Wyszukiwarka
Filtry
wszystkich: 79
Najlepsze wyniki w katalogu: Potencjał Badawczy Pokaż wszystkie wyniki (66)
Wyniki wyszukiwania dla: L-homoserine O-acetyltransacetylase
-
Katedra Technologii Leków i Biochemii
Potencjał BadawczyRacjonalne projektowanie, synteza i badanie właściwości biologicznych nowych związków o działaniu przeciwnowotworowym lub przeciwgrzybowym
-
Katedry Chemii Organicznej
Potencjał BadawczySynteza nowych związków organicznych w szczególności posiadających aktywność biologiczną. Opracowywanie i sprawdzanie w praktyce nowych metod syntezy związków organicznych. Inżynieria kryształów oraz zastosowanie dichroizmu kołowego. Badanie czynności optycznej związków konfiguracyjnie labilnych.
-
Zespół Obrabiarek, Narzędzi i Obróbki Skrawaniem
Potencjał BadawczyMechaniczna technologia drewna
Najlepsze wyniki w katalogu: Oferta Biznesowa Pokaż wszystkie wyniki (13)
Wyniki wyszukiwania dla: L-homoserine O-acetyltransacetylase
-
Laboratorium Technologii Maszyn i Inżynierii Odwrotnej
Oferta Biznesowa -
Laboratorium Syntezy Innowacyjnych Materiałów i Elementów
Oferta BiznesowaZespół specjalistycznych urządzeń pozwala dokonywać syntezy diamentu mikro- i nanokrystalicznego oraz diamentu domieszkowanego borem i azotem do zastosowań w optoelektronice oraz nanosensoryce. Domieszkowany borem nanodiament (BDD) jest obecnie najwydajniejszym materiałem półprzewodnikowym do zastosowania w wytwarzaniu biosensorów elektrochemicznych. Laboratorium może otrzymywać ciągłe cienkie polikrystaliczne, domieszkowane elektrody...
-
Laboratorium Nanomateriałów CZT
Oferta BiznesowaBadanie właściwość powierzchni z wykorzystaniem mikroskopu sił atomowych
Pozostałe wyniki Pokaż wszystkie wyniki (2705)
Wyniki wyszukiwania dla: L-homoserine O-acetyltransacetylase
-
Antifungal Effect of Penicillamine Due to the Selective Targeting of L-Homoserine O-Acetyltransferase
PublikacjaDue to the apparent similarity of fungal and mammalian metabolic pathways, the number of established antifungal targets is low, and the identification of novel ones is highly desirable. The results of our studies, presented in this work, indicate that the fungal biosynthetic pathway of L-methionine, an amino acid essential for humans, seems to be an attractive perspective. The MET2 gene from Candida albicans encoding L-homoserine...
-
L-Homoserine O-acetyltransferase (CaMet2p) activity and inhibition
Dane BadawczeThe dataset contains the description of methodology and data files with the results obtained spectrophotometrically at 412 nm to determine the rate of fungal enzyme activity. The goal of the study was to obtain conditions optimal for L-homoserine O-acetyltransferase (Met2p) activity as well as evaluation of inhibitory potential of commercially available...
-
Activity assay of O-Acetyl-L-homoserine sulfhydrylase (CaMet15p).
Dane BadawczeThe study aimed to obtain conditions optimal for the activity of O-acetyl-L-homoserine sulfhydrylase (CaMet15p) and a method suitable for its measurement. The selection of appropriate reaction conditions included the identification of the reaction buffer and its pH, substrate and enzyme concentrations. The activity of CaMet15p was measured by the detection...
-
Antifungal activity of L-homoserine O-acetyltransferase (CaMet2p) inhibitors.
Dane BadawczeThe dataset contains a set of optical densities at 600 nm measured at microplate reader to determine the rate of fungal growth in the presence of Candida albicans homoserine O-acetyltransferase inhibitors. Antifungal activities were determined against several strains from Candida spp. and others by the modified M27-A3 method specified by the CLSI. We...
-
Overproduction of homoserine O-acetyltransferase (CaMet2p) native and His-tag versions.
Dane BadawczeEnzyme of fungal L-methionine biosynthetic pathway: homoserine O-acetyltransferase (Met2p) could be exploited as molecular target for antifungal chemotherapy. The goal of the study was to obtain conditions optimal for protein production with the use of prokaryotic cells. The constructed expression plasmids, designed in three different versions: encoding...