Filtry
wszystkich: 3
Najlepsze wyniki w katalogu: Potencjał Badawczy Pokaż wszystkie wyniki (2)
Wyniki wyszukiwania dla: gene cloning
-
Katedra chemii, technologii i biotechnologii żywności
Potencjał Badawczy* Biochemiczne i funkcjonalne właściwości składników żywności oraz ich chemiczne i enzymatyczne modyfikacje * Łagodne przetwarzanie żywności * Bezpieczeństwo zdrowotne żywności * Analiza żywności * Reologia żywności * Związki aktywne biologicznie pochodzenia roślinnego
-
Katedra Technologii Leków i Biochemii
Potencjał BadawczyRacjonalne projektowanie, synteza i badanie właściwości biologicznych nowych związków o działaniu przeciwnowotworowym lub przeciwgrzybowym
Najlepsze wyniki w katalogu: Oferta Biznesowa Pokaż wszystkie wyniki (1)
Wyniki wyszukiwania dla: gene cloning
-
Środowiskowe Laboratorium Technologii Bezprzewodowych
Oferta BiznesowaŚrodowiskowe Laboratorium Technologii Bezprzewodowych powstało w ramach realizacji projektu CZT Centrum Zaawansowanych Technologii POMORZE i mieści się w Katedrze Inżynierii Mikrofalowej i Antenowej na Wydziale Elektroniki, Telekomunikacji i Informatyki Politechniki Gdańskiej. Laboratorium zostało wyposażone w specjalistyczne zaplecze aparaturowe, które w połączeniu z kompetencjami naukowymi i technologicznymi kadry pozwala na...
Pozostałe wyniki Pokaż wszystkie wyniki (19)
Wyniki wyszukiwania dla: gene cloning
-
A new cold-active β-galactosidase from Arthrobacter sp. S3* - gene cloning, overexpression, purification and properties
PublikacjaA psychrotrophic bacterium producing a cold-active β-galactosidase was isolated from Spitsbergen soil and classified as Arthrobacter sp. S3*. The gene encoding β-galactosidase was isolated from the genomic DNA library, sequenced, cloned, expressed in Escherichia coli, purified by ion exchange chromatography and characterized. The Arthrobaster sp. S3* β-galactosidase is a homotrimeric enzyme composed of 74,4 kDa subunits. It is...
-
A novel cold-active beta-D-galactosidase from the Paracoccus sp. 32d - gene cloning, purification and characterization
PublikacjaBeta-D-galactosidase (EC 3.2.1.23) catalyze the hydrolysis of terminal non-reducing beta-D-galactose residues in beta-D-galactosides. Cold-active beta-D-galactosidases have recently become a focus of attention of researchers and dairy product manufactures owing to theirs ability to: (I) eliminate of lactose from refrigerated milk for people afflicted with lactose intolerance, (II) convert lactose to glucose and galactose which...
-
THE GENE CLONING, OVEREXPRESSION, PURIFICATION AND BIOCHEMICAL CHARACTERISATION OF A NEW COLD-ADAPTED β–GALACTOSIDASE FROM ARTHROBACTER SP. VII-4
PublikacjaINTRODUCTION. β-Galactosidase [EC 3.2.1.23] is an enzyme that catalyzes the hydrolysis of O-glycosidic linkages in galactosides. It is commercially used in dairy industry for the production of milk with reduced lactose content. Potentially, the best method for lactose removal under cooling conditions should be carried out with a cold-adapted enzyme. AIM. The aim of this study was to determine the taxonomic affiliation of the isolate...
-
A new cold-adapted beta-D-galactosidase from the Antarctic Arthrobacter sp. 32c - gene cloning, overexpression, purification and properties
PublikacjaThe development of a new cold-active β-D-galactosidases and microorganisms that efficiently ferment lactose is of high biotechnological interest, particularly for lactose removal in milk and dairy products at low temperatures and for cheese whey bioremediation processes with simultaneous bio-ethanol production. In this article, we present a new β-D-galactosidase as a candidate to be applied in the above mentioned biotechnological...
-
Cloning of the thermostable alpha-amylase gene from Pyrococcus woesei in Escherichia coli.
PublikacjaGen kodujący alfa-amylazę z Pyrococcus woesei klonowano do plazmidów pET21d(+)lub pYTB2, którymi transformowano komórki Escherichia coli. Otrzymana rekombinantowa alfa amylaza wykazuje maksymalną aktywność przy pH 5.6 w temperaturze 95 stC i przejawia około 24 % początkowej aktywności nawet po 2 godz. inkubacji w 120 stC. Duża termostabilność otrzymanego preparatu świadczy o jego przydatności do enzymatycznego upłynniania skrobi.