Unieruchamianie rekombinowanej beta-galaktozydazy w reakcjach katalizowanych transglutaminazą

Sylwia Wołosowska; Józef Synowiecki

Unieruchamianie rekombinowanej beta-galaktozydazy w reakcjach katalizowanych transglutaminazą

Abstract

Termostabilną beta-galaktozydazę wyizolowaną z Escherichia coli zawierającej gen enzymu z Pyrococcus woesei, sieciowano transgluta-minazą na żelu krzemionkowym. Otrzymany preparat wykazuje w 70 st.C aktywność hydrolizy ONPG wynoszącą 11,573 U/g nośnika. Optymalne pH i temperatura działania enzymu wynosi odpowiednio 5,5 oraz 95 st.C. Preparat unieruchomionego enzymu zachowuje około 70 % początkowej aktywności po 1 godzinie inkubacji w 100 st.C w 0,1 M buforze fosforanowo cytrynianowym o pH 5,5

Authors (2)

Sylwia Wołosowska
- Faculty of Chemistry
- Gdańsk University of Technology
Józef Synowiecki prof. dr hab.
- Faculty of Chemistry
- Gdańsk University of Technology

Cite as

Full text

full text is not available in portal

Keywords

Details

Category:: Articles
Type:: artykuł w czasopiśmie z listy filadelfijskiej
Language:: Polish
Publication year:: 2005
Bibliographic description:: Wołosowska S., Synowiecki J.: Unieruchamianie rekombinowanej beta-galaktozydazy w reakcjach katalizowanych transglutaminazą// . -., (2005),
Verified by:: Gdańsk University of Technology