Search
Search results for: alfa-glukozydaza
-
Sources, properties and suitability of new thermostable enzymes in food processing
PublicationW niniejszym artykule przedstawiono przegląd badań wskazujących na przydatność rekombinantowej alfa-amylazy z Pyrococcus woesei i alfa glukozydazy z Thermus thermohilus do jednoetapowego wytwarzania syropów skrobiowych. Rekombinantowa beta-glikozydaza z Pyrococcus woesei może być natomiast stosowana do produkcji bezlaktozowych produktów z mleka i serwatki. Zachowanie aktywności w szerokim zakre-sie pH od 4,3 do 6,6 oraz duża termostabilność...
-
New source of the thermostable alpha-glucosidase suitable for single stepstarch processing
PublicationZbadana wewnątrzkomórkowa termostabilna alfa-glukozydaza z Thermus thermo-philus przejawia największą aktywność w 85 C przy pH 6.2. Aktywność enzymu po 5 h inkubacji w 75 C (pH 6.2) prawie nie ulega zmianie a okres połowicznej inaktywacji w 85 C wynosi 2 h. Właściwości te wskazują na przydatność wymienionego enzymu w jednoetapowej hydrolizie skrobi.
-
Production of trehalose by intramolecular transglucosylation of maltose catalysed by a new enzyme from Thermus thermophilus hb-8
PublicationThermus thermophilus HB-8 jest źródłem syntazy trehalozy katalizującej konwersję maltozy. Aktywność specyficzna wytwarzania trehalozy w reakcji katalizowanej ekstraktem białek komórkowych wymienionej bakterii wynosi 0,1 U/mg białka i frakcjonowanie białek przez wysalanie siarczanem amonu powoduje około 3,5-krotne zwiększenie aktywności specyficznej. Optymalna temperatura konwersji maltozy wynosi 65 st.C i w 85 st.C zostaje zachowane...
-
Użyteczność niektórych enzymów bakterii Thermus ruber w przetwórstwie sacharydów żywności
Publication -
Ocena przydatności bakterii Thermus ruber jako źródła termostabilnej alfa-glukozydazy użytecznej do wytwarzania syropów glukozowych
PublicationThermus ruber wytwarza alfa-glukozydazę o maksymalnej aktywności w temperaturze 65 C i przy pH 6,0. Wymieniony enzym zachowuje aktywność w zakresie pH 5,5-8,0 i prawie nie zmniejsza aktywności po 60 min inkubacji w 65 C. Szybkość hydrolizy maltozy, maltotetraozy, maltopentaozy oraz maltoheksaozy maleje wraz ze wzrostem masy cząsteckowej substratu.