Źródła, otrzymywanie i przydatność niektórych termostabilnych enzymów w przetwórstwie skrobi i mleka
Abstrakt
Prezentowane wyniki wskazują na możliwość usprawnienia produkcji syropów skrobiowych przez zastosowanie rekombinantowej alfa-amylazy z Pyrococcus woesei i termostabilnej alfa-glukozydazy z Thermus thermophilus. Wykazano także przydatność rekombinantowej, termosta-bilnej beta-galaktozydazy z Pyrococcus woesei do wytwarzania bez-laktozowego mleka i serwatki. Enzym ten wykazuje dużą termostabil-ność i znaczną aktywność w szerokim zakresie pH (4,3-6,6). Umożliwia to zastosowanie wymienionej beta-galaktozydazy do hydrolizy laktozy w warunkach eliminujących mikrobiologiczne zanieczyszczenie reaktora z unieruchomionym enzymem. Rekombinantową alfa-amylazę i beta-galaktozydazę uzyskiwano przeprowadzając ekspresję genów z Pyro-coccus woesei w komórkach Escherichia coli i strącając w podwyż-szonej temperaturze termolabilne białka balastowe. Uzyskana w ten sposób alfa-amylaza przejawia największą aktywność w 93 st.C przy pH 5,6 i wykazuje znaczną termostabilność, zachowując 24 % początkowej aktywności po 2 godz. inkubacji (pH 5,6) w temp. 120 C. Inną zaletą wytworzonej alfa-amylazy jest brak wpływu jonów wapnia na aktywność i stabilność enzymu. Aktywacja jonami wapnia nie jest również konieczna w przypadku wytwarzania syropów glukozowych z udziałem termostabilnej alfa-glukozydazy z Thermus thermophilus.
Autorzy (3)
Cytuj jako
Pełna treść
pełna treść publikacji nie jest dostępna w portalu
Słowa kluczowe
Informacje szczegółowe
- Kategoria:
- Publikacja monograficzna
- Typ:
- rozdział, artykuł w książce - dziele zbiorowym /podręczniku o zasięgu krajowym
- Język:
- polski
- Rok wydania:
- 2005
- Opis bibliograficzny:
- Synowiecki J., Zdziebło A., Grzybowska B.: Źródła, otrzymywanie i przydatność niektórych termostabilnych enzymów w przetwórstwie skrobi i mleka// / : , 2005,
- Weryfikacja:
- Politechnika Gdańska
wyświetlono 321 razy
Publikacje, które mogą cię zainteresować
Aktywność amylolityczna ciałek inkluzyjnych izolowanych z Escherichia coli BL21(DE3)pLysS transformowanej plazmidem pTYB2alfa-Amyl.
- I. Ostaszewska,
- J. Synowiecki,
- B. Grzybowska