Wyszukiwarka
Filtry
wszystkich: 7
Wyniki wyszukiwania dla: BAKTERIE TERMOFILNE
-
Effect of high pressure of selected bacteria at subzero temperature
PublikacjaCelem pracy było określenie przeżywalności wybranych bakterii gramdodatnich i gramujemnych poddanych działaniu podwyższonego ciśnienia w zakresie od 60 do 193 MPa w ujemnej temperaturze. Wrażliwość bakterii na zwiększone ciśnienie zależy od fazy wzrostu w jakiej się one znajdują. Z reguły bakterie gramdodatnie są bardziej odporne na ciśnienie niż bakterie gramujemne. Wykazano, że różnice w odporności pojawiają się nie tylko pomiędzy...
-
Charakterystyka bakterii rodzaju Thermus i ich przydatność w biotechnologii
PublikacjaGram ujemne, termofilne bakterie rodzaju Thermus o optymalnych temperaturach wzrostu mieszczących się w zakresie 55-85 C są przydatne jako źródło nukleaz, polimeraz DNA oraz wielu innych termostabilnych enzymów. W przedstawionym artykule wymieniono występowanie i morfologię bakterii rodzaju Thermus, sposoby odżywiania i warunki ich wzrostu, budowę struktur powierzchniowych, sposoby adaptacji do wzrostu w podwyższonej temperaturze...
-
Identification, cloning, expression, and characterizationof a highly thermostable single-stranded-DNA-binding protein (SSB) from Deinococcus murrayi
PublikacjaZidentyfikowano i scharakteryzowano białko SSB-podobne, pochodzące z Deinococcus murrayi (DmuSSB). Otrzymany w reakcji PCR fragment zawierający kompletny gen ssb sklonowano w systemie ekspresyjnym Escherichia coli. Gen składa się z 826 nt, kodujących 276 reszt aminokwasowych z wyliczoną teoretycznie masą cząsteczkową monomeru równą 30,14 kDa. DmuSSB zawiera dwie domeny wiążące jednoniciowe DNA OBna monomer I funkcjonuje jako homodimer....
-
Activity and primary characterization of enzyme from Thermus ruber cells catalyzing conversion of maltose into trehalose
PublikacjaTermofilna bakteria Thermus ruber wytwarza syntazę trehalozy użyteczną do jednoetapowego przekształcania maltozy w trehalozę. Enzym ten wykazuje największą aktywność w temperaturze 65 C przy pH 6,5. Największą wydajność wytwarzania enzymu osiągano podczas hodowli drobnoustroju w temp. 55 stC w podłożu zawierającym 0,5% peptonu,0,1% ekstraktu drożdżowego oraz 0,% maltozy lub skrobi.
-
Application of SSB-like protein from Thermus aquaticus in multiplex PCR of human Y-STR markers identification
PublikacjaW tej publikacji prezentujemy zastosowanie białka SSB-podobnego Thermus aquaticus (TaqSSB) w reakcji multiplex PCR w celu identyfikacji markerów ludzkiego Y-STR. Wykorzystanie termostabilnego białka TaqSSB chroni lub redukuje tworzenie przez startery struktur dimerycznych, które powodują hamowanie hybrydyzacji starterów do badanego DNA i redukują ilość starterów dostępnych w reakcji PCR.
-
Novel thermostable ssDNA-binding proteins from Thermus thermophilus and T. aquaticus-expression and purification
PublikacjaSklonowano w system ekspresyjny pET-30LIC Escherichia coli gen kodujący białka SSB-podobne Thermus thermophilus i T. aquaticus. Oczyszczono do homogenności białka SSB-podobne, a uzyskane preparaty umożliwiają wykonanie badań strukturalnych w/w białek.
-
Identification and characterization of single-stranded-DNA-binding proteins from Thermus thermophilus and Thermus aquaticus - new arrangement of binding domains
PublikacjaOkreślono molekularne właściwości białek SSB-podobnych z Thermus thermophi-lus i T. aquaticus. Zbadano aktywność białek oraz termostabilność. Ponadto, dowiedziono homodimeryczność obu białek i ustalono minimalną sekwencję wiążącą ssDNA.