Production of trehalose by intramolecular transglucosylation of maltose catalysed by a new enzyme from Thermus thermophilus hb-8
Abstrakt
Thermus thermophilus HB-8 jest źródłem syntazy trehalozy katalizującej konwersję maltozy. Aktywność specyficzna wytwarzania trehalozy w reakcji katalizowanej ekstraktem białek komórkowych wymienionej bakterii wynosi 0,1 U/mg białka i frakcjonowanie białek przez wysalanie siarczanem amonu powoduje około 3,5-krotne zwiększenie aktywności specyficznej. Optymalna temperatura konwersji maltozy wynosi 65 st.C i w 85 st.C zostaje zachowane około 27 % maksy-malnej aktywności. Największą produktywność syntazy trehalozy zaobserwowano podczas hodowli bakterii w 60 st.C przy 0,1-0,5 % stężeniu chlorku sodu w pożywce. Frakcjonowanie siarczanem amonu i badania aktywności preparatu względem maltotriozy, maltotetraozy i Glc-alfa-pNp wykazały, że syntazę trehalozy można oddzielić od alfa-glukozydazy poprzez wysalanie.
Autorzy (2)
Cytuj jako
Pełna treść
pełna treść publikacji nie jest dostępna w portalu
Słowa kluczowe
Informacje szczegółowe
- Kategoria:
- Publikacja w czasopiśmie
- Typ:
- artykuł w czasopiśmie z listy filadelfijskiej
- Opublikowano w:
-
FOOD CHEMISTRY
nr 96,
strony 8 - 13,
ISSN: 0308-8146 - Język:
- angielski
- Rok wydania:
- 2006
- Opis bibliograficzny:
- Zdziebło A., Synowiecki J.: Production of trehalose by intramolecular transglucosylation of maltose catalysed by a new enzyme from Thermus thermophilus hb-8// FOOD CHEMISTRY. -Vol. 96., (2006), s.8-13
- Weryfikacja:
- Politechnika Gdańska
wyświetlono 130 razy