Wyniki wyszukiwania dla: OCZYSZCZANIE ENZYMU

• Termostabilna β-D-galaktozydaza Pyrococcus woesei - konstrukcja nowych systemów ekspresyjnych, oczyszczanie, charakterystyka i immobilizacja enzymu

  Publikacja

  • M. Wanarska

  - Rok 2005

  .

• BIOSYNTEZA ESTERAZY Z PSEUDOMONAS SP. S9 W KOMÓRKACH PICHIA PASTORIS, OCZYSZCZANIE I CHARAKTERYSTYKA

  Publikacja

  • M. Wicka-Grochocka
  • A. Terebieniec
  • E. Krajewska
  • N. Filipowicz
  • H. Cieśliński
  • M. Wanarska

  - Postępy Mikrobiologii - Rok 2017

  Enzymy lipolityczne ze względu na swoje unikalne właściwości takie jak stereo-, chemo- i regiospecyficzność znajdują szereg zastosowań w różnych gałęziach przemysłu. Lipazy i esterazy wykorzystywane są w przemyśle chemicznym, farmaceutycznym, spożywczym oraz w syntezie organicznej. W ramach wcześniejszych badań zidentyfikowałam i scharakteryzowałam aktywną w niskiej temperaturze esterazę z Pseudomonas sp. S9. Esteraza Pseudomonas...

  Pełny tekst do pobrania w serwisie zewnętrznym

• Esteraza GDSL z psychrotolerancyjnego szczepu Pseudomonas sp. S9 - konstrukcja systemów ekspresyjnych opartych o komórki Escherichia coli i Pichia pastoris, produkcja, oczyszczanie i charakterystyka uzyskanych białek rekombinowanych

  Publikacja

  • M. Wicka-Grochocka

  - Rok 2017

  W rozprawie doktorskiej celu opracowania wydajnej metody produkcji rekombinantowych wariantów sekwencyjnych enzymu esterolitycznego z psychrotolerancyjnego szczepu Pseudomonas sp. S9 zaprojektowano układy ekspresyjne umożliwiające ich produkcję w bakteriach Escherichia coli oraz drożdżach Pichia pastoris. W systemie ekspresyjnym E. coli wyprodukowano dwa warianty białek: EstS9Auto (białko zbudowane z domeny katalitycznej, domeny...

  Pełny tekst do pobrania w portalu

• Sporothrix schenckii: purification and partial biochemical characterisation of glucosamine-6-phosphate synthase, a potential antifungal target

  Publikacja

  • J. Gonzalez-Ibarra
  • S. Milewski
  • J. Villagomez-Castro
  • C. Cano-Canchola
  • E. Lopez-Romero

  - Rok 2010

  W artykule opisano izolację i charakterystykę właściwości natywnego enzymu, syntazy GlcN-6-P z komórek dimorficznego grzyba patogennego Sporothrix schenckii. Masę cząsteczkową enzymu natywnego określono na 350 kDa, a enzymu zdenaturowanego na około 79 kDa, co sugeruje homotetrameryczną strukturę białka. Wartość punktu izoelektrycznego wyniosła 6,26; wyznaczono także parametry kinetyczne katalizowanej reakcji. Aktywność enzymu była...

  Pełny tekst do pobrania w serwisie zewnętrznym