ISSN:
eISSN:
Dyscypliny:
- informatyka techniczna i telekomunikacja (Dziedzina nauk inżynieryjno-technicznych)
- inżynieria biomedyczna (Dziedzina nauk inżynieryjno-technicznych)
- biologia medyczna (Dziedzina nauk medycznych i nauk o zdrowiu)
- nauki farmaceutyczne (Dziedzina nauk medycznych i nauk o zdrowiu)
- nauki medyczne (Dziedzina nauk medycznych i nauk o zdrowiu)
- nauki o zdrowiu (Dziedzina nauk medycznych i nauk o zdrowiu)
- rolnictwo i ogrodnictwo (Dziedzina nauk rolniczych)
- technologia żywności i żywienia (Dziedzina nauk rolniczych)
- biotechnologia (Dziedzina nauk ścisłych i przyrodniczych)
- nauki biologiczne (Dziedzina nauk ścisłych i przyrodniczych)
- nauki chemiczne (Dziedzina nauk ścisłych i przyrodniczych)
- nauki fizyczne (Dziedzina nauk ścisłych i przyrodniczych)
Punkty Ministerialne: Pomoc
Rok | Punkty | Lista |
---|---|---|
Rok 2024 | 100 | Ministerialna lista czasopism punktowanych 2024 |
Rok | Punkty | Lista |
---|---|---|
2024 | 100 | Ministerialna lista czasopism punktowanych 2024 |
2023 | 100 | Lista ministerialna czasopism punktowanych 2023 |
2022 | 100 | Lista ministerialna czasopism punktowanych (2019-2022) |
2021 | 100 | Lista ministerialna czasopism punktowanych (2019-2022) |
2020 | 100 | Lista ministerialna czasopism punktowanych (2019-2022) |
2019 | 100 | Lista ministerialna czasopism punktowanych (2019-2022) |
2018 | 30 | A |
2017 | 30 | A |
2016 | 25 | A |
2015 | 30 | A |
2014 | 25 | A |
2013 | 30 | A |
2012 | 30 | A |
2011 | 30 | A |
2010 | 32 | A |
Model czasopisma:
Punkty CiteScore:
Rok | Punkty |
---|---|
Rok 2023 | 5.9 |
Rok | Punkty |
---|---|
2023 | 5.9 |
2022 | 6.8 |
2021 | 6.9 |
2020 | 5.6 |
2019 | 5.1 |
2018 | 4.4 |
2017 | 5 |
2016 | 5 |
2015 | 4.8 |
2014 | 5.7 |
2013 | 6.8 |
2012 | 6.7 |
2011 | 6.2 |
Impact Factor:
Sherpa Romeo:
Prace opublikowane w tym czasopiśmie
Filtry
wszystkich: 9
Katalog Czasopism
Rok 2023
-
Impact of AlphaFold on structure prediction of protein complexes: The CASP15‐CAPRI experiment
PublikacjaWe present the results for CAPRI Round 54, the 5th joint CASP-CAPRI protein assembly prediction challenge. The Round offered 37 targets, including 14 homodimers, 3 homo-trimers, 13 heterodimers including 3 antibody–antigen complexes, and 7 large assemblies. On average 70 CASP and CAPRI predictor groups, including more than 20 automatics servers, submitted models for each target. A total of 21 941 models submitted by these groups...
Rok 2021
-
Modeling SARS‐CoV‐2 proteins in the CASP‐commons experiment
PublikacjaCritical Assessment of Structure Prediction (CASP) is an organization aimed at advancing the state of the art in computing protein structure from sequence. In the spring of 2020, CASP launched a community project to compute the structures of the most structurally challenging proteins coded for in the SARS-CoV-2 genome. Forty-seven research groups submitted over 3000 three-dimensional models and 700 sets of accuracy estimates on...
-
Prediction of protein assemblies, the next frontier: The CASP14‐CAPRI experiment
PublikacjaWe present the results for CAPRI Round 50, the 4th joint CASP-CAPRI protein assembly prediction challenge. The Round comprised a total of 12 targets, including 6 dimers, 3 trimers, and 3 higher-order oligomers. Four of these were easy targets, for which good structural templates were available either for the full assembly, or for the main interfaces (of the higher-order oligomers). Eight were difficult targets for which only distantly...
Rok 2019
-
Assessment of chemical‐crosslink‐assisted protein structure modeling in CASP13
Publikacja -
Blind prediction of homo‐ and hetero‐protein complexes: The CASP13‐CAPRI experiment
Publikacja
Rok 2018
Rok 2015
-
Atomic resolution crystal structure of HV-BBI protease inhibitor from amphibian skin in complex with bovine trypsin
Publikacja -
Common functionally important motions of the nucleotide‐binding domain of H sp70
Publikacja
Rok 2014
-
Density functional theory calculations on entire proteins for free energies of binding: Application to a model polar binding site
PublikacjaIn drug optimization calculations, the molecular mechanics Poisson-Boltzmann surface area (MM-PBSA) method can be used to compute free energies of binding of ligands to proteins. The method involves the evaluation of the energy of configurations in an implicit solvent model. One source of errors is the force field used, which can potentially lead to large errors due to the restrictions in accuracy imposed by its empirical nature....
wyświetlono 792 razy