Cloning, expression, and purification of a recombinant cold-adapted β-galactosidase from antarctic bacterium Pseudoalteromonas sp. 22b - Publication - Bridge of Knowledge

Search

Cloning, expression, and purification of a recombinant cold-adapted β-galactosidase from antarctic bacterium Pseudoalteromonas sp. 22b

Abstract

Antarktyczny szczep, gram-ujemnych bakterii Pseudoalteromonas sp. 22b, wyizolowanych z przewodu pokarmowego kryla z gatunku Thyssanoessa macrura, jest producentem wewnątrzkomórkowej zimnolubnej beta-galaktozydazy. Białko to jest homotetramerem, w którym każda z jednostek monomeru zbudowana jest z 1028 reszt aminokwasowych. Gen kodujący ten enzym został sklonowany i eksprymowany w komórkach E. coli. Następnie z zastosowaniem procedury oczyszczania, opierającej się, między innymi na wykorzystaniu chromatografii powinowactwowej na złożu "PABTG-Sepharose" uzyskano wysoce hommogenny preparat rekombinantowej zimnolubnej beta-galaktozydazy szczepu Pseudoalteromonas sp. 22b, który wykorzystano do scharakteryzowania właściwości enzymatycznych tego białka. Enzymatyczne właściwości rekombinantowego enzymu są identyczne z właściwościami jego natywnego odpowiednika. Rekombinantowa beta-galaktozydaza Pseudoalteromonas sp. 22b jest atrakcyjnym biokatalizatorem użytecznym w produkcji bezlaktozowych produktów przemysłu mleczarskiego.

Citations

  • 7 0

    CrossRef

  • 0

    Web of Science

  • 7 1

    Scopus

Cite as

Full text

full text is not available in portal

Keywords

Details

Category:
Articles
Type:
artykuł w czasopiśmie z listy filadelfijskiej
Language:
English
Publication year:
2005
Bibliographic description:
Cieśliński H., Kur J., Białkowska A., Baran I., Makowski K., Turkiewicz M.: Cloning, expression, and purification of a recombinant cold-adapted β-galactosidase from antarctic bacterium Pseudoalteromonas sp. 22b// . -., (2005),
DOI:
Digital Object Identifier (open in new tab) 10.1016/j.pep.2004.09.002
Verified by:
Gdańsk University of Technology

seen 128 times

Recommended for you

Meta Tags