Wyniki wyszukiwania dla: alfa-glukozydaza

• Sources, properties and suitability of new thermostable enzymes in food processing

  Publikacja

  • J. Synowiecki
  • B. Grzybowska
  • A. Zdziebło

  - CRITICAL REVIEWS IN FOOD SCIENCE AND NUTRITION - Rok 2006

  W niniejszym artykule przedstawiono przegląd badań wskazujących na przydatność rekombinantowej alfa-amylazy z Pyrococcus woesei i alfa glukozydazy z Thermus thermohilus do jednoetapowego wytwarzania syropów skrobiowych. Rekombinantowa beta-glikozydaza z Pyrococcus woesei może być natomiast stosowana do produkcji bezlaktozowych produktów z mleka i serwatki. Zachowanie aktywności w szerokim zakre-sie pH od 4,3 do 6,6 oraz duża termostabilność...

• New source of the thermostable alpha-glucosidase suitable for single stepstarch processing

  Publikacja

  • A. Zdziebło
  • J. Synowiecki

  - FOOD CHEMISTRY - Rok 2002

  Zbadana wewnątrzkomórkowa termostabilna alfa-glukozydaza z Thermus thermo-philus przejawia największą aktywność w 85 C przy pH 6.2. Aktywność enzymu po 5 h inkubacji w 75 C (pH 6.2) prawie nie ulega zmianie a okres połowicznej inaktywacji w 85 C wynosi 2 h. Właściwości te wskazują na przydatność wymienionego enzymu w jednoetapowej hydrolizie skrobi.

• Użyteczność niektórych enzymów bakterii Thermus ruber w przetwórstwie sacharydów żywności

  Publikacja

  • I. Sinkiewicz

  - Rok 2008

• Ocena przydatności bakterii Thermus ruber jako źródła termostabilnej alfa-glukozydazy użytecznej do wytwarzania syropów glukozowych

  Publikacja

  • I. Sinkiewicz
  • J. Synowiecki

  - BioTechnologia - Rok 2009

  Thermus ruber wytwarza alfa-glukozydazę o maksymalnej aktywności w temperaturze 65 C i przy pH 6,0. Wymieniony enzym zachowuje aktywność w zakresie pH 5,5-8,0 i prawie nie zmniejsza aktywności po 60 min inkubacji w 65 C. Szybkość hydrolizy maltozy, maltotetraozy, maltopentaozy oraz maltoheksaozy maleje wraz ze wzrostem masy cząsteckowej substratu.

  Pełny tekst do pobrania w portalu

• Production of trehalose by intramolecular transglucosylation of maltose catalysed by a new enzyme from Thermus thermophilus hb-8

  Publikacja

  • A. Zdziebło
  • J. Synowiecki

  - FOOD CHEMISTRY - Rok 2006

  Thermus thermophilus HB-8 jest źródłem syntazy trehalozy katalizującej konwersję maltozy. Aktywność specyficzna wytwarzania trehalozy w reakcji katalizowanej ekstraktem białek komórkowych wymienionej bakterii wynosi 0,1 U/mg białka i frakcjonowanie białek przez wysalanie siarczanem amonu powoduje około 3,5-krotne zwiększenie aktywności specyficznej. Optymalna temperatura konwersji maltozy wynosi 65 st.C i w 85 st.C zostaje zachowane...