Search
Search results for: FOLD IG
-
Role of the disulfide bond in stabilizing and folding of the fimbrial protein DraE from uropathogenic Escherichia coli
PublicationDr fimbriae are homopolymeric adhesive organelles of uropathogenic Escherichia coli composed of DraE subunits, responsible for the attachment to host cells. These structures are characterized by enormously high stability resulting from the structural properties of an Ig-like fold of DraE. One feature of DraE and other fimbrial subunits that makes them peculiar among Ig-like domain-containing proteins is a conserved disulfide bond...
-
Analysis of the unique structural and physicochemical properties of the DraD/AfaD invasin in the context of its belonging to the family of chaperone/usher type fimbrial subunits
PublicationInwazyna DraD kodowana przez operon dra posiada strukturę charakterystyczną dla białek podjednostkowych fimbrii typu chaperone-usher. Fold-Ig białka DraD posiada dwie charakterystyczne cechy wyróżniające je z pośród rodziny fimbrialnych białek podjednostkowych: 1) zaburzenie struktury beta-beczki w rejonie szczeliny akceptorowej objawiające się układem wiązań wodorowych głównego łańcucha polipeptydowego oraz 2) nietypowo usytuowany...
-
The noncanonical disulfide bond as the important stabilizing element of the immunoglobulin fold of the Dr fimbrial DraE subunit
PublicationAdhezyny fimbrialne bakterii patogennych stanowią liniowe asocjaty białkowe odpowiedzialne za wiązanie do specyficznych receptorów na powierzchni komórek gospodarza. Biogeneza tych struktur odbywa się przez system sekrecji typu chaperone/usher zakonserwowany pośród bakterii Gram-ujemnych. Powyższe struktury adhezyjne charakteryzują się wysoką odpornością na denaturację i deasocjację, powodowane przez temperaturę lub chemiczne czynniki...