PROTEIN SCIENCE - Czasopismo - MOST Wiedzy

Wyszukiwarka

PROTEIN SCIENCE

ISSN:

0961-8368

eISSN:

1469-896X

Dyscypliny:

  • informatyka techniczna i telekomunikacja (Dziedzina nauk inżynieryjno-technicznych)
  • inżynieria biomedyczna (Dziedzina nauk inżynieryjno-technicznych)
  • biologia medyczna (Dziedzina nauk medycznych i nauk o zdrowiu)
  • nauki farmaceutyczne (Dziedzina nauk medycznych i nauk o zdrowiu)
  • nauki medyczne (Dziedzina nauk medycznych i nauk o zdrowiu)
  • nauki o zdrowiu (Dziedzina nauk medycznych i nauk o zdrowiu)
  • rolnictwo i ogrodnictwo (Dziedzina nauk rolniczych)
  • technologia żywności i żywienia (Dziedzina nauk rolniczych)
  • biotechnologia (Dziedzina nauk ścisłych i przyrodniczych)
  • nauki biologiczne (Dziedzina nauk ścisłych i przyrodniczych)
  • nauki chemiczne (Dziedzina nauk ścisłych i przyrodniczych)

Punkty Ministerialne: Pomoc

Punkty Ministerialne - aktualny rok
Rok Punkty Lista
Rok 2024 100 Ministerialna lista czasopism punktowanych 2024
Punkty Ministerialne - lata ubiegłe
Rok Punkty Lista
2024 100 Ministerialna lista czasopism punktowanych 2024
2023 100 Lista ministerialna czasopism punktowanych 2023
2022 100 Lista ministerialna czasopism punktowanych (2019-2022)
2021 100 Lista ministerialna czasopism punktowanych (2019-2022)
2020 100 Lista ministerialna czasopism punktowanych (2019-2022)
2019 100 Lista ministerialna czasopism punktowanych (2019-2022)
2018 25 A
2017 25 A
2016 25 A
2015 25 A
2014 25 A
2013 25 A
2012 25 A
2011 25 A
2010 27 A

Model czasopisma:

Hybrydowe

Punkty CiteScore:

Punkty CiteScore - aktualny rok
Rok Punkty
Rok 2022 10.8
Punkty CiteScore - lata ubiegłe
Rok Punkty
2022 10.8
2021 12.3
2020 7.5
2019 5.4
2018 4.6
2017 4.6
2016 5
2015 5.3
2014 5.5
2013 5.5
2012 5.3
2011 5.3

Impact Factor:

Zaloguj się aby zobaczyć Współczynnik Impact Factor dla tego czasopisma

Filtry

wszystkich: 3

  • Kategoria
  • Rok
  • Opcje

wyczyść Filtry wybranego katalogu niedostępne

Katalog Czasopism

Rok 2023
Rok 2004
  • A mobile loop order–disorder transition modulates the speed of chaperonin cycling
    Publikacja
    • F. Shewmaker
    • M. J. Kerner
    • M. Hayer-Hartl
    • G. Klein-Raina
    • C. Georgopoulos
    • S. J. Landry

    - PROTEIN SCIENCE - Rok 2004

    Molecular machines order and disorder polypeptides as they form and dissolve large intermolecular interfaces, but the biological significance of coupled ordering and binding has been established in few, if any, macromolecular systems. The ordering and binding of GroES co-chaperonin mobile loops accompany an ATP-dependent conformational change in the GroEL chaperonin that promotes client protein folding. Following ATP hydrolysis,...

    Pełny tekst do pobrania w portalu

Rok 2000

wyświetlono 213 razy