Określono różnice optymalnych warunków działania alfa-glukozydaz z różnych mikroorganizmów. Stwierdzono, że niektóre alfa-glukozydazy wyizolowane z ekstremalnych termofili zachowują aktywność w temperaturze około 100 C i są przydatne do wytwarzania syropów glukozowych.

Przedstawiono charakterystykę, właściwości oraz możliwości zastosowań enzymów proteolitycznych wytwarzanych przez termofile. Zaletą tych biokatalizatorów jest między innymi duża odporność na działanie rozpuszczalników organicznych, detergentów i innych czynników denaturujących białka oraz mała wrażliwość na zmiany pH. Dokonano też przeglądu czynników powodujących dużą stabilność proteaz z termofili.

Dyskutowany jest wpływ domieszkowania żelaza i rutenu w pozycje niklu w międzymetalicznym związku nadprzewodzącym MgCNi3, na wartość termosiły. Pomiar S(T) wskazuje, że nośnikami ładunków elektrycznych w MgCNi3 są elektrony, a domieszkowanie (Ru, Fe) wprowadza nośniki dziurowe. Nie stwierdzono wpływu momentu magnetycznego atomów Fe na wartość termosiły.

Gram ujemne, termofilne bakterie rodzaju Thermus o optymalnych temperaturach wzrostu mieszczących się w zakresie 55-85 C są przydatne jako źródło nukleaz, polimeraz DNA oraz wielu innych termostabilnych enzymów. W przedstawionym artykule wymieniono występowanie i morfologię bakterii rodzaju Thermus, sposoby odżywiania i warunki ich wzrostu, budowę struktur powierzchniowych, sposoby adaptacji do wzrostu w podwyższonej temperaturze...

Termofilna bakteria Thermus ruber wytwarza syntazę trehalozy użyteczną do jednoetapowego przekształcania maltozy w trehalozę. Enzym ten wykazuje największą aktywność w temperaturze 65 C przy pH 6,5. Największą wydajność wytwarzania enzymu osiągano podczas hodowli drobnoustroju w temp. 55 stC w podłożu zawierającym 0,5% peptonu,0,1% ekstraktu drożdżowego oraz 0,% maltozy lub skrobi.