Search
Abstract
Gen mutS z termofilnej bakterii Thermus thermophilus zamplifikowano przy użyciu PCR, sklonowano i przeprowadzono jego ekspresję w E. coli. Rekombinantowe białko MutS zawierające oligohistydynową domenę na N-końcu oczyszczono w jednoetapowej procedurze przy wykorzystaniu chromatografii powinowactwaNi(2+). Zdolność do rozpoznania niekomplementarności białka his(6)-MutS potwierdzono w eksperymentach ochrony DNA przed trawieniem egzonukleazą oraz za pomocą retardancji DNA. Wyniki analitycznej filtracji żelowej wskazują, że główną formą MutS z T. therophilus MutS w stężeniu mikromolowym jest tetramer.
Authors (4)
Cite as
Full text
full text is not available in portal
Keywords
Details
- Category:
- Articles
- Type:
- artykuł w czasopiśmie z listy filadelfijskiej
- Published in:
-
PROTEIN EXPRESSION AND PURIFICATION
no. 28,
pages 69 - 77,
ISSN: 1046-5928 - Language:
- English
- Publication year:
- 2003
- Bibliographic description:
- Stanisławska-Sachadyn A., Sachadyn P., Jędrzejczak R., Kur J.: Construction and purification of his6-Thermus thermophilus MutS protein. // PROTEIN EXPRESSION AND PURIFICATION. -Vol. 28., (2003), s.69-77
- Verified by:
- Gdańsk University of Technology
seen 122 times