Celem pracy było określenie przyczyn niecałkowitej enzymatycznej deacetylacji chitozanu. Wykazano, że w trakcie reakcji prowadzonej w stosunkowo stężonych roztworach chitozanu, aktywność deacetylazy chityny była hamowana przez obydwa produkty deacetylacji: kwas octowy oraz chitozan ze zmniejszającym się stopniem deacetylacji.

Folie żelatynowe z dodatkiem srebra jonowego powodowały redukcję komórek Escherichia coli i Staphylococcus aureus o 90% pod powierzchnią folii. Nie obserwowano natomiast strefy zahamowania wzrostu dookoła krążków folii. W przypadku filmów chitozanowych lub żelatynowo-chitozanowych ich przeciwdrobnoustrojowa aktywność zależała od stopnia deacetylacji chitozanu.

Centra aktywne izomerazy fosfoglukozowej (PGI) oraz domeny izomerazowej (HPI) syntazy glukozamino-6-fosforanu (GlcN-6-P), wykazują podobieństwo ułożenia przestrzennego kluczowych reszt aminokwasowych, z wyjątkiem reszty Arg272 PGI i reszt Lys603 i Lys485 HPI. Dziesięć pochodnych D-heksitolo-6-P, kwasu 5-fosfoarabonowego i kwasu 6-fosfoglukonowego, strukturalnych analogów cis-enolaminy lub cis-enolanu, przypuszczalnych stanów przejściowych...