Określono molekularne właściwości białek SSB-podobnych z Thermus thermophi-lus i T. aquaticus. Zbadano aktywność białek oraz termostabilność. Ponadto, dowiedziono homodimeryczność obu białek i ustalono minimalną sekwencję wiążącą ssDNA.

W rozdziale przedstawiono charakterystykę termostabilnych hydrolaz glikozydów, izomeraz, transferaz,lipaz i enzymów proteolitycznych w przetwórstwie rozmaitych surowców źywnościowych. Podano przyczyny termostabilności tych enzymów oraz wymieniono korzyści wynikające z ich stosowania.

β-Glukozydaza z Sulfolobus shibatae, unieruchomiona poprzez katalizowane transglutaminazą sieciowanie na żelu krzemionkowym, charakteryzuje się niewielką wrażliwością na zmiany pH w zakresie odpowiadającym kwasowości mleka i serwatki. Duża termostabilność preparatu umożliwia jego zastosowanie do hydrolizy laktozy w reaktorze działającym w podwyższonej temperaturze hamującej lub znacznie ograniczającej rozwój niepożądanych drobnoustrojów.

Gen kodujący alfa-amylazę z Pyrococcus woesei klonowano do plazmidów pET21d(+)lub pYTB2, którymi transformowano komórki Escherichia coli. Otrzymana rekombinantowa alfa amylaza wykazuje maksymalną aktywność przy pH 5.6 w temperaturze 95 stC i przejawia około 24 % początkowej aktywności nawet po 2 godz. inkubacji w 120 stC. Duża termostabilność otrzymanego preparatu świadczy o jego przydatności do enzymatycznego upłynniania skrobi.

Hipertermofilny archeon Sulfolobus shibatae wytwarza termostabilną beta glukozydazę przydatną do hydrolizy laktozy w mleku i serwatce przejawiającą największą aktywność w 85 stC przy pH 5,5. Aktywność ekstraktu bezkomórkowego Sulfolobus shibatae wynosi 0.29 U/mg białka i może być 17-krotnie zwiększona poprzez frakcjonowanie siarczanem amonu, chromatografię jonowymienną i filtrację żelową. Badany enzym ma dużą termostabilność i...