Production of trehalose by intramolecular transglucosylation of maltose catalysed by a new enzyme from Thermus thermophilus hb-8
Abstract
Thermus thermophilus HB-8 jest źródłem syntazy trehalozy katalizującej konwersję maltozy. Aktywność specyficzna wytwarzania trehalozy w reakcji katalizowanej ekstraktem białek komórkowych wymienionej bakterii wynosi 0,1 U/mg białka i frakcjonowanie białek przez wysalanie siarczanem amonu powoduje około 3,5-krotne zwiększenie aktywności specyficznej. Optymalna temperatura konwersji maltozy wynosi 65 st.C i w 85 st.C zostaje zachowane około 27 % maksy-malnej aktywności. Największą produktywność syntazy trehalozy zaobserwowano podczas hodowli bakterii w 60 st.C przy 0,1-0,5 % stężeniu chlorku sodu w pożywce. Frakcjonowanie siarczanem amonu i badania aktywności preparatu względem maltotriozy, maltotetraozy i Glc-alfa-pNp wykazały, że syntazę trehalozy można oddzielić od alfa-glukozydazy poprzez wysalanie.
Authors (2)
Cite as
Full text
full text is not available in portal
Keywords
Details
- Category:
- Articles
- Type:
- artykuł w czasopiśmie z listy filadelfijskiej
- Published in:
-
FOOD CHEMISTRY
no. 96,
pages 8 - 13,
ISSN: 0308-8146 - Language:
- English
- Publication year:
- 2006
- Bibliographic description:
- Zdziebło A., Synowiecki J.: Production of trehalose by intramolecular transglucosylation of maltose catalysed by a new enzyme from Thermus thermophilus hb-8// FOOD CHEMISTRY. -Vol. 96., (2006), s.8-13
- Verified by:
- Gdańsk University of Technology
seen 130 times