ISSN:
1047-8477
eISSN:
1095-8657
Dyscypliny:
- inżynieria biomedyczna (Dziedzina nauk inżynieryjno-technicznych)
- inżynieria materiałowa (Dziedzina nauk inżynieryjno-technicznych)
- biologia medyczna (Dziedzina nauk medycznych i nauk o zdrowiu)
- nauki farmaceutyczne (Dziedzina nauk medycznych i nauk o zdrowiu)
- biotechnologia (Dziedzina nauk ścisłych i przyrodniczych)
- nauki biologiczne (Dziedzina nauk ścisłych i przyrodniczych)
- nauki chemiczne (Dziedzina nauk ścisłych i przyrodniczych)
- nauki fizyczne (Dziedzina nauk ścisłych i przyrodniczych)
Punkty Ministerialne: Pomoc
Rok | Punkty | Lista |
---|---|---|
Rok 2024 | 100 | Ministerialna lista czasopism punktowanych 2024 |
Rok | Punkty | Lista |
---|---|---|
2024 | 100 | Ministerialna lista czasopism punktowanych 2024 |
2023 | 100 | Lista ministerialna czasopism punktowanych 2023 |
2022 | 100 | Lista ministerialna czasopism punktowanych (2019-2022) |
2021 | 100 | Lista ministerialna czasopism punktowanych (2019-2022) |
2020 | 100 | Lista ministerialna czasopism punktowanych (2019-2022) |
2019 | 100 | Lista ministerialna czasopism punktowanych (2019-2022) |
2018 | 30 | A |
2017 | 30 | A |
2016 | 25 | A |
2015 | 30 | A |
2014 | 30 | A |
2013 | 30 | A |
2012 | 30 | A |
2011 | 30 | A |
2010 | 32 | A |
Model czasopisma:
Hybrydowe
Punkty CiteScore:
Rok | Punkty |
---|---|
Rok 2023 | 6.3 |
Rok | Punkty |
---|---|
2023 | 6.3 |
2022 | 6.1 |
2021 | 5.3 |
2020 | 5.5 |
2019 | 6.7 |
2018 | 6.8 |
2017 | 5.8 |
2016 | 5.1 |
2015 | 6.2 |
2014 | 6.6 |
2013 | 6.7 |
2012 | 5.7 |
2011 | 5.5 |
Impact Factor:
Zaloguj się aby zobaczyć Współczynnik Impact Factor dla tego czasopisma
Sherpa Romeo:
Prace opublikowane w tym czasopiśmie
Filtry
wszystkich: 3
Katalog Czasopism
Rok 2019
-
Crystal structures of aminotransferases Aro8 and Aro9 from Candida albicans and structural insights into their properties
PublikacjaAminotransferases catalyze reversibly the transamination reaction by a ping-pong bi-bi mechanism with pyridoxal 5′-phosphate (PLP) as a cofactor. Various aminotransferases acting on a range of substrates have been reported. Aromatic transaminases are able to catalyze the transamination reaction with both aromatic and acidic substrates. Two aminotransferases from C. albicans, Aro8p and Aro9p, have been identified recently, exhibiting...
Rok 2009
Rok 2008
wyświetlono 551 razy