Which casein in sodium caseinate is most resistant to in vitro digestion? Effect of emulsification and enzymatic structuring - Publikacja - MOST Wiedzy

Wyszukiwarka

Which casein in sodium caseinate is most resistant to in vitro digestion? Effect of emulsification and enzymatic structuring

Abstrakt

We investigated the resistance of individual constituent casein epitopes (αS1-, αS2-, β- and κ-CN) in food-grademilk protein sodium caseinate (NaCN) to simulated human gastro-duodenal digestion. The influence of NaCNadsorption to the surface of oil-in-water emulsion droplets and the effect of crosslinking of the protein withenzyme transglutaminase (TG) on the proteolysis were studied by indirect ELISA. TG crosslinking renderedfragments of casein molecules significantly resistant to digestion. However, it depended on the type of casein andwhether NaCN was presented in solution or emulsion. The crosslinking was found to considerably hinder thedigestion of several amino acid regions in one of the major caseins of NaCN, β-CN. For αS1- and αS2-CN, onlylimited resistance to digestive enzymes was observed after NaCN had been crosslinked in solution but not (or to alimited extent) in emulsion. κ-CN proved to be the least resistant to the enzymatic hydrolysis regardless of the TGtreatment. Our work shows for the first time how the digestibility of individual components of important food-grade protein ingredients can differ in a complex, colloidal food system. It also shows an example of how thedigestibility can be modulated by chemical and physical structuring.

Cytowania

  • 1 6

    CrossRef

  • 1 5

    Web of Science

  • 1 5

    Scopus

Autorzy (6)

Cytuj jako

Pełna treść

pobierz publikację
pobrano 19 razy
Wersja publikacji
Accepted albo Published Version
Licencja
Creative Commons: CC-BY-NC-ND otwiera się w nowej karcie

Słowa kluczowe

Informacje szczegółowe

Kategoria:
Publikacja w czasopiśmie
Typ:
artykuł w czasopiśmie wyróżnionym w JCR
Opublikowano w:
FOOD HYDROCOLLOIDS nr 88, strony 114 - 118,
ISSN: 0268-005X
Język:
angielski
Rok wydania:
2019
Opis bibliograficzny:
Franziska B., Didier D., Dulko D., Balazs B., Mackie A., Macierzanka A.: Which casein in sodium caseinate is most resistant to in vitro digestion? Effect of emulsification and enzymatic structuring// FOOD HYDROCOLLOIDS. -Vol. 88, (2019), s.114-118
DOI:
Cyfrowy identyfikator dokumentu elektronicznego (otwiera się w nowej karcie) 10.1016/j.foodhyd.2018.09.042
Bibliografia: test
  1. Boutrou, R., Gaudichon, C., Dupont, D., Jardin, J., Airinei, G., Marsset-Baglieri, A., Benamouzig, R., Tome, D., 257 otwiera się w nowej karcie
  2. & Leonil, J. (2013). Sequential release of milk protein-derived bioactive peptides in the jejunum in healthy 258 humans. American Journal of Clinical Nutrition, 97, 1314-1323.
  3. Buchert, J., Ercili Cura, D., Ma. H., Gasparetti, C., Monogioudi, E., Faccio, G., Mattinen, M., Boer, H., Partanen, 260 otwiera się w nowej karcie
  4. R., Selinheimo, E., Lantto, R., & Kruus, K. (2010) Crosslinking food proteins for improved functionality. Annual 261 Review of Food Science and Technology, 1, 113-138.
  5. Caessens, P. W. J. R., Gruppen, H., Slangen, C. J., Visser, S., & Voragen, A. G. J. (1999). Functionality of β- 263 casein peptides: Importance of amphipathicity for emulsion-stabilizing properties. Journal of Agricultural and 264 Food Chemistry, 47, 1856-1862. otwiera się w nowej karcie
  6. Dickinson, E. (1997). Enzymatic crosslinking as a tool for food colloid rheology control and interfacial 266 stabilization. Trends in Food Science and Technology, 8, 334-339. otwiera się w nowej karcie
  7. Dickinson, E. (2006). Colloid science of mixed ingredients. Soft Matter, 2, 642-652. otwiera się w nowej karcie
  8. Dickinson, E. (2010). Flocculation of protein-stabilized oil-in-water emulsions. Colloids and Surfaces B: 269 Biointerfaces, 81, 130-140. otwiera się w nowej karcie
  9. Dickinson, E., Horne, D. S., Pinfield, V. J., & Leermakers, F. A. M. (1997). Self-consistent-field modelling of 271 casein adsorption. Comparison of results for αs1-casein and -casein. Journal of the Chemical Society, 272 otwiera się w nowej karcie
  10. Faraday Transactions, 93, 425-432. otwiera się w nowej karcie
  11. Dupont, D. (2017). Peptidomic as a tool for assessing protein digestion. Current Opinion in Food Science, 16, 274 53-58. otwiera się w nowej karcie
  12. Dupont, D., Rolet-Repecaud, O., & Senocq, D. (2003). A new approach to monitoring proteolysis phenomena 276 using antibodies specifically directed against the enzyme cleavage site on its substrate. Analytical 277 Biochemistry, 317, 240-246. otwiera się w nowej karcie
  13. Faergemand, M., Murray, B. S., Dickinson, E., & Qvist, K. B. (1999). Cross-linking of adsorbed casein films with 279 transglutaminase. International Dairy Journal, 9, 343-346. otwiera się w nowej karcie
  14. Farrell, H. M., Jimenez-Flores, R., Bleck, G. T., Brown, E. M., Butler, J. E., Creamer, L. K., Hicks, C. L., Hollar, 281 otwiera się w nowej karcie
  15. C. M., Ng-Kwai-Hang, K. F., & Swaisgood, H. E. (2004). Nomenclature of the proteins of cows' milk -Sixth 282 revision. Journal of Dairy Science, 87, 1641-1674.
  16. Gan, J. A., Bornhorst, G. M., Henrick, B.M., & German, J.B. (2018) Protein digestion of baby foods: Study 284 approaches and implications for infant health. Molecular Nutrition & Food Research, 62, Article no: 1700231 otwiera się w nowej karcie
  17. Griffin, M. A., Casadio, R., & Bergamini, C. M. (2002). Transglutaminases: nature's biological glues. Biochemical 286 Journal, 368, 377-396. otwiera się w nowej karcie
  18. HadjSadok, A., Pitkowski, A., Nicolai, T., Benyahia, L., & Moulai-Mostefa, N. (2008). Characterisation of sodium 288 caseinate as a function of ionic strength, pH and temperature using static and dynamic light scattering. Food 289 otwiera się w nowej karcie
  19. Hydrocolloids, 22, 1460-1466
  20. Huppertz, T., Gazi, I., Luyten, H., Nieuwenhuijse, H., Alting, A., & Schokker, E. (2017). Hydration of casein 291 micelles and caseinates: Implications for casein micelle structure. International Dairy Journal, 74, 1-11. otwiera się w nowej karcie
  21. Huppertz, T., Fox, P. F., & Kelly, A. L. (2018). The caseins: Structure, stability, and functionality. In R. Y. Yada 293 (Ed.), Proteins in Food Processing (Second Edition) (pp. 49-92). Duxford: Woodhead Publishing. otwiera się w nowej karcie
  22. Johansson, A., Lugand, D., Rolet-Repecaud, O., Molle, D., Delage, M. M., Peltre, G., Marchesseau, S., Leonil, 295 otwiera się w nowej karcie
  23. J., & Dupont, D. (2009). Epitope characterization of a supramolecular protein assembly with a collection of 296 monoclonal antibodies: The case of casein micelle. Molecular Immunology, 46, 1058-1066.
  24. Juvonen, K. R., Macierzanka, A., Lille, M. E., Laaksonen, D. E., Mykkänen, H. M., Niskanen, L. K., Pihlajamäki, 298 otwiera się w nowej karcie
  25. J., Mäkelä, K., Mills, C. E. N., Mackie, A. R., Malcolm, P., Herzig, K.-H., Poutanen, K. S., & Karhunen, L. J. 299 (2015). Cross-linking of sodium caseinate structured emulsion with transglutaminase alters the postprandial 300 metabolism and appetite responses in healthy young individuals. British Journal of Nutrition, 114, 418-429.
  26. Lucey, J. A., Srinivasan, M., Singh, H., & Munro, P. A. (2000). Characterization of commercial and experimental 302 sodium caseinates by multiangle laser light scattering and size-exclusion chromatography. Journal of 303 Agricultural and Food Chemistry, 48, 1610-1616. otwiera się w nowej karcie
  27. Macierzanka, A., Sancho, A. I., Mills, E. N. C., Rigby, N. M., & Mackie, A. R. (2009). Emulsification alters 305 simulated gastrointestinal proteolysis of β-casein and β-lactoglobulin. Soft Matter, 5, 538-550. otwiera się w nowej karcie
  28. Macierzanka A., Bordron F., Rigby N. M., Mills E. N. C., Lille M., Poutanen K., & Mackie A. R. (2011). otwiera się w nowej karcie
  29. Transglutaminase cross-linking kinetics of sodium caseinate is changed after emulsification. Food 308 otwiera się w nowej karcie
  30. Hydrocolloids, 25, 843-850.
  31. Macierzanka, A., Böttger, F., Rigby, N. M., Lille, M., Poutanen, K., Mills, E. N. C., & Mackie A. R. (2012). otwiera się w nowej karcie
  32. Enzymatically structured emulsions in simulated gastrointestinal environment: Impact on interfacial 311 proteolysis and diffusion in intestinal mucus. Langmuir, 28, 17349-17362. otwiera się w nowej karcie
  33. Mackie, A. R., Mingins J., & North, A. N. (1991). Characterisation of adsorbed layers of a disordered coil protein 313 on polystyrene latex. Journal of the Chemical Society, Faraday Transactions, 87, 3043-3049. otwiera się w nowej karcie
  34. Monogioudi, E., Faccio, G., Lille, M., Poutanen, K., Buchert, J., & Mattinen, M.-L. (2011). Effect of enzymatic 315 cross-linking of β-casein on proteolysis by pepsin. Food Hydrocolloids, 25, 71-81. otwiera się w nowej karcie
  35. Senocq, D., Dupont, D., Rolet-Repecaud, O., & Levieux, D. (2002). ELISA for monitoring the cleavage of beta- 317 casein at site Lys(28)-Lys(29) by plasmin during Comte cheese ripening. Journal of Dairy Research, 69, 491- 318 500. otwiera się w nowej karcie
  36. Singh, H., & Ye, A. Q. (2013). Structural and biochemical factors affecting the digestion of protein-stabilized 320 emulsions. Current Opinion in Colloid & Interface Science, 18, 360-370. otwiera się w nowej karcie
Weryfikacja:
Politechnika Gdańska

wyświetlono 99 razy

Publikacje, które mogą cię zainteresować

Meta Tagi