ISSN:
0175-7571
eISSN:
1432-1017
Dyscypliny:
- inżynieria biomedyczna (Dziedzina nauk inżynieryjno-technicznych)
- inżynieria materiałowa (Dziedzina nauk inżynieryjno-technicznych)
- biologia medyczna (Dziedzina nauk medycznych i nauk o zdrowiu)
- nauki farmaceutyczne (Dziedzina nauk medycznych i nauk o zdrowiu)
- nauki medyczne (Dziedzina nauk medycznych i nauk o zdrowiu)
- nauki o zdrowiu (Dziedzina nauk medycznych i nauk o zdrowiu)
- biotechnologia (Dziedzina nauk ścisłych i przyrodniczych)
- nauki biologiczne (Dziedzina nauk ścisłych i przyrodniczych)
- nauki chemiczne (Dziedzina nauk ścisłych i przyrodniczych)
- nauki fizyczne (Dziedzina nauk ścisłych i przyrodniczych)
Punkty Ministerialne: Pomoc
Rok | Punkty | Lista |
---|---|---|
Rok 2024 | 70 | Ministerialna lista czasopism punktowanych 2024 |
Rok | Punkty | Lista |
---|---|---|
2024 | 70 | Ministerialna lista czasopism punktowanych 2024 |
2023 | 70 | Lista ministerialna czasopism punktowanych 2023 |
2022 | 70 | Lista ministerialna czasopism punktowanych (2019-2022) |
2021 | 70 | Lista ministerialna czasopism punktowanych (2019-2022) |
2020 | 70 | Lista ministerialna czasopism punktowanych (2019-2022) |
2019 | 70 | Lista ministerialna czasopism punktowanych (2019-2022) |
2018 | 20 | A |
2017 | 20 | A |
2016 | 20 | A |
2015 | 20 | A |
2014 | 20 | A |
2013 | 20 | A |
2012 | 20 | A |
2011 | 20 | A |
2010 | 27 | A |
Model czasopisma:
Hybrydowe
Punkty CiteScore:
Rok | Punkty |
---|---|
Rok 2023 | 4.3 |
Rok | Punkty |
---|---|
2023 | 4.3 |
2022 | 3.8 |
2021 | 3.2 |
2020 | 4.1 |
2019 | 4 |
2018 | 3.4 |
2017 | 2.9 |
2016 | 3.1 |
2015 | 3.9 |
2014 | 5 |
2013 | 4.9 |
2012 | 4.4 |
2011 | 4.3 |
Impact Factor:
Zaloguj się aby zobaczyć Współczynnik Impact Factor dla tego czasopisma
Sherpa Romeo:
Prace opublikowane w tym czasopiśmie
Filtry
wszystkich: 3
Katalog Czasopism
Rok 2017
-
Molecular basis and quantitative assessment of TRF1 and TRF2 protein interactions with TIN2 and Apollo peptides
PublikacjaShelterin is a six-protein complex (TRF1, TRF2, POT1, RAP1, TIN2, and TPP1) that also functions in smaller subsets in regulation and protection of human telomeres. Two closely related proteins, TRF1 and TRF2, make high-affinity contact directly with double-stranded telomeric DNA and serve as a molecular platform. Protein TIN2 binds to TRF1 and TRF2 dimer-forming domains, whereas Apollo makes interaction only with TRF2. To elucidate...
Rok 2015
Rok 2008
wyświetlono 687 razy