Cytochromy P-450 to grupa enzymów hemoproteinowych występujących w prawie wszystkich organizmach żywych. Substratami tych enzymów są zarówno substancje endogenne jak i ksenobiotyki, włączając w to leki, dodatki do żywności oraz zanieczyszczenia środowiska. W pracy omówiono rolę polimorfizmu oraz indukcji P-450 w metabolizmie leków przeciwnowotworowych.

Celem pracy było wyjaśnienie roli reduktazy cytochromu P-450 jaką odgrywa ten enzym w przemianach metabolicznych dwóch związków przeciwnowotworowych z grupy pochodnych 1-nitroakrydyny. Zastosowano metodę HPLC do rozdziału metabolitów, a badania struktur przeprowadzono stosując metodę ESI-MS. Wykazano, że badana reduktaza jest zaangażowana bardziej w metabolizm aktywacyjny 1-nitroakrydyn niż metabolizm detoksykacyjny.

Praca zawiera wyniki badań metabolicznej transformacji przeciwnowotworowych pochodnych akrydyny wobec zestawu 16 prób enzymów mikrosomalnych, pochodzących z wątroby 16 różnych pacjentów. Wykazano, że za metabolizm tych związków u człowieka odpowiedzialne są głównie izoenzymy z rodziny CYP2.

tBu2P-PLi-P(tBu)2*2THF reaguje z [(Et3P)2MCl2] (M = Ni, Pd) dając odpowiednio [(1,2-h-tBu2P=P-P(tBu)2)Ni(PEt3)Cl] i [(1,2-h-tBu2P=P-P(tBu)2)Pd(PEt3)Cl]. Związek tBu2P-PLi-P(tBu)2 utlenia się i ligand tBu2P-P-P(tBu)2 przyjmuje w produktach strukturę bocznie związanego kationu z krótkim wiązaniem P-P. Reakcja ze związkami platyny nie dała oczekiwanych produktów.