Wyniki wyszukiwania dla: REKOMBINANTOWE ENZYMY

• BIOSYNTEZA ESTERAZY Z PSEUDOMONAS SP. S9 W KOMÓRKACH PICHIA PASTORIS, OCZYSZCZANIE I CHARAKTERYSTYKA

  Publikacja

  • M. Wicka-Grochocka
  • A. Terebieniec
  • E. Krajewska
  • N. Filipowicz
  • H. Cieśliński
  • M. Wanarska

  - Postępy Mikrobiologii - Rok 2017

  Enzymy lipolityczne ze względu na swoje unikalne właściwości takie jak stereo-, chemo- i regiospecyficzność znajdują szereg zastosowań w różnych gałęziach przemysłu. Lipazy i esterazy wykorzystywane są w przemyśle chemicznym, farmaceutycznym, spożywczym oraz w syntezie organicznej. W ramach wcześniejszych badań zidentyfikowałam i scharakteryzowałam aktywną w niskiej temperaturze esterazę z Pseudomonas sp. S9. Esteraza Pseudomonas...

  Pełny tekst do pobrania w serwisie zewnętrznym

• Cloning of the thermostable alpha-amylase gene from Pyrococcus woesei in Escherichia coli.

  Publikacja

  • B. Grzybowska
  • P. Szweda
  • J. Synowiecki

  - Rok 2004

  Gen kodujący alfa-amylazę z Pyrococcus woesei klonowano do plazmidów pET21d(+)lub pYTB2, którymi transformowano komórki Escherichia coli. Otrzymana rekombinantowa alfa amylaza wykazuje maksymalną aktywność przy pH 5.6 w temperaturze 95 stC i przejawia około 24 % początkowej aktywności nawet po 2 godz. inkubacji w 120 stC. Duża termostabilność otrzymanego preparatu świadczy o jego przydatności do enzymatycznego upłynniania skrobi.