ISSN:
0952-3499
eISSN:
1099-1352
Dyscypliny:
- inżynieria biomedyczna (Dziedzina nauk inżynieryjno-technicznych)
- biologia medyczna (Dziedzina nauk medycznych i nauk o zdrowiu)
- nauki farmaceutyczne (Dziedzina nauk medycznych i nauk o zdrowiu)
- nauki medyczne (Dziedzina nauk medycznych i nauk o zdrowiu)
- rolnictwo i ogrodnictwo (Dziedzina nauk rolniczych)
- biotechnologia (Dziedzina nauk ścisłych i przyrodniczych)
- nauki biologiczne (Dziedzina nauk ścisłych i przyrodniczych)
- nauki chemiczne (Dziedzina nauk ścisłych i przyrodniczych)
- nauki fizyczne (Dziedzina nauk ścisłych i przyrodniczych)
Punkty Ministerialne: Pomoc
Rok | Punkty | Lista |
---|---|---|
Rok 2024 | 70 | Ministerialna lista czasopism punktowanych 2024 |
Rok | Punkty | Lista |
---|---|---|
2024 | 70 | Ministerialna lista czasopism punktowanych 2024 |
2023 | 70 | Lista ministerialna czasopism punktowanych 2023 |
2022 | 70 | Lista ministerialna czasopism punktowanych (2019-2022) |
2021 | 70 | Lista ministerialna czasopism punktowanych (2019-2022) |
2020 | 70 | Lista ministerialna czasopism punktowanych (2019-2022) |
2019 | 70 | Lista ministerialna czasopism punktowanych (2019-2022) |
2018 | 25 | A |
2017 | 25 | A |
2016 | 25 | A |
2015 | 20 | A |
2014 | 20 | A |
2013 | 25 | A |
2012 | 25 | A |
2011 | 25 | A |
2010 | 32 | A |
Model czasopisma:
Hybrydowe
Punkty CiteScore:
Rok | Punkty |
---|---|
Rok 2023 | 4.6 |
Rok | Punkty |
---|---|
2023 | 4.6 |
2022 | 4.6 |
2021 | 4.4 |
2020 | 4 |
2019 | 3.7 |
2018 | 3.2 |
2017 | 3.8 |
2016 | 4 |
2015 | 3.9 |
2014 | 4.4 |
2013 | 5 |
2012 | 4.5 |
2011 | 3.8 |
Impact Factor:
Zaloguj się aby zobaczyć Współczynnik Impact Factor dla tego czasopisma
Sherpa Romeo:
Prace opublikowane w tym czasopiśmie
Filtry
wszystkich: 3
Katalog Czasopism
Rok 2017
Rok 2014
Rok 2012
-
Engineering Candida albicans glucosamine-6-phosphate synthase for efficient enzyme purification
PublikacjaRationally designed muteins of Candida albicans glucosamine-6-phosphate synthase, an enzyme known as a promising target for antifungal chemotherapy, were constructed, overexpressed in Escherichia coli and purified to near homogeneity. To facilitate and to optimize the purification of the enzyme, three recombinant versionscontaining internal oligoHis fragments were constructed: (i) by substituting residues 343 - 348...
wyświetlono 491 razy