacts or invaluable tools for medical science? Lung Cancer 2010, 68, 309-318. [CrossRef] otwiera się w nowej karcie
  17. Ben-Ari Fuchs, S.; Lieder, I.; Stelzer, G.; Mazor, Y.; Buzhor, E.; Kaplan, S.; Bogoch, Y.; Plaschkes, I.; Shitrit, A.; Rappaport, N.; et al. GeneAnalytics: An Integrative Gene Set Analysis Tool for Next Generation Sequencing, RNAseq and Microarray Data. OMICS 2016, 20, 139-151. [CrossRef] otwiera się w nowej karcie
  18. Chen, E.Y.; Tan, C.M.; Kou, Y.; Duan, Q.; Wang, Z.; Meirelles, G.V.; Clark, N.R.; Ma'ayan, A. Enrichr: interactive and collaborative HTML5 gene list enrichment analysis tool. BMC Bioinform. 2013, 14, 128. [CrossRef] otwiera się w nowej karcie
  19. Liao, Y.; Wang, J.; Jaehnig, E.J.; Shi, Z.; Zhang, B. WebGestalt 2019: gene set analysis toolkit with revamped UIs and APIs. Nucleic Acids Res. 2019, 47, W199-W205. [CrossRef] otwiera się w nowej karcie
  20. Shibue, T.; Suzuki, S.; Okamoto, H.; Yoshida, H.; Ohba, Y.; Takaoka, A.; Taniguchi, T. Differential contribution of Puma and Noxa in dual regulation of p53-mediated apoptotic pathways. Embo J. 2006, 25, 4952-4962. [CrossRef] otwiera się w nowej karcie
  21. Marciniak, S.J.; Yun, C.Y.; Oyadomari, S.; Novoa, I.; Zhang, Y.H.; Jungreis, R.; Nagata, K.; Harding, H.P.; Ron, D. CHOP induces death by promoting protein synthesis and oxidation in the stressed endoplasmic reticulum. Genes Dev. 2004, 18, 3066-3077. [CrossRef] [PubMed] otwiera się w nowej karcie
  22. Jauhiainen, A.; Thomsen, C.; Strombom, L.; Grundevik, P.; Andersson, C.; Danielsson, A.; Andersson, M.K.; Nerman, O.; Rorkvist, L.; Stahlberg, A.; et al. Distinct cytoplasmic and nuclear functions of the stress induced protein DDIT3/CHOP/GADD153. PLoS ONE 2012, 7, e33208. [CrossRef] [PubMed] otwiera się w nowej karcie
  23. Chen, H.C.; Kanai, M.; Inoue-Yamauchi, A.; Tu, H.C.; Huang, Y.; Ren, D.; Kim, H.; Takeda, S.; Reyna, D.E.; Chan, P.M.; et al. An interconnected hierarchical model of cell death regulation by the BCL-2 family. Nat. Cell. Biol. 2015, 17, 1270-1281. [CrossRef] [PubMed] otwiera się w nowej karcie
  24. Salvador, J.M.; Brown-Clay, J.D.; Fornace, A.J. Gadd45 in Stress Signaling, Cell Cycle Control, and Apoptosis. Adv. Exp. Med. Biol. 2013, 793, 1-19. [CrossRef] otwiera się w nowej karcie
  25. Ren, D.; Tu, H.-C.; Kim, H.; Wang, G.X.; Bean, G.R.; Takeuchi, O.; Jeffers, J.R.; Zambetti, G.P.; Hsieh, J.J.D.; Cheng, E.H.Y. BID, BIM, and PUMA Are Essential for Activation of the BAX-and BAK-Dependent Cell Death Program. Science 2010, 330, 1390. [CrossRef] otwiera się w nowej karcie
  26. Scott, F.L.; Stec, B.; Pop, C.; Dobaczewska, M.K.; Lee, J.J.; Monosov, E.; Robinson, H.; Salvesen, G.S.; Schwarzenbacher, R.; Riedl, S.J. The Fas-FADD death domain complex structure unravels signalling by receptor clustering. Nature 2009, 457, 1019-1022. [CrossRef] otwiera się w nowej karcie
  27. Kuribayashi, K.; Finnberg, N.; Jeffers, J.R.; Zambetti, G.P.; El-Deiry, W.S. The relative contribution of pro-apoptotic p53-target genes in the triggering of apoptosis following DNA damage in vitro and in vivo. Cell Cycle 2011, 10, 2380-2389. [CrossRef] otwiera się w nowej karcie
  28. Shrestha, R.L.; Conti, D.; Tamura, N.; Braun, D.; Ramalingam, R.A.; Cieslinski, K.; Ries, J.; Draviam, V.M. Aurora-B kinase pathway controls the lateral to end-on conversion of kinetochore-microtubule attachments in human cells. Nat. Commun. 2017, 8, 150. [CrossRef] otwiera się w nowej karcie
  29. Pouwels, J.; Kukkonen, A.M.; Lan, W.; Daum, J.R.; Gorbsky, G.J.; Stukenberg, T.; Kallio, M.J. Shugoshin 1 plays a central role in kinetochore assembly and is required for kinetochore targeting of Plk1. Cell Cycle 2007, 6, 1579-1585. [CrossRef] otwiera się w nowej karcie
  30. Jackman, M.; Lindon, C.; Nigg, E.A.; Pines, J. Active cyclin B1-Cdk1 first appears on centrosomes in prophase. Nat. Cell. Biol. 2003, 5, 143-148. [CrossRef] otwiera się w nowej karcie
  31. Zhu, C.; Zhao, J.; Bibikova, M.; Leverson, J.D.; Bossy-Wetzel, E.; Fan, J.-B.; Abraham, R.T.; Jiang, W. Functional Analysis of Human Microtubule-based Motor Proteins, the Kinesins and Dyneins, in Mitosis/Cytokinesis Using RNA Interference. Mol. Biol. Cell 2005, 16, 3187-3199. [CrossRef] [PubMed] otwiera się w nowej karcie
  32. Rapley, J.; Nicolas, M.; Groen, A.; Regue, L.; Bertran, M.T.; Caelles, C.; Avruch, J.; Roig, J. The NIMA-family kinase Nek6 phosphorylates the kinesin Eg5 at a novel site necessary for mitotic spindle formation. J. Cell. Sci. 2008, 121, 3912-3921. [CrossRef] [PubMed] otwiera się w nowej karcie
  33. van Heesbeen, R.G.H.P.; Tanenbaum, M.E.; Medema, R.H. Balanced Activity of Three Mitotic Motors Is Required for Bipolar Spindle Assembly and Chromosome Segregation. Cell Rep. 2014, 8, 948-956. [CrossRef] [PubMed] otwiera się w nowej karcie
  34. Huang, Y.; Yao, Y.; Xu, H.Z.; Wang, Z.G.; Lu, L.; Dai, W. Defects in chromosome congression and mitotic progression in KIF18A-deficient cells are partly mediated through impaired functions of CENP-E. Cell Cycle 2009, 8, 2643-2649. [CrossRef] otwiera się w nowej karcie
  35. Tanenbaum, M.E.; Macurek, L.; van der Vaart, B.; Galli, M.; Akhmanova, A.; Medema, R.H. A Complex of Kif18b and MCAK Promotes Microtubule Depolymerization and Is Negatively Regulated by Aurora Kinases. Curr. Biol. 2011, 21, 1356-1365. [CrossRef] otwiera się w nowej karcie
  36. Tokai, N.; Fujimoto-Nishiyama, A.; Toyoshima, Y.; Yonemura, S.; Tsukita, S.; Inoue, J.; Yamamota, T. Kid, a novel kinesin-like DNA binding protein, is localized to chromosomes and the mitotic spindle. Embo J. 1996, 15, 457-467. [CrossRef] otwiera się w nowej karcie
  37. Bourhis, E.; Lingel, A.; Phung, Q.; Fairbrother, W.J.; Cochran, A.G. Phosphorylation of a borealin dimerization domain is required for proper chromosome segregation. Biochemistry 2009, 48, 6783-6793. [CrossRef] otwiera się w nowej karcie
  38. Vong, Q.P.; Cao, K.; Li, H.Y.; Iglesias, P.A.; Zheng, Y. Chromosome alignment and segregation regulated by ubiquitination of survivin. Science 2005, 310, 1499-1504. [CrossRef] otwiera się w nowej karcie
  39. Cheng, Y.-M.; Tsai, C.-C.; Hsu, Y.-C. Sulforaphane, a Dietary Isothiocyanate, Induces G2/M Arrest in Cervical Cancer Cells through CyclinB1 Downregulation and GADD45β/CDC2 Association. Int. J. Mol. Sci. 2016, 17, 1530. [CrossRef] otwiera się w nowej karcie
  40. Bellanger, S.; de Gramont, A.; Sobczak-Thepot, J. Cyclin B2 suppresses mitotic failure and DNA re-replication in human somatic cells knocked down for both cyclins B1 and B2. Oncogene 2007, 26, 7175-7184. [CrossRef] otwiera się w nowej karcie
  41. Kraft, C.; Herzog, F.; Gieffers, C.; Mechtler, K.; Hagting, A.; Pines, J.; Peters, J.M. Mitotic regulation of the human anaphase-promoting complex by phosphorylation. Embo J. 2003, 22, 6598-6609. [CrossRef] [PubMed] otwiera się w nowej karcie
  42. Lukasova, E.; Kovar ik, A.; Bac ikova, A.; Falk, M.; Kozubek, S. Loss of lamin B receptor is necessary to induce cellular senescence. Biochem. J. 2017, 474, 281-300. [CrossRef] [PubMed] otwiera się w nowej karcie
  43. Liao, H.; Winkfein, R.J.; Mack, G.; Rattner, J.B.; Yen, T.J. CENP-F is a protein of the nuclear matrix that assembles onto kinetochores at late G2 and is rapidly degraded after mitosis. J. Cell. Biol. 1995, 130, 507-518. [CrossRef] [PubMed] otwiera się w nowej karcie
  44. Hung, L.Y.; Chen, H.L.; Chang, C.W.; Li, B.R.; Tang, T.K. Identification of a novel microtubule-destabilizing motif in CPAP that binds to tubulin heterodimers and inhibits microtubule assembly. Mol. Biol. Cell. 2004, 15, 2697-2706. [CrossRef] [PubMed] otwiera się w nowej karcie
  45. Cheeseman, I.M.; Hori, T.; Fukagawa, T.; Desai, A. KNL1 and the CENP-H/I/K complex coordinately direct kinetochore assembly in vertebrates. Mol. Biol. Cell. 2008, 19, 587-594. [CrossRef] [PubMed] otwiera się w nowej karcie
  46. McKinley, K.L.; Sekulic, N.; Guo, L.Y.; Tsinman, T.; Black, B.E.; Cheeseman, I.M. The CENP-L-N Complex Forms a Critical Node in an Integrated Meshwork of Interactions at the Centromere-Kinetochore Interface. Mol. Cell. 2015, 60, 886-898. [CrossRef] [PubMed] otwiera się w nowej karcie
  47. Bancroft, J.; Auckland, P.; Samora, C.P.; McAinsh, A.D. Chromosome congression is promoted by CENP-Q- and CENP-E-dependent pathways. J. Cell. Sci. 2015, 128, 171-184. [CrossRef] otwiera się w nowej karcie
  48. Wang, Z.; Liu, Y.; Zhang, P.; Zhang, W.; Wang, W.; Curr, K.; Wei, G.; Mao, J.H. FAM83D promotes cell proliferation and motility by downregulating tumor suppressor gene FBXW7. Oncotarget 2013, 4, 2476-2486. [CrossRef] otwiera się w nowej karcie
  49. Pe'er, T.; Lahmi, R.; Sharaby, Y.; Chorni, E.; Noach, M.; Vecsler, M.; Zlotorynski, E.; Steen, H.; Steen, J.A.; Tzur, A. Gas2l3, a novel constriction site-associated protein whose regulation is mediated by the APC/C Cdh1 complex. PLoS ONE 2013, 8, e57532. [CrossRef] otwiera się w nowej karcie
  50. Li, C.; Zhang, Y.; Yang, Q.; Ye, F.; Sun, S.Y.; Chen, E.S.; Liou, Y.C. NuSAP modulates the dynamics of kinetochore microtubules by attenuating MCAK depolymerisation activity. Sci. Rep. 2016, 6, 18773. [CrossRef] otwiera się w nowej karcie
  51. Kellogg, E.H.; Howes, S.; Ti, S.C.; Ramirez-Aportela, E.; Kapoor, T.M.; Chacon, P.; Nogales, E. Near-atomic cryo-EM structure of PRC1 bound to the microtubule. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 2016, 113, 9430-9439. [CrossRef] [PubMed] otwiera się w nowej karcie
  52. Welburn, J.P.; Grishchuk, E.L.; Backer, C.B.; Wilson-Kubalek, E.M.; Yates, J.R., 3rd; Cheeseman, I.M. The human kinetochore Ska1 complex facilitates microtubule depolymerization-coupled motility. Dev. Cell 2009, 16, 374-385. [CrossRef] [PubMed] otwiera się w nowej karcie
  53. Rubin, C.I.; Atweh, G.F. The role of stathmin in the regulation of the cell cycle. J. Cell. Biochem. 2004, 93, 242-250. [CrossRef] [PubMed] otwiera się w nowej karcie
  54. Polyak, K.; Xia, Y.; Zweier, J.L.; Kinzler, K.W.; Vogelstein, B. A model for p53-induced apoptosis. Nature 1997, 389, 300-305. [CrossRef] otwiera się w nowej karcie
  55. Seillier, M.; Peuget, S.; Gayet, O.; Gauthier, C.; N'Guessan, P.; Monte, M.; Carrier, A.; Iovanna, J.L.; Dusetti, N.J. TP53INP1, a tumor suppressor, interacts with LC3 and ATG8-family proteins through the LC3-interacting region (LIR) and promotes autophagy-dependent cell death. Cell Death Differ. 2012, 19, 1525-1535. [CrossRef] [PubMed] otwiera się w nowej karcie
  56. Hemavathy, K.; Guru, S.C.; Harris, J.; Chen, J.D.; Ip, Y.T. Human Slug is a repressor that localizes to sites of active transcription. Mol. Cell. Biol. 2000, 20, 5087-5095. [CrossRef] otwiera się w nowej karcie
  57. Khoury-Haddad, H.; Guttmann-Raviv, N.; Ipenberg, I.; Huggins, D.; Jeyasekharan, A.D.; Ayoub, N. PARP1-dependent recruitment of KDM4D histone demethylase to DNA damage sites promotes double-strand break repair. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 2014, 111, E728-E737. [CrossRef] otwiera się w nowej karcie
  58. Zhu, L.; Chen, L. Progress in research on paclitaxel and tumor immunotherapy. Cell. Mol. Biol. Lett. 2019, 24, 40. [CrossRef] otwiera się w nowej karcie
  59. Snyder, J.P.; Nettles, J.H.; Cornett, B.; Downing, K.H.; Nogales, E. The binding conformation of Taxol in beta-tubulin: A model based on electron crystallographic density. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 2001, 98, 5312-5316. [CrossRef] otwiera się w nowej karcie
  60. Farce, A.; Loge, C.; Gallet, S.; Lebegue, N.; Carato, P.; Chavatte, P.; Berthelot, P.; Lesieur, D. Docking study of ligands into the colchicine binding site of tubulin. J. Enzyme. Inhib. Med. Chem. 2004, 19, 541-547. [CrossRef] otwiera się w nowej karcie
  61. Pettersen, E.F.; Goddard, T.D.; Huang, C.C.; Couch, G.S.; Greenblatt, D.M.; Meng, E.C.; Ferrin, T.E. UCSF Chimera-A visualization system for exploratory research and analysis. J. Comput. Chem. 2004, 25, 1605-1612. [CrossRef] [PubMed] otwiera się w nowej karcie
  62. Nogales, E.; Wolf, S.G.; Downing, K.H. Structure of the alpha beta tubulin dimer by electron crystallography. Nature 1998, 391, 199-203. [CrossRef] [PubMed] otwiera się w nowej karcie
  63. Irwin, J.J.; Shoichet, B.K. ZINC-A free database of commercially available compounds for virtual screening. J. Chem. Inf. Model. 2005, 45, 177-182. [CrossRef] [PubMed] otwiera się w nowej karcie
  64. Shoffner, S.K.; Schnell, S. Estimation of the lag time in a subsequent monomer addition model for fibril elongation. Phys. Chem. Chem. Phys. 2016, 18, 21259-21268. [CrossRef] [PubMed] otwiera się w nowej karcie
  65. Martel-Frachet, V.; Keramidas, M.; Nurisso, A.; DeBonis, S.; Rome, C.; Coll, J.L.; Boumendjel, A.; Skoufias, D.A.; Ronot, X. IPP51, a chalcone acting as a microtubule inhibitor with in vivo antitumor activity against bladder carcinoma. Oncotarget 2015, 6, 14669-14686. [CrossRef] [PubMed] otwiera się w nowej karcie
  66. Risinger, A.L.; Li, J.; Bennett, M.J.; Rohena, C.C.; Peng, J.; Schriemer, D.C.; Mooberry, S.L. Taccalonolide binding to tubulin imparts microtubule stability and potent in vivo activity. Cancer Res. 2013, 73, 6780-6792. [CrossRef] [PubMed] otwiera się w nowej karcie
  67. Mu, Y.; Liu, Y.; Li, L.; Tian, C.; Zhou, H.; Zhang, Q.; Yan, B. The Novel Tubulin Polymerization Inhibitor MHPT Exhibits Selective Anti-Tumor Activity against Rhabdomyosarcoma In Vitro and In Vivo. PLOS ONE 2015, 10, e0121806. [CrossRef] otwiera się w nowej karcie
  68. Augustin, E.; Mos-Rompa, A.; Skwarska, A.; Witkowski, J.M.; Konopa, J. Induction of G2/M phase arrest and apoptosis of human leukemia cells by potent antitumor triazoloacridinone C-1305. Biochem. Pharmacol. 2006, 72, 1668-1679. [CrossRef] otwiera się w nowej karcie
  69. Wahl, A.F.; Donaldson, K.L.; Fairchild, C.; Lee, F.Y.; Foster, S.A.; Demers, G.W.; Galloway, D.A. Loss of normal p53 function confers sensitization to Taxol by increasing G2/M arrest and apoptosis. Nat. Med. 1996, 2, 72-79. [CrossRef] otwiera się w nowej karcie
  70. Horwitz, S.B. Taxol (paclitaxel): mechanisms of action. Ann. Oncol. 1994, 5 Suppl 6, S3-6. otwiera się w nowej karcie
  71. Bollag, D.M.; Mcqueney, P.A.; Zhu, J.; Hensens, O.; Koupal, L.; Liesch, J.; Goetz, M.; Lazarides, E.; Woods, C.M. Epothilones, a New Class of Microtubule-Stabilizing Agents with a Taxol-Like Mechanism of Action. Cancer Res. 1995, 55, 2325-2333. [PubMed]
  72. Blajeski, A.L.; Phan, V.A.; Kottke, T.J.; Kaufmann, S.H. G(1) and G(2) cell-cycle arrest following microtubule depolymerization in human breast cancer cells. J. Clin. Investig. 2002, 110, 91-99. [CrossRef] [PubMed] otwiera się w nowej karcie
  73. Lemke, K.; Wojciechowski, M.; Laine, W.; Bailly, C.; Colson, P.; Baginski, M.; Larsen, A.K.; Skladanowski, A. Induction of unique structural changes in guanine-rich DNA regions by the triazoloacridone C-1305, a topoisomerase II inhibitor with antitumor activities. Nucleic Acids Res. 2005, 33, 6034-6047. [CrossRef] [PubMed] otwiera się w nowej karcie
  74. Koba, M.; Konopa, J. Interactions of antitumor triazoloacridinones with DNA. Acta. Biochim. Pol. 2007, 54, 297-306. [CrossRef] [PubMed] otwiera się w nowej karcie
  75. Wang, J.C. Cellular roles of DNA topoisomerases: A molecular perspective. Nat. Rev. Mol. Cell. Biol. 2002, 3, 430-440. [CrossRef] [PubMed] otwiera się w nowej karcie
  76. Pawlowska, M.; Augustin, E.; Mazerska, Z. CYP3A4 overexpression enhances apoptosis induced by anticancer agent imidazoacridinone C-1311, but does not change the metabolism of C-1311 in CHO cells. Acta. Pharmacol. Sin. 2014, 35, 98-112. [CrossRef] [PubMed] otwiera się w nowej karcie
  77. Niemira, M.; Dastych, J.; Mazerska, Z. Pregnane X receptor dependent up-regulation of CYP2C9 and CYP3A4 in tumor cells by antitumor acridine agents, C-1748 and C-1305, selectively diminished under hypoxia. Biochem. Pharmacol. 2013, 86, 231-241. [CrossRef] otwiera się w nowej karcie
  78. Augustin, E.; Skwarska, A.; Weryszko, A.; Pelikant, I.; Sankowska, E.; Borowa-Mazgaj, B. The antitumor compound triazoloacridinone C-1305 inhibits FLT3 kinase activity and potentiates apoptosis in mutant FLT3-ITD leukemia cells. Acta Pharm. Sin. 2015, 36, 385-399. [CrossRef] otwiera się w nowej karcie
  79. Kanai, M.; Tong, W.M.; Sugihara, E.; Wang, Z.Q.; Fukasawa, K.; Miwa, M. Involvement of poly(ADP-Ribose) polymerase 1 and poly(ADP-Ribosyl)ation in regulation of centrosome function. Mol. Cell. Biol. 2003, 23, 2451-2462. [CrossRef] otwiera się w nowej karcie
  80. Giannakakou, P.; Sackett, D.L.; Ward, Y.; Webster, K.R.; Blagosklonny, M.V.; Fojo, T. p53 is associated with cellular microtubules and is transported to the nucleus by dynein. Nat. Cell Biol. 2000, 2, 709-717. [CrossRef] otwiera się w nowej karcie
  81. Contadini, C.; Monteonofrio, L.; Virdia, I.; Prodosmo, A.; Valente, D.; Chessa, L.; Musio, A.; Fava, L.L.; Rinaldo, C.; Di Rocco, G.; et al. p53 mitotic centrosome localization preserves centrosome integrity and works as sensor for the mitotic surveillance pathway. Cell. Death. Dis. 2019, 10. [CrossRef] [PubMed] otwiera się w nowej karcie
  82. Slade, D. Mitotic functions of poly(ADP-ribose) polymerases. Biochem. Pharmacol. 2019, 167, 33-43. [CrossRef] [PubMed] otwiera się w nowej karcie
  83. Galmarini, C.M.; Kamath, K.; Vanier-Viornery, A.; Hervieu, V.; Peiller, E.; Falette, N.; Puisieux, A.; Jordan, M.A.; Dumontet, C. Drug resistance associated with loss of p53 involves extensive alterations in microtubule composition and dynamics. Br. J. Cancer 2003, 88, 1793-1799. [CrossRef] [PubMed] otwiera się w nowej karcie
  84. Topcul, M.; Ceti, N.I.; Ozbas Turan, S.; Kolusayin Ozar, M.O. In vitro cytotoxic effect of PARP inhibitor alone and in combination with nabpaclitaxel on triplenegative and luminal A breast cancer cells. Oncol. Rep. 2018, 40, 527-535. [CrossRef] otwiera się w nowej karcie
  85. Lu, Y.; Liu, Y.; Pang, Y.; Pacak, K.; Yang, C. Double-barreled gun: Combination of PARP inhibitor with conventional chemotherapy. Pharmacol. Ther. 2018, 188, 168-175. [CrossRef] otwiera się w nowej karcie
  86. Solary, E.; Leteurtre, F.; Paull, K.D.; Scudiero, D.; Hamel, E.; Pommier, Y. Dual inhibition of topoisomerase II and tubulin polymerization by azatoxin, a novel cytotoxic agent. Biochem. Pharmacol. 1993, 45, 2449-2456. [CrossRef] otwiera się w nowej karcie
  87. Yi, J.M.; Zhang, X.F.; Huan, X.J.; Song, S.S.; Wang, W.; Tian, Q.T.; Sun, Y.M.; Chen, Y.; Ding, J.; Wang, Y.Q.; et al. Dual targeting of microtubule and topoisomerase II by alpha-carboline derivative YCH337 for tumor proliferation and growth inhibition. Oncotarget 2015, 6, 8960-8973. [CrossRef] otwiera się w nowej karcie
  88. Hevener, K.; Verstak, T.A.; Lutat, K.E.; Riggsbee, D.L.; Mooney, J.W. Recent developments in topoisomerase-targeted cancer chemotherapy. Acta Pharm. Sin. B 2018, 8, 844-861. [CrossRef] otwiera się w nowej karcie
  89. Cozens, A.L.; Yezzi, M.J.; Kunzelmann, K.; Ohrui, T.; Chin, L.; Eng, K.; Finkbeiner, W.E.; Widdicombe, J.H.; Gruenert, D.C. CFTR expression and chloride secretion in polarized immortal human bronchial epithelial cells. Am. J. Respir. Cell. Mol. Biol. 1994, 10, 38-47. [CrossRef] otwiera się w nowej karcie
  90. Dobin, A.; Davis, C.A.; Schlesinger, F.; Drenkow, J.; Zaleski, C.; Jha, S.; Batut, P.; Chaisson, M.; Gingeras, T.R. STAR: ultrafast universal RNA-seq aligner. Bioinformatics 2013, 29, 15-21. [CrossRef] otwiera się w nowej karcie
  91. Trapnell, C.; Williams, B.A.; Pertea, G.; Mortazavi, A.; Kwan, G.; van Baren, M.J.; Salzberg, S.L.; Wold, B.J.; Pachter, L. Transcript assembly and quantification by RNA-Seq reveals unannotated transcripts and isoform switching during cell differentiation. Nat. Biotechnol. 2010, 28, 511. [CrossRef] [PubMed] otwiera się w nowej karcie
  92. Anders, S.; Pyl, P.T.; Huber, W. HTSeq-A Python framework to work with high-throughput sequencing data. Bioinformatics 2015, 31, 166-169. [CrossRef] [PubMed] otwiera się w nowej karcie
  93. Love, M.I.; Huber, W.; Anders, S. Moderated estimation of fold change and dispersion for RNA-seq data with DESeq2. Genome Biol. 2014, 15, 550. [CrossRef] [PubMed] otwiera się w nowej karcie
  94. Larionov, A.; Krause, A.; Miller, W. A standard curve based method for relative real time PCR data processing. BMC Bioinform. 2005, 6, 62. [CrossRef] otwiera się w nowej karcie
  95. Bartoszewski, R.; Hering, A.; Marszall, M.; Stefanowicz Hajduk, J.; Bartoszewska, S.; Kapoor, N.; Kochan, K.; Ochocka, R. Mangiferin has an additive effect on the apoptotic properties of hesperidin in Cyclopia sp. tea extracts. PLoS ONE 2014, 9, e92128. [CrossRef] otwiera się w nowej karcie
  96. SwissDock. Available online: www.swissdock.ch/docking# (accessed on 25 March 2020). otwiera się w nowej karcie
  97. Grosdidier, A.; Zoete, V.; Michielin, O. EADock: docking of small molecules into protein active sites with a multiobjective evolutionary optimization. Proteins 2007, 67, 1010-1025. [CrossRef] otwiera się w nowej karcie
  98. Hanwell, M.D.; Curtis, D.E.; Lonie, D.C.; Vandermeersch, T.; Zurek, E.; Hutchison, G.R. Avogadro: an advanced semantic chemical editor, visualization, and analysis platform. J. Cheminform. 2012, 4, 17. [CrossRef] otwiera się w nowej karcie
  99. Prota, A.E.; Danel, F.; Bachmann, F.; Bargsten, K.; Buey, R.M.; Pohlmann, J.; Reinelt, S.; Lane, H.; Steinmetz, M.O. The novel microtubule-destabilizing drug BAL27862 binds to the colchicine site of tubulin with distinct effects on microtubule organization. J. Mol. Biol. 2014, 426, 1848-1860. [CrossRef] otwiera się w nowej karcie
  100. Shelanski, M.L.; Gaskin, F.; Cantor, C.R. Microtubule assembly in the absence of added nucleotides. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 1973, 70, 765-768. [CrossRef] otwiera się w nowej karcie
  101. Kavallaris, M.; Tait, A.S.; Walsh, B.J.; He, L.; Horwitz, S.B.; Norris, M.D.; Haber, M. Multiple microtubule alterations are associated with Vinca alkaloid resistance in human leukemia cells. Cancer Res. 2001, 61, 5803-5809. otwiera się w nowej karcie
  102. Kruskal, W.H.; Wallis, W.A. Use of Ranks in One-Criterion Variance Analysis. J. Am. Stat. Assoc. 1952, 47, 583-621. [CrossRef] otwiera się w nowej karcie
  103. Dunn, O.J. Multiple Comparisons Using Rank Sums. Technometrics 1964, 6, 241. [CrossRef] otwiera się w nowej karcie
  104. Gene Expression Omnibus (GEO). Available online: www.ncbi.nlm.nih.gov/geo/query/acc.cgi?acc= GSE143649 (accessed on 25 March 2020). otwiera się w nowej karcie
  105. © 2020 by the authors. Licensee MDPI, Basel, Switzerland. This article is an open access article distributed under the terms and conditions of the Creative Commons Attribution (CC BY) license (http://creativecommons.org/licenses/by/4.0/). otwiera się w nowej karcie
Źródła finansowania:
Politechnika Gdańska

wyświetlono 41 razy

Publikacje, które mogą cię zainteresować

Meta Tagi