Gen kodujący alfa-amylazę z Pyrococcus woesei klonowano do plazmidów pET21d(+)lub pYTB2, którymi transformowano komórki Escherichia coli. Otrzymana rekombinantowa alfa amylaza wykazuje maksymalną aktywność przy pH 5.6 w temperaturze 95 stC i przejawia około 24 % początkowej aktywności nawet po 2 godz. inkubacji w 120 stC. Duża termostabilność otrzymanego preparatu świadczy o jego przydatności do enzymatycznego upłynniania skrobi.

Prezentowane wyniki wskazują na możliwość usprawnienia produkcji syropów skrobiowych przez zastosowanie rekombinantowej alfa-amylazy z Pyrococcus woesei i termostabilnej alfa-glukozydazy z Thermus thermophilus. Wykazano także przydatność rekombinantowej, termosta-bilnej beta-galaktozydazy z Pyrococcus woesei do wytwarzania bez-laktozowego mleka i serwatki. Enzym ten wykazuje dużą termostabil-ność i znaczną aktywność w szerokim...

W niniejszym artykule przedstawiono przegląd badań wskazujących na przydatność rekombinantowej alfa-amylazy z Pyrococcus woesei i alfa glukozydazy z Thermus thermohilus do jednoetapowego wytwarzania syropów skrobiowych. Rekombinantowa beta-glikozydaza z Pyrococcus woesei może być natomiast stosowana do produkcji bezlaktozowych produktów z mleka i serwatki. Zachowanie aktywności w szerokim zakre-sie pH od 4,3 do 6,6 oraz duża termostabilność...