Abstrakt
Reakcja PCR już od wielu lat jest podstawowym narzędziem stosowanym w biotechnologii molekularnej. Nadal napotykamy jednak liczne problemy podczas jej przeprowadzania związane z trudnymi matrycami, obecnością inhibitorów itp. Optymalizacja reakcji PCR jest więc niezbędna w celu poprawy wyników. Jednym z rozwiązań tych problemów może być modyfikowanie polimeraz DNA. W powyższym artykule opisano problemy i rozwiązania zależne polimerazy DNA. Opisano również powody, które uzasadniają potrzebę modyfikacji polimeraz DNA, rodzaje modyfikacji, a także podjęto próbę określenia wpływu tych zmian na końcową efektywność polimeraz.
Autorzy (3)
Cytuj jako
Pełna treść
- Wersja publikacji
- Accepted albo Published Version
- Licencja
- Copyright (Wydawnictwo Naukowe TYGIEL sp. z o.o.)
Słowa kluczowe
Informacje szczegółowe
- Kategoria:
- Publikacja monograficzna
- Typ:
- rozdział, artykuł w książce - dziele zbiorowym /podręczniku o zasięgu krajowym
- Tytuł wydania:
- W : Enzymologia w obliczu wyzwań i możliwości XXI wieku strony 26 - 42
- Język:
- polski
- Rok wydania:
- 2017
- Opis bibliograficzny:
- Śpibida M., Olszewski M., Krawczyk B.: Modyfikacje polimeraz DNA jako rozwiązania problemów w reakcjach PCR// Enzymologia w obliczu wyzwań i możliwości XXI wieku/ ed. Beata A. Nowak, Monika Maciąg Lublin: Wydawnictwo Naukowe TYGIEL, 2017, s.26-42
- Bibliografia: test
-
- Passarge E., Color Atlas of Genetics, Thieme, (2007)
- Hubscher U. DNA Polymerases -Discovery, Characterization and Functions in Cellular DNA Transactions, World Scientific Publishing, (2010). otwiera się w nowej karcie
- Al-soud W. A., Rådström P., Purification and Characterization of PCR-Inhibitory Components in Blood, 39 (2001), s. 485-93 otwiera się w nowej karcie
- Watson R. J., Blackwell B., Purification and characterization of a common soil component which inhibits the polymerase chain reaction, Canadian Journal of Microbiology, 46 (2000), s.633-42 otwiera się w nowej karcie
- Mamedov T. G. Pienaar E., Whitney S. E., TerMaat J. R., Carvill G., Goliath R., Subramanian A., Viljoen H. J., A fundamental study of the PCR amplification of GC-rich DNA templates, Computational Biology and Chemistry, 32 (2008), s.452-7 otwiera się w nowej karcie
- Primrose S. B., Twyman R. M., Principles of Gene Manipulation and Genomics, Blackwell, (2006)
- Vainshtein I., Atrazhev A., Eom S. H., Elliott J. F., Wishart D. S., Malcolm B. A., Peptide Rescue of an N-Terminal Truncation of the Stoffel Fragment of Taq DNA Polymerase, Protein Science, 5 (1996), 51785-92 otwiera się w nowej karcie
- Musso M., Bocciardi R., Parodi S., Ravazzolo R., Ceccherini I., Betaine, dimethyl sulfoxide, and 7-deaza-dGTP, a powerful mixture for amplification of GC-rich DNA sequences, The Journal of Molecular Diagnostics, 8 (2006), s.544-50 otwiera się w nowej karcie
- Zhang Z., Kermekchiev M. B., Barnes W. M., Direct DNA amplification from crude clinical samples using a PCR enhancer cocktail and novel mutants of Taq. The Journal of Molecular Diagnostics, 12 (2010), s.152-61 otwiera się w nowej karcie
- Nagai M., Yoshida A., Sato N., Additive effects of bovine serum albumin, dithiothreitol and glycerolon PCR, International Union of Biochemistry and Molecular Biology for Life Scientist, 44 (1998), s.157-163 otwiera się w nowej karcie
- Forbes B. A., Hicks K. E., Substances Interfering with Direct Detection of Mycobacterium tuberculosis in Clinical Specimens by PCR: Effects of Bovine Serum Albumin, Journal of Clinical Microbiology, 34 (1996), s.2125-2128 otwiera się w nowej karcie
- Kovárová M., Dráber P., New specificity and yield enhancer of polymerase chain reactions, Nucleic Acids Research, 28(2000), s. E70
- Weyant R. S., Edmonds P., Swaminathan B., Effect of ionic and nonionic detergents on the Taq polymerase, BioTechniques, 9(1990), s.308-9
- Zhang Z., Yang X., Meng L., Liu F., Shen C., Yang W., Enhanced amplification of GC-rich DNA with two organic reagents, BioTechniques, 47(2009), s.775-779 otwiera się w nowej karcie
- Dabrowski S., Kur J., Cloning overexpression, and purification of the recombinant His- tagged SSB protein of Escherichia coli and use in polymerase chain reaction amplification, Protein Expression and Purification, 16(1999), s. 96-102 otwiera się w nowej karcie
- Dabrowski S., Olszewski M., Piatek R., Brillowska-Dabrowska A., Konopa G., Kur J., Identification and characterization of single-stranded-DNA-binding proteins from Thermus thermophilus and Thermus aquaticus -new arrangement of binding domains, Microbiology, 148 (2002), s. 3307-3315 otwiera się w nowej karcie
- Olszewski M., Mickiewicz M., Kur J., Two highly thermostable paralogous single- stranded DNA-binding proteins from Thermoanaerobacter tengcongensis, Archives ofMicrobiolgy, 190 (2008), s. 79-87 otwiera się w nowej karcie
- Olszewski M., Rebała K., Szczerkowska Z., Kur J., Application of SSB-like protein from Thermus aquaticus in multiplex PCR of human Y-STR markers identification, Molecular and Cellular Probes, 19 (2005), s. 203-5 otwiera się w nowej karcie
- Nowak M., Olszewski M., Śpibida M., Kur J., Characterization of single-stranded DNA-binding proteins from the psychrophilic bacteria Desulfotalea psychrophila, Flavobacterium psychrophilum, Psychrobacter arcticus, Psychrobacter cryohalolentis, Psychromonas ingrahamii, Psychroflexus torquis, and Photobacterium profundum, BMC Microbiology, 14 (2014), s. 91 otwiera się w nowej karcie
- Stemmer W. P., DNA shuffling by random fragmentation and reassembly: in vitro recombination for molecular evolution, Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, 91 (1994), s.10747-51 otwiera się w nowej karcie
- Hanson-Manful P., Patrick W. M., Construction and analysis of randomized protein- encoding libraries using error-prone PCR, Methods in Molecular Biology, 996 (2013), s. 251-67 otwiera się w nowej karcie
- Reikofski J., Tao B. Y., Polymerase chain reaction (PCR) techniques for site-directed mutagenesis, Biotechnology Advances, 10 (1992), s.535-47 otwiera się w nowej karcie
- Ho S. N., Hunt H. D., Horton R. M., Pullen J. K., Pease L. R., Site-directed mutagenesis by overlap extension using the polymerase chain reaction, Gene, 77 (1989), s. 51-9 otwiera się w nowej karcie
- Suzuki M., Avicola A. K., Hood L., Loeb L. A., Low fidelity mutants in the O-helix of Thermus aquaticus DNA polymerase I, The Journal of Biological Chemistry, 27 2(1997), s. 11228-35 otwiera się w nowej karcie
- Suzuki M. Yoshida S., Adman E. T., Blank A., Loeb L. A., Thermus aquaticus DNA polymerase I mutants with altered fidelity. Interacting mutations in the O-helix, The Journal of Biological Chemistry, 275 (2000), s. 32728-35 otwiera się w nowej karcie
- Yamagami T., Ishino S., Kawarabayasi S., Ishino Y., Mutant Taq DNA polymerases with improved elongation ability as a useful reagent for genetic engineering, Frontiers in Microbiology, 5 (2014), s. 461 otwiera się w nowej karcie
- Kermekchiev M. B., Kirilova L. I., Vail E. E., Barnes W. M., Mutants of Taq DNA polymerase resistant to PCR inhibitors allow DNA amplification from whole blood and crude soil samples, Nucleic Acids Research, 37 (2009), s. e40 otwiera się w nowej karcie
- Ignatov K., Kramarov V., Billingham S., Chimeric DNA polymerase, US Patent 20090209005 A1, (2009) otwiera się w nowej karcie
- Faurholm B., McEwan P., Bourn W., Rush G., Chimeric DNA Polymerases, US Patent 20120115188 A1, (2012)
- Hamilton S. C., Farchaus J. W., Davis M. C., DNA polymerases as engines for biotechnology, BioTechniques, 31 (2001), s. 370-6, 378-80, 382-3 otwiera się w nowej karcie
- Gelfand D. H., Reichert F. L., Mutant chimeric DNA polymerase, US Patent 6228628 B1, (2001)
- Wang Y., Prosen D. E., Mei L., Sullivan J. C., Finney M., Horn P. B. V., A novel strategy to engineer DNA polymerases for enhanced processivity and improved performance in vitro, Nucleic Acids Research, 32 (2004), s. 1197-207 otwiera się w nowej karcie
- Gao Y. G., Su S. Y., Robinson H., Padmanabhan S., Lim L., McCrary B. S., Wan A. H., The crystal structure of the hyperthermophile chromosomal protein Sso7d bound to DNA, Nature Structural & Molecular Biology, 5 (1998), s. 782-786 otwiera się w nowej karcie
- Lee J. I., Cho S. S., Kil E. J., Kwon S. T., Characterization and PCR application of a thermostable DNA polymerase from Thermococcus pacificus, Enzyme and Microbial Technology, 47 (2010), s. 147-152 otwiera się w nowej karcie
- Wang F., Li S., Zhao H., Bian L., Chen L., Zhang Z., Zhong X., Ma L., Yu X., Expression and Characterization of the RKOD DNA Polymerase in Pichia pastoris, PloS one, 10 (2015), s. e0131757 otwiera się w nowej karcie
- Sun S., Geng L., Shamoo Y., Structure and Enzymatic Properties of a Chimeric Bacteriophage RB69 DNA Polymerase and Single-Stranded DNA Binding Protein With Increased Processivity, Proteins, 65 (2006), s. 231-238 otwiera się w nowej karcie
- Lee J. E., Potter R. J., Mandelman D., SSB -polymerase fusion proteins, EP Patent 1934372 B1, (2013)
- Haseltine C. A., Kowalczykowski S. C., A distinctive single-strand DNA-binding protein from the Archaeon Sulfolobus solfataricus, Molecular Microbiology, 43 (2002), s. 1505-15 otwiera się w nowej karcie
- McInerney P., Adams P., Hadi M. Z., Error Rate Comparison during Polymerase Chain Reaction by DNA Polymerase, Molecular biology international, 2014 (2014), s. 287430 otwiera się w nowej karcie
- Takagi M., Nishioka M., Kakihara H., Kitabayashi M., Inoue H., Kawakami B., Oka M., Imanaka T., Characterization of DNA polymerase from Pyrococcus sp. strain KOD1 and its application to PCR, Applied and Environmental Microbiology, 63(1997), s. 4504-10 otwiera się w nowej karcie
- McDonald J. P., Hall A., Gasparutto D., Cadet J., Ballantyne J., Woodgate R., Novel thermostable Y-family polymerases: applications for the PCR amplification of damaged or ancient DNAs, Nucleic Acids Research, 34 (2006), s. 1102-1111 otwiera się w nowej karcie
- Lehmann A. R., New Functions for Y Family Polymerases, Molecular Cell, 24 (2006), s.493-495 otwiera się w nowej karcie
- Nishioka M., Mizuguchi H., Fujiwara S., Komatsubara S., Kitabayashi M., Uemura H., Takagi M., Imanaka T., Long and accurate PCR with a mixture of KOD DNA polymerase and its exonuclease deficient mutant enzyme, Journal of Biotechnology, 88 (2001), s. 141-149 otwiera się w nowej karcie
- Cline J., Braman J. C., Hogrefe H. H., PCR fidelity of pfu DNA polymerase and other thermostable DNA polymerases, Nucleic Acids Research, 24 (1996), s. 3546-51 otwiera się w nowej karcie
- Al-soud W. A., Rådström P., Capacity of nine thermostable DNA polymerases to mediate DNA amplification in the presence of PCR-inhibiting samples, Applied and Environmental Microbiology, 64 (1998), s. 3748-3753
- Weryfikacja:
- Politechnika Gdańska
wyświetlono 338 razy
Publikacje, które mogą cię zainteresować
Modified DNA polymerases for PCR troubleshooting
- M. Śpibida,
- B. Krawczyk,
- M. Olszewski
- + 1 autorów