Wyszukiwarka
Filtry
wszystkich: 6
Najlepsze wyniki w katalogu: Potencjał Badawczy Pokaż wszystkie wyniki (6)
Wyniki wyszukiwania dla: immunoglobulin fold
-
KatedrA Chemii Fizycznej
Potencjał Badawczy1.Termodynamika i struktura roztworów, oddziaływania międzycząsteczkowe w roztworach - badania termodynamiczne, spektroskopowe i teoretyczne. 2. Fizykochemiczne podstawy analizy środowiskowej.
-
Katedra chemii, technologii i biotechnologii żywności
Potencjał Badawczy* Biochemiczne i funkcjonalne właściwości składników żywności oraz ich chemiczne i enzymatyczne modyfikacje * Łagodne przetwarzanie żywności * Bezpieczeństwo zdrowotne żywności * Analiza żywności * Reologia żywności * Związki aktywne biologicznie pochodzenia roślinnego
-
Katedra Technologii Leków i Biochemii
Potencjał BadawczyRacjonalne projektowanie, synteza i badanie właściwości biologicznych nowych związków o działaniu przeciwnowotworowym lub przeciwgrzybowym
Pozostałe wyniki Pokaż wszystkie wyniki (2)
Wyniki wyszukiwania dla: immunoglobulin fold
-
The noncanonical disulfide bond as the important stabilizing element of the immunoglobulin fold of the Dr fimbrial DraE subunit
PublikacjaAdhezyny fimbrialne bakterii patogennych stanowią liniowe asocjaty białkowe odpowiedzialne za wiązanie do specyficznych receptorów na powierzchni komórek gospodarza. Biogeneza tych struktur odbywa się przez system sekrecji typu chaperone/usher zakonserwowany pośród bakterii Gram-ujemnych. Powyższe struktury adhezyjne charakteryzują się wysoką odpornością na denaturację i deasocjację, powodowane przez temperaturę lub chemiczne czynniki...
-
Role of the disulfide bond in stabilizing and folding of the fimbrial protein DraE from uropathogenic Escherichia coli
PublikacjaDr fimbriae are homopolymeric adhesive organelles of uropathogenic Escherichia coli composed of DraE subunits, responsible for the attachment to host cells. These structures are characterized by enormously high stability resulting from the structural properties of an Ig-like fold of DraE. One feature of DraE and other fimbrial subunits that makes them peculiar among Ig-like domain-containing proteins is a conserved disulfide bond...