Regulated Assembly of LPS, Its Structural Alterations and Cellular Response to LPS Defects - Publikacja - MOST Wiedzy

Wyszukiwarka

Regulated Assembly of LPS, Its Structural Alterations and Cellular Response to LPS Defects

Abstrakt

Distinguishing feature of the outer membrane (OM) of Gram-negative bacteria is its asymmetry due to the presence of lipopolysaccharide (LPS) in the outer leaflet of the OM and phospholipids in the inner leaflet. Recent studies have revealed the existence of regulatory controls that ensure a balanced biosynthesis of LPS and phospholipids, both of which are essential for bacterial viability. LPS provides the essential permeability barrier function and act as a major virulence determinant. In Escherichia coli, more than 100 genes are required for LPS synthesis, its assembly at inner leaflet of the inner membrane (IM), extraction from the IM, translocation to the OM, and in its structural alterations in response to various environmental and stress signals. Although LPS are highly heterogeneous, they share common structural elements defining their most conserved hydrophobic lipid A part to which a core polysaccharide is attached, which is further extended in smooth bacteria by O-antigen. Defects or any imbalance in LPS biosynthesis cause major cellular defects, which elicit envelope responsive signal transduction controlled by RpoE sigma factor and two-component systems (TCS). RpoE regulon members and specific TCSs, including their non-coding arm, regulate incorporation of non-stoichiometric modifications of LPS, contributing to LPS heterogeneity and impacting antibiotic resistance.

Cytowania

  • 1 5

    CrossRef

  • 9

    Web of Science

  • 1 2

    Scopus

Pełna treść

pobierz publikację
pobrano 3 razy

Licencja

Copyright (Satish Raina, Gracjana Klein, International Journal of Molecular Sciences)

Informacje szczegółowe

Kategoria:
Publikacja w czasopiśmie
Typ:
artykuł w czasopiśmie wyróżnionym w JCR
Opublikowano w:
INTERNATIONAL JOURNAL OF MOLECULAR SCIENCES nr 20, wydanie 2, strony 1 - 22,
ISSN: 1422-0067
Język:
angielski
Rok wydania:
2019
Opis bibliograficzny:
Klein-Raina G., Raina S.: Regulated Assembly of LPS, Its Structural Alterations and Cellular Response to LPS Defects// INTERNATIONAL JOURNAL OF MOLECULAR SCIENCES. -Vol. 20, iss. 2 (2019), s.1-22
DOI:
Cyfrowy identyfikator dokumentu elektronicznego (otwiera się w nowej karcie) 10.3390/ijms20020356
Bibliografia: test
  1. Nikaido, H. Outer membrane. In Escherichia coli and Salmonella: Cellular and Molecular Biology, 2nd ed.; Neidhardt, F.C., Curtiss, R., Ingraham, J.L., Eds.; American Society for Microbiology Press: Washington, DC, USA, 1996; Volume 1, pp. 29-47.
  2. Anderson, M.S.; Bulawa, C.E.; Raetz, C.R.H. The biosynthesis of Gram-negative endotoxin. Formation of lipid A precursors from UDP-GlcNAc in extracts of Escherichia coli. J. Biol. Chem. 1985, 260, 15536-15541.
  3. Babinski, K.J.; Kanjilal, S.J.; Raetz, C.R.H. Accumulation of the lipid A precursor UDP-2,3-diacylglucosamine in an Escherichia coli mutant lacking the lpxH gene. J. Biol. Chem. 2002, 277, 25947-25956. [CrossRef] [PubMed] otwiera się w nowej karcie
  4. Raetz, C.R.H.; Whitfield, C. Lipopolysaccharide endotoxins. Annu. Rev. Biochem. 2002, 71, 635-700. [CrossRef] otwiera się w nowej karcie
  5. Vorachek-Warren, M.K.; Ramirez, S.; Cotter, R.J.; Raetz, C.R.H. A triple mutant of Escherichia coli lacking secondary acyl chains on lipid A. J. Biol. Chem. 2002, 277, 14194-14205. [CrossRef] [PubMed] otwiera się w nowej karcie
  6. Carty, S.M.; Sreekumar, K.R.; Raetz, C.R.H. Effect of cold shock on lipid A biosynthesis in Escherichia coli. Induction at 12 • C of an acyltransferase specific for palmitoleoyl-acyl carrier protein. J. Biol. Chem. 1999, 274, 9677-9685. [CrossRef] [PubMed] otwiera się w nowej karcie
  7. Klein, G.; Lindner, B.; Brabetz, W.; Brade, H.; Raina, S. Escherichia coli K-12 suppressor-free mutants lacking early glycosyltransferases and late acyltransferases. Minimal lipopolysaccharide structure and induction of envelope stress response. J. Biol. Chem. 2009, 284, 15369-15389. [CrossRef] otwiera się w nowej karcie
  8. Holst, O. The structures of core regions from enterobacterial lipopolysaccharides-An update. FEMS Microbiol. Lett. 2007, 271, 3-11. [CrossRef] otwiera się w nowej karcie
  9. Klein, G.; Kobylak, N.; Lindner, B.; Stupak, A.; Raina, S. Assembly of lipopolysaccharide in Escherichia coli requires the essential LapB heat shock protein. J. Biol. Chem. 2014, 289, 14829-14853. [CrossRef] otwiera się w nowej karcie
  10. Klein, G.; Raina, S. Small regulatory bacterial RNAs regulating the envelope stress response. Biochem. Soc. Trans. 2017, 45, 417-425. [CrossRef] [PubMed] otwiera się w nowej karcie
  11. Klein, G.; Stupak, A.; Biernacka, D.; Wojtkiewicz, P.; Lindner, B.; Raina, S. Multiple transcriptional factors regulate transcription of the rpoE gene in Escherichia coli under different growth conditions and when the lipopolysaccharide biosynthesis is defective. J. Biol. Chem. 2016, 291, 22999-23019. [CrossRef] otwiera się w nowej karcie
  12. Bailey, M.J.; Hughes, C.; Koronakis, V. RfaH and the ops element, components of a novel system controlling bacterial transcription elongation. Mol. Microbiol. 1997, 26, 845-851. [CrossRef] otwiera się w nowej karcie
  13. Klein, G.; Raina, S. Regulated control of the assembly and diversity of LPS by noncoding sRNAs. Biomed. Res. Int. 2015, 2015, 153561. [CrossRef] otwiera się w nowej karcie
  14. Dartigalongue, C.; Missiakas, D.; Raina, S. Characterization of the Escherichia coli σ E regulon. J. Biol. Chem. 2001, 276, 20866-20875. [CrossRef] [PubMed] otwiera się w nowej karcie
  15. Henry, R.; Vithanage, N.; Harrison, P.; Seemann, T.; Coutts, S.; Moffatt, J.H.; Nation, R.L.; Li, J.; Harper, M.; Adler, B.; et al. Colistin-resistant, lipopolysaccharide-deficient Acinetobacter baumannii responds to lipopolysaccharide loss through increased expression of genes involved in the synthesis and transport of lipoproteins, phospholipids, and poly-β-1,6-N-acetylglucosamine. Antimicrob. Agents Chemother. 2012, 56, 59-69. [CrossRef] [PubMed] otwiera się w nowej karcie
  16. Steeghs, L.; den Hartog, R.; den Boer, A.; Zomer, B.; Roholl, P.; van der Ley, P. Meningitis bacterium is viable without endotoxin. Nature 1998, 392, 449-450. [CrossRef] [PubMed] otwiera się w nowej karcie
  17. Missiakas, D.; Betton, J.M.; Raina, S. New components of protein folding in extracytoplasmic compartments of Escherichia coli SurA, FkpA and Skp/OmpH. Mol. Microbiol. 1996, 21, 871-884. [CrossRef] [PubMed] otwiera się w nowej karcie
  18. Crhanova, M.; Malcova, M.; Mazgajova, M.; Karasova, D.; Sebkova, A.; Fucikova, A.; Bortlicek, Z.; Pilousova, L.; Kyrova, K.; Dekanova, M.; et al. LPS structure influences protein secretion in Salmonella enterica. Vet. Microbiol. 2011, 152, 131-137. [CrossRef] otwiera się w nowej karcie
  19. Ebbensgaard, A.; Mordhorst, H.; Aarestrup, F.M.; Hansen, E.B. The role of outer membrane proteins and lipopolysaccharides for the sensitivity of Escherichia coli to antimicrobial peptides. Front. Microbiol. 2018. [CrossRef] otwiera się w nowej karcie
  20. Vivijs, B.; Aertsen, A.; Michiels, C.W. Identification of genes required for growth of Escherichia coli MG1655 at moderately low pH. Front. Microbiol. 2016, 7, 1672. [CrossRef] otwiera się w nowej karcie
  21. Wang, Z.; Wang, J.; Ren, G.; Li, Y.; Wang, X. Deletion of the genes waaC, waaF, or waaG in Escherichia coli W3110 disables the flagella biosynthesis. J. Basic Microbiol. 2016, 56, 1021-1035. [CrossRef] otwiera się w nowej karcie
  22. Schwalm, J.; Mahoney, T.F.; Soltes, G.R.; Silhavy, T.J. Role for Skp in LptD assembly in Escherichia coli. J. Bacteriol. 2013, 195, 3734-3742. [CrossRef] [PubMed] otwiera się w nowej karcie
  23. Murata, M.; Fujimoto, H.; Nishimura, K.; Charoensuk, K.; Nagamitsu, H.; Raina, S.; Kosaka, T.; Oshima, T.; Ogasawara, N.; Yamada, M. Molecular strategy for survival at a critical high temperature in Escherichia coli. PLoS ONE 2011, 6, e20063. [CrossRef] [PubMed] otwiera się w nowej karcie
  24. Yethon, J.A.; Heinrichs, D.E.; Monteiro, M.A.; Perry, M.B.; Whitfield, C. Involvement of waaY, waaQ, and waaP in the modification of Escherichia coli lipopolysaccharide and their role in the formation of a stable outer membrane. J. Biol. Chem. 1998, 273, 26310-26316. [CrossRef] otwiera się w nowej karcie
  25. Reynolds, C.M.; Raetz, C.R.H. Replacement of lipopolysaccharide with free lipid A molecules in Escherichia coli mutants lacking all core sugars. Biochemistry 2009, 48, 9627-9640. [CrossRef] otwiera się w nowej karcie
  26. Urban, J.H.; Vogel, J. Two seemingly homologous noncoding RNAs act hierarchically to activate glmS mRNA translation. PLoS Biol. 2008, 6, e64. [CrossRef] [PubMed] otwiera się w nowej karcie
  27. Göpel, Y.; Papenfort, K.; Reichenbach, B.; Vogel, J.; Görke, B. Targeted decay of a regulatory small RNA by an adaptor protein for RNase E and counteraction by an anti-adaptor RNA. Genes Dev. 2013, 27, 552-564. [CrossRef] otwiera się w nowej karcie
  28. Reichenbach, B.; Göpel, Y.; Görke, B. Dual control by perfectly overlapping σ 54 -and σ 70 -promoters adjusts small RNA GlmY expression to different environmental signals. Mol. Microbiol. 2009, 74, 1054-1070. [CrossRef] [PubMed] otwiera się w nowej karcie
  29. Ogura, T.; Inoue, K.; Tatsuta, T.; Suzaki, T.; Karata, K.; Young, K.; Su, L.H.; Fierke, C.A.; Jackman, J.E.; Raetz, C.R.H.; et al. Balanced biosynthesis of major membrane components through regulated degradation of the committed enzyme of lipid A biosynthesis by the protease FtsH (HflB) in Escherichia coli. Mol. Microbiol. 1999, 31, 833-844. [CrossRef] otwiera się w nowej karcie
  30. Führer, F.; Langklotz, S.; Narberhaus, F. The C-terminal end of LpxC is required for degradation by the FtsH protease. Mol. Microbiol. 2006, 59, 1025-1036. [CrossRef] [PubMed] otwiera się w nowej karcie
  31. Mahalakshmi, S.; Sunayana, M.R.; Saisree, L.; Reddy, M. yciM is an essential gene required for regulation of lipopolysaccharide synthesis in Escherichia coli. Mol. Microbiol. 2014, 91, 145-157. [CrossRef] [PubMed] otwiera się w nowej karcie
  32. Zeng, D.; Zhao, J.; Chung, H.S.; Guan, Z.; Raetz, C.R.H.; Zhou, P. Mutants resistant to LpxC inhibitors by rebalancing cellular homeostasis. J. Biol. Chem. 2013, 288, 5475-5486. [CrossRef] [PubMed] otwiera się w nowej karcie
  33. Guo, M.S.; Updegrove, T.B.; Gogol, E.B.; Shabalina, S.A.; Gross, C.A.; Storz, G. MicL, a new σ E -dependent sRNA, combats envelope stress by repressing synthesis of Lpp, the major outer membrane lipoprotein. Genes Dev. 2014, 28, 1620-1634. [CrossRef] [PubMed] otwiera się w nowej karcie
  34. Metzger IV, L.E.; Raetz, C.R.H. Purification and characterization of the lipid A disaccharide synthase (LpxB) from Escherichia coli, a peripheral membrane protein. Biochemistry 2009, 48, 11559-11571. [CrossRef] [PubMed] otwiera się w nowej karcie
  35. Emiola, A.; Andrews, S.S.; Heller, C.; George, J. Crosstalk between the lipopolysaccharide and phospholipid pathways during outer membrane biogenesis in Escherichia coli. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 2016, 113, 3108-3113. [CrossRef] otwiera się w nowej karcie
  36. Katz, C.; Ron, E.Z. Dual role of FtsH in regulating lipopolysaccharide biosynthesis in Escherichia coli. J. Bacteriol. 2008, 190, 7117-7122. [CrossRef] [PubMed] otwiera się w nowej karcie
  37. Prince, C.; Jia, Z. An unexpected duo: Rubredoxin binds nine TPR motifs to form LapB, an essential regulator of lipopolysaccharide synthesis. Structure 2015, 23, 1500-1506. [CrossRef] otwiera się w nowej karcie
  38. Putker, F.; Grutsch, A.; Tommassen, J.; Bos, M.P. Ght protein of Neisseria meningitidis is involved in the regulation of lipopolysaccharide biosynthesis. J. Bacteriol. 2014, 196, 780-789. [CrossRef] [PubMed] otwiera się w nowej karcie
  39. Moreau, P.L.; Loiseau, L. Characterization of acetic acid-detoxifying Escherichia coli evolved under phosphate starvation conditions. Microb. Cell Fact. 2016, 15, 42. [CrossRef] otwiera się w nowej karcie
  40. Sutterlin, H.A.; Shi, H.; May, K.L.; Miguel, A.; Khare, S.; Huang, K.C.; Silhavy, T.J. Disruption of lipid homeostasis in the Gram-negative cell envelope activates a novel cell death pathway. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 2016, 113, E1565-E1574. [CrossRef] otwiera się w nowej karcie
  41. Ward, A.; Reyes, C.L.; Yu, J.; Roth, C.B.; Chang, G. Flexibility in the ABC transporter MsbA: Alternating access with a twist. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 2007, 104, 19005-19010. [CrossRef] otwiera się w nowej karcie
  42. Mi, W.; Li, Y.; Yoon, S.H.; Ernst, R.K.; Walz, T.; Liao, M. Structural basis of MsbA-mediated lipopolysaccharide transport. Nature 2017, 549, 233-237. [CrossRef] [PubMed] otwiera się w nowej karcie
  43. Ho, H.; Miu, A.; Alexander, M.K.; Garcia, N.K.; Oh, A.; Zilberleyb, I.; Reichelt, M.; Austin, C.D.; Tam, C.; Shriver, S.; et al. Structural basis for dual-mode inhibition of the ABC transporter MsbA. Nature 2018, 557, 196-201. [CrossRef] otwiera się w nowej karcie
  44. Hicks, G.; Jia, Z. Structural basis for the lipopolysaccharide export activity of the bacterial lipopolysaccharide transport system. Int. J. Mol. Sci. 2018, 19, 2680. [CrossRef] [PubMed] otwiera się w nowej karcie
  45. Sperandeo, P.; Martorana, A.M.; Polissi, A. The lipopolysaccharide transport (Lpt) machinery: A nonconventional transporter for lipopolysaccharide assembly at the outer membrane of Gram-negative bacteria. J. Biol. Chem. 2017, 292, 17981-17990. [CrossRef] [PubMed] otwiera się w nowej karcie
  46. Bohl, T.E.; Aihara, H. Current progress in the structural and biochemical characterization of proteins involved in the assembly of lipopolysaccharide. Int. J. Microbiol. 2018, 2018, 5319146. [CrossRef] [PubMed] otwiera się w nowej karcie
  47. Okuda, S.; Sherman, D.J.; Silhavy, T.J.; Ruiz, N.; Kahne, D. Lipopolysaccharide transport and assembly at the outer membrane: The PEZ model. Nat. Rev. Microbiol. 2016, 14, 337-345. [CrossRef] [PubMed] otwiera się w nowej karcie
  48. Luo, Q.; Yang, X.; Yu, S.; Shi, H.; Wang, K.; Xiao, L.; Zhu, G.; Sun, C.; Li, T.; Li, D.; et al. Structural basis for lipopolysaccharide extraction by ABC transporter LptB 2 FG. Nat. Struct. Mol. Biol. 2017, 24, 469-474. [CrossRef] otwiera się w nowej karcie
  49. Sherman, D.J.; Xie, R.; Taylor, R.J.; George, A.H.; Okuda, S.; Foster, P.J.; Needleman, D.J.; Kahne, D. Lipopolysaccharide is transported to the cell surface by a membrane-to-membrane protein bridge. Science 2018, 359, 798-801. [CrossRef] otwiera się w nowej karcie
  50. Qiao, S.; Luo, Q.; Zhao, Y.; Zhang, X.C.; Huang, Y. Structural basis for lipopolysaccharide insertion in the bacterial outer membrane. Nature 2014, 511, 108-111. [CrossRef] otwiera się w nowej karcie
  51. Dong, H.; Xiang, Q.; Gu, Y.; Wang, Z.; Paterson, N.G.; Stansfeld, P.J.; He, C.; Zhang, Y.; Wang, W.; Dong, C. Structural basis for outer membrane lipopolysaccharide insertion. Nature 2014, 511, 52-56. [CrossRef] otwiera się w nowej karcie
  52. Missiakas, D.; Raina, S. Protein folding in the bacterial periplasm. J. Bacteriol. 1997, 179, 2465-2471. [CrossRef] [PubMed] otwiera się w nowej karcie
  53. Chng, S.S.; Xue, M.; Garner, R.A.; Kadokura, H.; Boyd, D.; Beckwith, J.; Kahne, D. Disulfide rearrangement triggered by translocon assembly controls lipopolysaccharide export. Science 2012, 337, 1665-1668. [CrossRef] [PubMed] otwiera się w nowej karcie
  54. Narita, S.; Masui, C.; Suzuki, T.; Dohmae, N.; Akiyama, Y. Protease homolog BepA (YfgC) promotes assembly and degradation of β-barrel membrane proteins in Escherichia coli. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 2013, 110, E3612-E3621. [CrossRef] [PubMed] otwiera się w nowej karcie
  55. Klein, G.; Müller-Loennies, S.; Lindner, B.; Kobylak, N.; Brade, H.; Raina, S. Molecular and structural basis of inner core lipopolysaccharide alterations in Escherichia coli: Incorporation of glucuronic acid and phosphoethanolamine in the heptose region. J. Biol. Chem. 2013, 288, 8111-8127. [CrossRef] [PubMed] otwiera się w nowej karcie
  56. Szczesny, M.; Beloin, C.; Ghigo, J.M. Increased osmolarity in biofilm triggers RcsB-dependent lipid A palmitoylation in Escherichia coli. mBio 2018, 9, e01415-e01418. [CrossRef] [PubMed] otwiera się w nowej karcie
  57. Raetz, C.R.; Reynolds, C.M.; Trent, M.S.; Bishop, R.E. Lipid A modification systems in Gram-negative bacteria. Annu. Rev. Biochem. 2007, 76, 295-329. [CrossRef] otwiera się w nowej karcie
  58. Rubin, E.J.; Herrera, C.M.; Crofts, A.A.; Trent, M.S. PmrD is required for modifications to Escherichia coli endotoxin that promote antimicrobial resistance. Antimicrob. Agents Chemother. 2015, 59, 2051-2061. [CrossRef] otwiera się w nowej karcie
  59. Herrera, C.M.; Hankins, J.V.; Trent, M.S. Activation of PmrA inhibits LpxT-dependent phosphorylation of lipid A promoting resistance to antimicrobial peptides. Mol. Microbiol. 2010, 76, 1444-1460. [CrossRef] otwiera się w nowej karcie
  60. Kato, A.; Chen, H.D.; Latifi, T.; Groisman, E.A. Reciprocal control between a bacterium's regulatory system and the modification status of its lipopolysaccharide. Mol. Cell 2012, 47, 897-908. [CrossRef] otwiera się w nowej karcie
  61. Hong, X.; Chen, H.D.; Groisman, E.A. Gene expression kinetics governs stimulus-specific decoration of the Salmonella outer membrane. Sci. Signal. 2018, 11, eaar7921. [CrossRef] otwiera się w nowej karcie
  62. Klein, G.; Lindner, B.; Brade, H.; Raina, S. Molecular basis of lipopolysaccharide heterogeneity in Escherichia coli: Envelope stress-responsive regulators control the incorporation of glycoforms with a third 3-deoxy-α-d-manno-oct-2-ulosonic acid and rhamnose. J. Biol. Chem. 2011, 286, 42787-42807. [CrossRef] [PubMed] otwiera się w nowej karcie
  63. Coornaert, A.; Lu, A.; Mandin, P.; Springer, M.; Gottesman, S.; Guillier, M. MicA sRNA links the PhoP regulon to cell envelope stress. Mol. Microbiol. 2010, 76, 467-479. [CrossRef] [PubMed] otwiera się w nowej karcie
  64. Gogol, E.B.; Rhodius, V.A.; Papenfort, K.; Vogel, J.; Gross, C.A. Small RNAs endow a transcriptional activator with essential repressor functions for single-tier control of a global stress regulon. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 2012, 108, 12875-12880. [CrossRef] [PubMed] otwiera się w nowej karcie
  65. Coornaert, A.; Chiaruttini, C.; Springer, M.; Guillier, M. Post-transcriptional control of the Escherichia coli PhoQ-PhoP two-component system by multiple sRNAs involves a novel pairing region of GcvB. PLoS Genet. 2013, 9, e1003156. [CrossRef] otwiera się w nowej karcie
  66. Bishop, R.E.; Gibbons, H.S.; Guina, T.; Trent, M.S.; Miller, S.I.; Raetz, C.R.H. Transfer of palmitate from phospholipids to lipid A in outer membranes of Gram-negative bacteria. EMBO J. 2000, 19, 5071-5080. [CrossRef] otwiera się w nowej karcie
  67. Trent, M.S.; Pabich, W.; Raetz, C.R.H.; Miller, S.I. A PhoP/PhoQ-induced lipase (PagL) that catalyzes 3-O-deacylation of lipid A precursors in membranes of Salmonella typhimurium. J. Biol. Chem. 2001, 276, 9083-9092. [CrossRef] otwiera się w nowej karcie
  68. Han, K.; Tjaden, B.; Lory, S. GRIL-seq provides a method for identifying direct targets of bacterial small regulatory RNA by in vivo proximity ligation. Nat. Microbiol. 2016, 2, 16239. [CrossRef] [PubMed] otwiera się w nowej karcie
  69. Kawano, M.; Manabe, T.; Kawasaki, K. Salmonella enterica serovar Typhimurium lipopolysaccharide deacylation enhances its intracellular growth within macrophages. FEBS Lett. 2010, 584, 207-212. [CrossRef] [PubMed] otwiera się w nowej karcie
  70. Reynolds, C.M.; Ribeiro, A.A.; McGrath, S.C.; Cotter, R.J.; Raetz, C.R.H.; Trent, M.S. An outer membrane enzyme encoded by Salmonella typhimurium lpxR that removes the 3 -acyloxyacyl moiety of lipid A. J. Biol. Chem. 2006, 281, 21974-21987. [CrossRef] otwiera się w nowej karcie
  71. Corcoran, C.P.; Podkaminski, D.; Papenfort, K.; Urban, J.H.; Hinton, J.C.D.; Vogel, J. Superfolder GFP reporters validate diverse new mRNA targets of the classic porin regulator, MicF RNA. Mol. Microbiol. 2012, 84, 428-445. [CrossRef] otwiera się w nowej karcie
  72. Moon, K.; Six, D.A.; Lee, H.J.; Lee, C.R.; Raetz, C.R.H.; Gottesman, S. Complex transcriptional and post-transcriptional regulation of an enzyme for lipopolysaccharide modification. Mol. Microbiol. 2013, 89, 52-64. [CrossRef] otwiera się w nowej karcie
  73. Moon, K.; Gottesman, S. A PhoQ/P-regulated small RNA regulates sensitivity of Escherichia coli to antimicrobial peptides. Mol. Microbiol. 2009, 74, 1314-1330. [CrossRef] otwiera się w nowej karcie
  74. Müller-Loennies, S.; Holst, O.; Lindner, B.; Brade, H. Isolation and structural analysis of phosphorylated oligosaccharides obtained from Escherichia coli J-5 lipopolysaccharides. Eur. J. Biochem. 1999, 260, 235-249. [CrossRef] [PubMed] otwiera się w nowej karcie
  75. Fresno, S.; Jiménez, N.; Canals, R.; Merino, S.; Corsaro, M.M.; Lanzetta, R.; Parrilli, M.; Pieretti, G.; Regué, M.; Tomás, J.M. A second galacturonic acid transferase is required for core lipopolysaccharide biosynthesis and complete capsule association with the cell surface in Klebsiella pneumoniae. J. Bacteriol. 2007, 189, 1128-1137. [CrossRef] otwiera się w nowej karcie
  76. Müller-Loennies, S.; Lindner, B.; Brade, H. Structural analysis of oligosaccharides from lipopolysaccharide (LPS) of Escherichia coli K12 strain W3100 reveals a link between inner and outer core LPS biosynthesis. J. Biol. Chem. 2003, 278, 34090-34101. [CrossRef] [PubMed] otwiera się w nowej karcie
  77. Reynolds, C.M.; Kalb, S.R.; Cotter, R.J.; Raetz, C.R.H. A phosphoethanolamine transferase specific for the outer 3-deoxy-d-manno-octulosonic acid residue of Escherichia coli lipopolysaccharide. Identification of the eptB gene and Ca 2+ hypersensitivity of an eptB deletion mutant. J. Biol. Chem. 2005, 280, 21202-21211. [CrossRef] otwiera się w nowej karcie
  78. Amar, A.; Pezzoni, M.; Pizarro, R.A.; Costa, C.S. New envelope stress factors involved in σ E activation and conditional lethality of rpoE mutations in Salmonella enterica. Microbiology 2018, 164, 1293-1307. [CrossRef] otwiera się w nowej karcie
  79. Burmann, B.M.; Knauer, S.H.; Sevostyanova, A.; Schweimer, K.; Mooney, R.A.; Landick, R.; Artsimovitch, I.; Rösch, P. An α helix to β barrel domain switch transforms the transcription factor RfaH into a translation factor. Cell 2012, 150, 291-303. [CrossRef] [PubMed] otwiera się w nowej karcie
  80. Majdalani, N.; Heck, M.; Stout, V.; Gottesman, S. Role of RcsF in signaling to the Rcs phosphorelay pathway in Escherichia coli. J. Bacteriol. 2005, 187, 6770-6778. [CrossRef] [PubMed] otwiera się w nowej karcie
  81. Raina, S.; Missiakas, D.; Georgopoulos, C. The rpoE gene encoding the σ E (σ 24 ) heat shock sigma factor of Escherichia coli. EMBO J. 1995, 14, 1043-1055. [CrossRef] [PubMed] otwiera się w nowej karcie
  82. Rouvière, P.E.; De Las Peñas, A.; Mecsas, J.; Lu, C.Z.; Rudd, K.E.; Gross, C.A. rpoE, the gene encoding the second heat-shock sigma factor, σ E , in Escherichia coli. EMBO J. 1995, 14, 1032-1042. [CrossRef] [PubMed] otwiera się w nowej karcie
  83. Missiakas, D.; Mayer, M.P.; Lemaire, M.; Georgopoulos, C.; Raina, S. Modulation of the Escherichia coli σ E (RpoE) heat-shock transcription-factor activity by the RseA, RseB and RseC proteins. Mol. Microbiol. 1997, 24, 355-371. [CrossRef] [PubMed] otwiera się w nowej karcie
  84. Lima, S.; Guo, M.S.; Chaba, R.; Gross, C.A.; Sauer, R.T. Dual molecular signals mediate the bacterial response to outer-membrane stress. Science 2013, 340, 837-841. [CrossRef] [PubMed] otwiera się w nowej karcie
  85. Sperandeo, P.; Lau, F.K.; Carpentieri, A.; De Castro, C.; Molinaro, A.; Dehò, G.; Silhavy, T.J.; Polissi, A. Functional analysis of the protein machinery required for transport of lipopolysaccharide to the outer membrane of Escherichia coli. J. Bacteriol. 2008, 190, 4460-4469. [CrossRef] otwiera się w nowej karcie
  86. Konovalova, A.; Mitchell, A.M.; Silhavy, T.J. A lipoprotein/β-barrel complex monitors lipopolysaccharide integrity transducing information across the outer membrane. eLife 2016, 5, e15276. [CrossRef] [PubMed] otwiera się w nowej karcie
  87. Noor, R.; Murata, M.; Nagamitsu, H.; Klein, G.; Raina, S.; Yamada, M. Dissection of σ E -dependent cell lysis in Escherichia coli: Roles of RpoE regulators RseA, RseB and periplasmic folding catalysts PpiD. Genes Cells 2009, 14, 885-899. [CrossRef] otwiera się w nowej karcie
  88. © 2019 by the authors. Licensee MDPI, Basel, Switzerland. This article is an open access article distributed under the terms and conditions of the Creative Commons Attribution (CC BY) license (http://creativecommons.org/licenses/by/4.0/). otwiera się w nowej karcie
Źródła finansowania:
Weryfikacja:
Politechnika Gdańska

wyświetlono 25 razy

Publikacje, które mogą cię zainteresować

Meta Tagi