Abstrakt
We report the identification and characterization of theprimosomal protein B (PriB) from thermophilic bacteriumThermoanerobacter tengcongensis (TtePriB). It is the largestknown bacterial PriB protein consisting 216 amino acidresidues with a calculated molecular mass of 25 kDa. Surprisingly,it is functional as monomer containing two single-stranded DNA binding domain (OB-fold) and it is thecompletely new kind structure of SSB protein. BacterialSSBs proteins identified to date are homodimers (e.g. PriBfrom Escherichia coli) or monomers (e.g. PriB from Klebsiellapnuemoniae).The ssDNA-binding site for TtePriB is 34±2 nucleotideslong as shown by using fluorescence spectroscopy. Thehalf-lives of TtePriB was 10 min at 75°C. These resultsshowed that TtePriB as the first characterized PriB fromthermophilic microorganizm is thermostable primosomalprotein B with unique structure, offering an attractive alternativefor other thermostable proteins with two OB-foldsper monomer (TaqSSB and TthSSB) in their applicationsfor molecular biology techniques.
Autorzy (3)
Cytuj jako
Pełna treść
pełna treść publikacji nie jest dostępna w portalu
Słowa kluczowe
Informacje szczegółowe
- Kategoria:
- Inne
- Typ:
- supllement, wydanie specjalne, dodatek
- Opublikowano w:
-
Acta Biochimica Polonica
nr 58,
ISSN: 0001-527X - Tytuł wydania:
- Acta Biochimica Polonica.
- Język:
- angielski
- Rok wydania:
- 2011
- Opis bibliograficzny:
- Olszewski M., Nowak M., Kur J.:Novel primosomal protein B from thermophilic bacterium Thermoanerobacter tengcongensis//.-Vol. 58,nr. suppl. 2(2011),
- Weryfikacja:
- Politechnika Gdańska
wyświetlono 104 razy
Publikacje, które mogą cię zainteresować
Novel DNA-binding protein from Nanoarchaeum equitans Kin4-M binds all kinds of nucleic acids
- M. (. Olszewski,
- J. Balsewicz,
- M. Nowak
- + 1 autorów
Novel single-stranded DNA-binding protein from psyvhrophilic bacterium Psychrobacter arcticus
- M. Nowak,
- M. (. Olszewski,
- J. Kur