Reduktaza NADPH:cytochrom P450 (CPR) zlokalizowana w siateczce śródplazmatycznej większości komórek eukariotycznych jest przedstawicielem rodziny reduktaz diflawinowych. Białko CPR składa się z trzech domen. Jedna z nich, na C-końcu, wiąże cząsteczkę FAD i NADPH, druga, na N-końcu, cząsteczkę FMN, trzecia jest domeną regulacyjną. Enzym ten posiada zdolność jednoczesnego przyjmowania dwóch równoważników jonu hydroniowego z NADPH...

Zbadano szereg cytostatyków z grupy antrachinonu pod względem ich zdolności do pośredniczenia w przeniesieniu jednoelektronowym i generowaniu wolnych rodników tlenowych pod wpływem trzech oksydoreduktaz. Zdefiniowano czynniki strukturalne związków odpowiedzialne za ten proces katalizowany przez poszczególne enzymy.

Omówione zostały efekty aktywacji metabolicznej adriamycyny przez NADPH-zależną reduktazę cytochromu P450. Wykazano, że ten rodzaj aktywacji zwiększa aktywność biologiczną tego związku, a przy tym powoduje jego wiązanie się kowalencyjne z ważnymi biologicznie makromolekułami komórkowymi.

Celem pracy było poznanie molekularnego mechanizmu działania pochodnych 9-amino-1-nitroakrydyny. Zbadano przemiany enzymatyczne tych związków w różnych układach enzymatycznych: I. Szczurza frakcja mikrosomalna z reduktazą cytochromu P450. II. Rekombinantowe izoenzymy cytochromu P450 z wysokim i niskim poziomem reduktazy cytochromu P450. III. Frakcje mikrosomalne dzikiego typu oraz pozbawione genu kodującego reduktazę cytochromu...

Celem pracy było wyjaśnienie roli reduktazy cytochromu P-450 jaką odgrywa ten enzym w przemianach metabolicznych dwóch związków przeciwnowotworowych z grupy pochodnych 1-nitroakrydyny. Zastosowano metodę HPLC do rozdziału metabolitów, a badania struktur przeprowadzono stosując metodę ESI-MS. Wykazano, że badana reduktaza jest zaangażowana bardziej w metabolizm aktywacyjny 1-nitroakrydyn niż metabolizm detoksykacyjny.