Abstrakt
W niniejszym artykule przedstawiono przegląd badań wskazujących na przydatność rekombinantowej alfa-amylazy z Pyrococcus woesei i alfa glukozydazy z Thermus thermohilus do jednoetapowego wytwarzania syropów skrobiowych. Rekombinantowa beta-glikozydaza z Pyrococcus woesei może być natomiast stosowana do produkcji bezlaktozowych produktów z mleka i serwatki. Zachowanie aktywności w szerokim zakre-sie pH od 4,3 do 6,6 oraz duża termostabilność wymienionego preparatu wskazują na jego przydatność do hydrolizy laktozy w warunkach ograniczających możliwość mikrobiologicznego zanieczyszczenia podczas długotrwałej pracy reaktora z unieruchomionym enzymem. Preparaty rekombinantowej alfa-amylazy i beta-glikozydazy otrzymywano poprzez ekspresję pochodzących z Pyrococcus woesei genów kodujących wymienione enzymy w komórkach Escherichia coli. Wystarczający dla celów przemysłowych stopień oczyszczenia preparatów uzyskiwano stosując cieplną precypitację natywnych białek Escherichia coli. Otrzymana alfa-amylaza wykazuje największą aktywność w 93 C przy pH 5,6 i ma dużą termostabilność zachowując połowę maksymalnej aktywności po 11 godz. inkubacji (pH 5,6)w 90 C. Zaletą uzyskanego preparatu jest wyeliminowanie występującej w przypadku innych alfa-amylaz konieczności aktywacji solami wapnia. Alfa-glukozydaza z Thermus termophilus także nie wymaga aktywacji jonami metali i zachowuje 80 % początkowej aktywności w zakresie pH 5,8-6,9. Wskazuje to, że może być ona stosowana razem z rekombinantową alfa- amylazą.
Cytowania
-
4 3
CrossRef
-
0
Web of Science
-
4 3
Scopus
Autorzy (3)
Cytuj jako
Pełna treść
pełna treść publikacji nie jest dostępna w portalu
Słowa kluczowe
Informacje szczegółowe
- Kategoria:
- Publikacja w czasopiśmie
- Typ:
- artykuł w czasopiśmie z listy filadelfijskiej
- Opublikowano w:
-
CRITICAL REVIEWS IN FOOD SCIENCE AND NUTRITION
nr 46,
strony 197 - 205,
ISSN: 1040-8398 - Język:
- angielski
- Rok wydania:
- 2006
- Opis bibliograficzny:
- Synowiecki J., Grzybowska B., Zdziebło A.: Sources, properties and suitability of new thermostable enzymes in food processing// CRITICAL REVIEWS IN FOOD SCIENCE AND NUTRITION. -Vol. 46., (2006), s.197-205
- DOI:
- Cyfrowy identyfikator dokumentu elektronicznego (otwiera się w nowej karcie) 10.1080/10408690590957296
- Weryfikacja:
- Politechnika Gdańska
wyświetlono 145 razy
Publikacje, które mogą cię zainteresować
Aktywność amylolityczna ciałek inkluzyjnych izolowanych z Escherichia coli BL21(DE3)pLysS transformowanej plazmidem pTYB2alfa-Amyl.
- I. Ostaszewska,
- J. Synowiecki,
- B. Grzybowska