Filtry
wszystkich: 10
Najlepsze wyniki w katalogu: Potencjał Badawczy Pokaż wszystkie wyniki (9)
Wyniki wyszukiwania dla: MOTOR PROTEINS
-
KatedrA Chemii Fizycznej
Potencjał Badawczy1.Termodynamika i struktura roztworów, oddziaływania międzycząsteczkowe w roztworach - badania termodynamiczne, spektroskopowe i teoretyczne. 2. Fizykochemiczne podstawy analizy środowiskowej.
-
Zespół Wysokich Napięć
Potencjał Badawczy1. Urządzenia ograniczające prądy zwarciowe; 2. Symulacja zjawisk zachodzących w nieliniowych obwodach zwarciowych; 3. Dynamika łuku zwarciowego; 4. Mechanizmy degradacji izolacji polimerowej i złożonej; 5. Ochrona przeciwporażeniowa i przeciwprzepięciowa linii elektroenergetycznych wysokiego napięcia; 6. Jakość energii w systemach elektroenergetycznych.
-
Zespół Katedry Wytrzymałości Materiałów
Potencjał BadawczyKatedra zajmuje się zagadnieniami związanymi z wytrzymałością elementów konstrukcji, ich teorią oraz analizą, jak również do myśli przewodnich należy zaliczyć materiałowe badania doświadczalne oraz prace nad technologią betonu. Współpracujemy z przemysłem z branż budowlanych i okołobudowlanych, wykorzystując wypracowane doświadczenie i wiedzę z zakresu materiałów konstrukcyjnych i budowlanych.
Najlepsze wyniki w katalogu: Oferta Biznesowa Pokaż wszystkie wyniki (1)
Wyniki wyszukiwania dla: MOTOR PROTEINS
-
Laboratorium Wysokich Napięć
Oferta BiznesowaBadania układów probierczych i pomiarowych stosowanych w technice wysokiego napięcia
Pozostałe wyniki Pokaż wszystkie wyniki (8)
Wyniki wyszukiwania dla: MOTOR PROTEINS
-
Properties of water in the region between a tubulin dimer and a single motor head of kinesin
PublikacjaA kinesin is a molecular motor that can perform movement on a microtubule track in a stepping-like manner. This motion is connected with processes of association and dissociation of kinesin and tubulin. Water is an important participant in these kinds of molecular interactions. This is why we have decided to investigate the dynamical and structural properties of water in the region between the kinesin catalytic domain and the tubulin...
-
The significance of the properties of water for the working cycle of the kinesin molecular motor
PublikacjaExplicit solvent molecular dynamics simulations were performed in this study to investigate and discuss several aspects of the influence of the properties of water on the working cycle of a molecular motor from the kinesin superfamily. The main objects of attention were: the binding of the neck linker and the association of the kinesin and the tubulin. The docking of the neck linker is considered a crucial event during the working...
-
Torsional elasticity and energetics of F1-ATPase
PublikacjaFoF1-ATPase is a rotary motor protein synthesizing ATP from ADP driven by a cross-membrane proton gradient. The proton flow through the membrane-embedded Fo generates the rotary torque that drives the rotation of the asymmetric shaft of F1. Mechanical energy of the rotating shaft is used by the F1 catalytic subunit to synthesize ATP. It was suggested that elastic power transmission with transient storage of energy in some compliant...
-
Keep It Flexible: Driving Macromolecular Rotary Motions in Atomistic Simulations with GROMACS
PublikacjaWe describe a versatile method to enforce the rotation of subsets of atoms, e.g., a protein subunit, in molecular dynamics (MD) simulations. In particular, we introduce a “flexible axis” technique that allows realistic flexible adaptions of both the rotary subunit as well as the local rotation axis during the simulation. A variety of useful rotation potentials were implemented for the GROMACS 4.5 MD package. Application to the...
-
Molecular mechanism and energetics of coupling between substrate binding and product release in the F 1 -ATPase catalytic cycle
PublikacjaF1-ATPase is a motor protein that couples the rotation of its rotary γ subunit with ATP synthesis or hydrolysis. Single-molecule experiments indicate that nucleotide binding and release events occur almost simultaneously during the synthesis cycle, allowing the energy gain due to spontaneous binding of ADP to one catalytic β subunit to be directly harnessed for driving the release of ATP from another rather than being dissipated...