A fast and convenient method for analysis of collagen hydrolysis products Szybka i dogodna metoda analizy produktów hydrolizy kolagenu
Abstract
Polypeptides produced by hydrolysis of collagen from minced animal hide and skin scraps were studied by mass spectrometry (MS) in conjunction with electrophoresis to det. their mol. mass. The degree of peptides ionisation was ca 50+. This allowed for observation of the large polypeptide chains with mass analyzers with a relatively low m/z range. The electrospray and atm. pressure photoionization techniques were used. The polypeptide fractions formed during the hydrolysis of collagen were easily identified. The mol. mass of the products was 28–82 kDa. Zaproponowano i zweryfikowano szybką i dogodną metodę analizy polipeptydów wytwarzanych przez hydrolizę kolagenu, którego źródłem były rozdrobnione skórki zwierzęce. Badania metodą spektrometrii mas (MS), wspomagane danymi z rozdziału elektroforetycznego, pozwoliły stwierdzić, że cząsteczki polipeptydów jonizują się ok. 50-krotnie. Stosując techniki electrospray (ESI) i fotojonizację pod ciśnieniem atmosferycznym (APPI), opracowano sposób identyfikacji frakcji peptydowych zarówno w trakcie hydrolizy, jak również w gotowym produkcie. Znaleziono frakcje o masie cząsteczkowej 28–82 kDa. Wysoki stopień zjonizowania umożliwia obserwację dużych cząsteczek z wykorzystaniem aparatów o stosunkowo niewielkim zakresie pomiaru masy (m/z), co jest niewątpliwą zaletą metody i czyni ją ogólnodostępną.
Citations
-
0
CrossRef
-
0
Web of Science
-
2
Scopus
Authors (5)
Cite as
Full text
full text is not available in portal
Keywords
Details
- Category:
- Articles
- Type:
- artykuł w czasopiśmie wyróżnionym w JCR
- Published in:
-
Przemysł Chemiczny
no. 1,
pages 91 - 94,
ISSN: 0033-2496 - Language:
- Polish
- Publication year:
- 2016
- Bibliographic description:
- Ostrowski S., Guziński J., Mikus A., Świder P., Tylingo R.: A fast and convenient method for analysis of collagen hydrolysis products Szybka i dogodna metoda analizy produktów hydrolizy kolagenu// PRZEMYSL CHEMICZNY. -Vol. 1, (2016), s.91-94
- DOI:
- Digital Object Identifier (open in new tab) 10.15199/62.2016.1.14
- Verified by:
- Gdańsk University of Technology
seen 155 times
Recommended for you
A new B-D-galactosidase with a low temperature optimum isolated from the Antarctic Arthrobacter sp. 20B: gene cloning, purification and characterization.
- A. Białkowska,
- H. Cieśliński,
- K. Nowakowska
- + 2 authors