Filtry
wszystkich: 4
Najlepsze wyniki w katalogu: Potencjał Badawczy Pokaż wszystkie wyniki (4)
Wyniki wyszukiwania dla: transglutaminaza
-
Katedra chemii, technologii i biotechnologii żywności
Potencjał Badawczy* Biochemiczne i funkcjonalne właściwości składników żywności oraz ich chemiczne i enzymatyczne modyfikacje * Łagodne przetwarzanie żywności * Bezpieczeństwo zdrowotne żywności * Analiza żywności * Reologia żywności * Związki aktywne biologicznie pochodzenia roślinnego
-
Katedra Technologii Koloidów i Lipidów
Potencjał BadawczyAktywność badawcza Katedry Technologii Koloidów i Lipidów obejmuje szeroki zakres tematyczny z obszaru nauk o koloidach, lipidach i zjawiskach międzyfazowych. Badania prowadzone są w celu charakteryzowania fundamentalnych oddziaływań różnych układów koloidalnych z organizmem ludzkim oraz potencjalnego wykorzystania wyników pracy eksperymentalnej w projektowaniu nowych struktur koloidalnych o zwiększonej funkcjonalności w określonych...
-
Zespół Fizyki Ciała Stałego
Potencjał BadawczyTematyka badawcza Katedry Fizyki Ciała Stałego obejmuje wytwarzanie i badanie materiałów dla energetyki (m.in. nanostruktury, sensory) o innowacyjnych właściwościach fizyko-chemicznych, tj: * kryształy, polikryształy, ceramika, szkło * materiały objętościowe, cienkie warstwy, nanomateriały * materiały metaliczne, półprzewodnikowe, nadprzewodnikowe, izolatory Tematyka badawcza obejmuje również badania symulacyjne i obliczeniowe...
Pozostałe wyniki Pokaż wszystkie wyniki (19)
Wyniki wyszukiwania dla: transglutaminaza
-
Effect of transglutaminase on the solubility of chitosan-gelatin films
PublikacjaCelem pracy było zmniejszenie rozpuszczalności folii chitozanowo-żelatynowych w środowisku wodnym o różnym pH, poprzez usieciowanie składników przy użyciu transglutaminazy. Niemodyfikowane enzymatycznie folie rozpuszczały się w temperaturze pokojowej w 86 i 64% odpowiednio w buforze o pH 3 i 6. Ich rozpuszczalność została ograniczona do 19-23% po usieciowaniu polimerów enzymem w stężeniu 0.2mg/ml filmotwórczego roztworu. Enzymatycznie...
-
Unieruchamianie rekombinowanej beta-galaktozydazy w reakcjach katalizowanych transglutaminazą
PublikacjaTermostabilną beta-galaktozydazę wyizolowaną z Escherichia coli zawierającej gen enzymu z Pyrococcus woesei, sieciowano transgluta-minazą na żelu krzemionkowym. Otrzymany preparat wykazuje w 70 st.C aktywność hydrolizy ONPG wynoszącą 11,573 U/g nośnika. Optymalne pH i temperatura działania enzymu wynosi odpowiednio 5,5 oraz 95 st.C. Preparat unieruchomionego enzymu zachowuje około 70 % początkowej aktywności po 1 godzinie inkubacji...
-
The effect of transglutaminase on the properties of salmon skin-gelatin films
PublikacjaCelem pracy była enzymatyczna modyfikacja folii otrzymanych z żelatyny rybnej. Źródłem żelatyny były surowe i wędzone skóry łososia. Stwierdzono, że czas żelowania roztworu żelatyny ulegał skróceniu w obecności transglutaminazy w badanym zakresie 0,1-0,2 mg/ml. Enzymatyczne modyfikacje prowadziły do obniżenia rozpuszczalności folii, jednakże w różnym stopniu zależnym od źródła białka. Obecność DTT lub cysteiny w mieszaninie reakcyjnej...
-
Effect of transglutaminase and EDC on biodegradation of fish gelatin and gelatin-chitosan films
PublikacjaCelem pracy było zbadanie podatności usieciowanych folii opakowaniowych z naturalnych polimerów na enzymatyczną hydrolizę. Niemodyfikowane folie żelatynowe były całkowicie hydrolizowane przez pepsynę i proteinazę N oraz w 60% przez pepsynę. Sieciowania przy użyciu transglutaminazy lub EDC zmiejszyło podatność folii na hydrolizę tylko przez pepsynę. Obecność chitozanu w dwuskładnikowych foliach modyfkownych EDC zmniejszyła stopień...
-
Immobilization of thermostable beta glucosidase from Sulfolobus shibatae by cross-linking with transglutaminase
PublikacjaOpracowano metodę immobilizacji termostabilnej beta-glukozydazy przez katalizowane transglutaminazą sieciowanie na nośniku krzemionkowym. Aktywność uzyskanego preparatu wynosi 3883 U/g nośnika. Największą wydajność unieruchamiania uzyskano w temperaturze 50C, przy pH 5,0. Immobilizacja prawie nie zmieniała optymalnego pH działania enzymu, który uzyskiwał największą aktywność w temperaturze 98C. Badania w reaktorze kolumnowym wykazały...