STRUCTURE - Czasopismo - MOST Wiedzy

Twoje konto

zaloguj

Wyszukiwarka

STRUCTURE

ISSN:

0969-2126

eISSN:

1878-4186

Dyscypliny:

  • inżynieria biomedyczna (Dziedzina nauk inżynieryjno-technicznych)
  • biologia medyczna (Dziedzina nauk medycznych i nauk o zdrowiu)
  • nauki farmaceutyczne (Dziedzina nauk medycznych i nauk o zdrowiu)
  • nauki medyczne (Dziedzina nauk medycznych i nauk o zdrowiu)
  • rolnictwo i ogrodnictwo (Dziedzina nauk rolniczych)
  • biotechnologia (Dziedzina nauk ścisłych i przyrodniczych)
  • nauki biologiczne (Dziedzina nauk ścisłych i przyrodniczych)
  • nauki chemiczne (Dziedzina nauk ścisłych i przyrodniczych)

Punkty Ministerialne: Pomoc

Punkty Ministerialne - aktualny rok
Rok Punkty Lista
Rok 2024 100 Ministerialna lista czasopism punktowanych 2024
Punkty Ministerialne - lata ubiegłe
Rok Punkty Lista
2024 100 Ministerialna lista czasopism punktowanych 2024
2023 100 Lista ministerialna czasopism punktowanych 2023
2022 100 Lista ministerialna czasopism punktowanych (2019-2022)
2021 100 Lista ministerialna czasopism punktowanych (2019-2022)
2020 100 Lista ministerialna czasopism punktowanych (2019-2022)
2019 100 Lista ministerialna czasopism punktowanych (2019-2022)
2018 40 A
2017 40 A
2016 40 A
2015 40 A
2014 40 A
2013 40 A
2012 40 A
2011 40 A
2010 32 A

Model czasopisma:

Hybrydowe

Punkty CiteScore:

Punkty CiteScore - aktualny rok
Rok Punkty
Rok 2022 9.8
Punkty CiteScore - lata ubiegłe
Rok Punkty
2022 9.8
2021 9.2
2020 9
2019 8.6
2018 9.5
2017 8.8
2016 9
2015 10
2014 10.8
2013 10.2
2012 10.1
2011 10.8

Impact Factor:

Zaloguj się aby zobaczyć Współczynnik Impact Factor dla tego czasopisma

Sherpa Romeo:

https://v2.sherpa.ac.uk/id/publication/6590

Prace opublikowane w tym czasopiśmie

Filtry

wszystkich: 1

  • Kategoria
  • Rok
  • Opcje

wyczyść Filtry wybranego katalogu niedostępne

Katalog Czasopism

Rok 2003
  • Dehydration converts DsbG crystal diffraction from low to high resolution
    Publikacja
    • B. Heras
    • M. A. Edeling
    • K. A. Byriel
    • A. Jones
    • S. Raina
    • J. L. Martin

    - STRUCTURE - Rok 2003

    Diffraction quality crystals are essential for crystallographic studies of protein structure, and the production of poorly diffracting crystals is often regarded as a dead end in the process. Here we show a dramatic improvement of poorly diffracting DsbG crystals allowing high-resolution diffraction data measurement. Before dehydration, the crystals are fragile and the diffraction pattern is streaky, extending to 10 Å resolution....

    Pełny tekst do pobrania w portalu

wyświetlono 141 razy