Filtry
wszystkich: 9
Najlepsze wyniki w katalogu: Potencjał Badawczy Pokaż wszystkie wyniki (9)
Wyniki wyszukiwania dla: DNA MISMATCH
-
Katedra Zarządzania
Potencjał Badawczy* zarządzanie wiedzą i informacją * zarządzanie strategiczne w wyższych uczelniach * wykorzystywanie metod nieparametrycznych do pomiaru efektywności systemów szkolnictwa wyższego * modele biznesowe w zarządzaniu organizacjami * zarządzanie procesem innowacyjnym w MŚP * strategia i modele biznesu współczesnego przedsiębiorstwa * społeczeństwo informacyjne i jego wskaźniki rozwoju * zarządzanie morskimi portami jachtowymi 2 gospodarce...
-
KatedrA Chemii Fizycznej
Potencjał Badawczy1.Termodynamika i struktura roztworów, oddziaływania międzycząsteczkowe w roztworach - badania termodynamiczne, spektroskopowe i teoretyczne. 2. Fizykochemiczne podstawy analizy środowiskowej.
-
Zespół Katedry Fizyki Teoretycznej i Informatyki Kwantowej
Potencjał BadawczyPrace naukowe prowadzone w Katedrze dotyczą współczesnych zagadnień fizyki teoretycznej i informatyki kwantowej. W ramach współpracy międzynarodowej stworzony został w Katedrze program komputerowy umożliwiający obliczanie relatywistycznych przejść w atomach i jonach. Jego celem jest dostarczenie danych atomowych potrzebnych do interpretacji pomiarów plazmy astrofizycznej i laboratoryjnej. Dane atomowe obejmują nie tylko siły oscylatorów...
Pozostałe wyniki Pokaż wszystkie wyniki (8)
Wyniki wyszukiwania dla: DNA MISMATCH
-
In vitro affinity of Deinococcus radiodurans MutS towards mismatched DNA exceeds that of its orthologues from Escherichia coli and Thermus thermophilus
PublikacjaThe mismatch binding protein MutS is responsible for the recognition of mispaired and unpaired bases, which is the initial step in DNA repair. Among the MutS proteins most extensively studied in vitro are those derived from Thermus thermophilus, Thermus aquaticus and Escherichia coli. Here, we present the first report on the in vitro examination of DNA mismatch binding activity of MutS protein from Deinococcus radiodurans and confront...
-
A Colorimetric Microplate Assay for DNA-Binding Activity of His-Tagged MutS Protein
PublikacjaA simple microplate method was designed for rapid testing DNA-binding activity of proteins. The principle of the assay involves binding of tested DNA by his-tagged protein immobilized on a nickel-coated ELISA plate, following colorimetric detection of biotinylated DNA with avidin conjugated to horseradish peroxidase. The method was used to compare DNA mismatch binding activities of MutS proteins from three bacterial species. The...
-
Białka prokariotycznego systemu MMR: rola oraz interakcje
PublikacjaUszkodzenia komórkowego DNA w postaci błędnie sparowanych lub niesparowanych zasad azotowych są wynikiem niewłaściwie zachodzących procesów metabolizmu DNA, takich jak replikacja, rekombinacja oraz naprawa DNA. Utrwalenie tego rodzaju zmian prowadzi do powstania mutacji. System MMR (ang. DNA mismatch repair) usuwa te uszkodzenia przyczyniając się do zwiększenia wierności replikacji DNA oraz utrzymania stabilności genomu komórki....
-
MUTL PROTEIN AS A COMMON CONSTITUENT OF VSP, BER, NER AND MMR REPAIR SYSTEMS
PublikacjaMutS and MutL proteins are renowned mostly for their functions in well-characterized, post-DNA replication mismatch repair system (MMR). However, there is growing evidence that MMR system is not the only field of action of these proteins. Moreover, involvement in MMR does not even have to be their primary function. There are some reports indicating involvement of MutL in BER, NER and VSP (very short patch repair). MutL protein...
-
MutS3: a MutS homologue of unknown biological function
PublikacjaThe homologues of MutS proteins are widespread among both Prokaryotes and Eukaryotes. MutS designated as MutS1 is a part of MMR (mismatch repair) system which is responsible for removal of mispaired bases and small insertion/deletion loops in DNA. Initially, the only MutS homologues known were those engaged in mismatch repair and these were later designated as MutS1. Subsequently, the MutS2 homologue was distinguished. MutS2 does...